ВВЕДЕНИЕ …………………………………………………………………….…
1 Гемоглобин и его свойства……………
1.1 Общая характеристика гемоглобина ………
1.2 Кислородсвязывающие свойства гемоглобина….………….…..
2 NO в биологии……………………………………………………………….
2.1 Характеристика NO..…
2.2 Доноры NO…...……………………………………….……………..
2.3 Доноры NO в патогенезе……
ВЫВОДЫ……..………………………………………………………………….
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ……
Первой установленной для гемоглобинов функцией была кислородпереносящая и кислородзапасающая . Оксид азота рассматривался как ещё одно химическое вещество, которое способно прочно связываться с гемовой группой. И только после того, как стало понятно, что NO является сигнальной молекулой, регулирующей деятельность сердечно-сосудистой, нервной и иммунной систем, началось подробное исследование реакций взаимодействия Hb с NO. Уже можно точно сказать, что взаимодействие с оксидом азота (NO) – это первичная и всеобщая функция всех гемоглобинов, а обратимо связывать кислород способны не все представители данного суперсемейства.
В наше время огромное внимание уделяется исследованию роли оксида азота (NO), как универсального трансмиттера, в развитии различных патологических состояний. NO вызывает расслабление гладких мышц сосудов, принимает участие в защите от патогенов, является нейромедиатором, регулирует апоптоз, играет важную роль в секреторной и репродуктивной системе.
Активный поиск и изучение новых классов соединений, которые способны генерировать оксид азота, необходимы для выявления эффектов воздействия NO, исследования механизмов действия NO и его производных – высокореакционноспособных нитрозильных клеточных интермедиатов и разработки терапевтических направлений в лечении социально-значимых заболеваний.
Целью работы явилось изучить каким образом доноры NO влияют на кислородсвязывающие свойства гемоглобина.
В соответствии с поставленной целью были сформулированы следующие задачи:
1) Рассмотреть общую характеристику гемоглобина.
2) Изучить кислородсвязывающие свойства гемоглобина.
3) Понять механизм действия NO в организме человека.
4) Классифицировать доноры окиси азота.
5) Выявить роль доноров NO в организме человека.
В организме гемоглобин выполняет не только функцию переноса кислорода. В последние десять лет исследования активно продвигают гипотезу о том, что гемоглобин, находящийся в эритроцитах, играет ключевую роль в системе биологической трансформации доноров NO и транспортировки NO внутри организма. Но это предположение остается не до конца выясненным , что открывает новые горизонты для дальнейших исследований.
Полученные результаты свидетельствуют о том, что оксид азота может влиять на гемоглобин как аллостерический регулятор, изменяя его способность связываться с кислородом – возможно, путем создания различных производных NO.
Новые исследования подтверждают, что применение доноров оксида азота может значительно повлиять на состояние здоровья и эффективность лечения различных заболеваний.
Главные преимущества применения доноров оксида азота в медицине включают возможность улучшить кровообращение, снизить артериальное давление, предотвратить образование тромбов, повысить уровень оксида азота в организме и улучшить функцию сосудистого эндотелия. Кроме того, они эффективны при лечении различных сердечно-сосудистых заболеваний и других недугов.
1 Марри Р. Биохимия человека / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. – Москва : Мир, 1993. – Т. 1. – С. 52–62. – Текст : электронный.
2 Ленинджер А. Основы биохимии ; под ред. В. А. Энгельгарда / А. Ленинджер – Москва : Мир, 1985. – Т. 1–3. – С. 27–123. – Текст : электронный.
3 Тодоров Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии / Й. Тодоров. – София : Медицина и физкультура, 1968. – С. 278–310. – Текст : электронный.
4 Klotz I. M. Ritional approaches chemotherapy: Antisickling agents / I. M. Klotz, D. N. Haney, L. C. King. – Text : electronic // Sience. – 1981. – Р. 219.
5 Авдеева Л. В. Биохимия ; под ред. Е. С. Северина / Л. В. Авдеева, Т. Л. Алейникова, Л. Е. Андрианова [и др.]. – Москва : Изд. дом «ГЭОТАР-МЕД», 2003. – С. 46–55. – Текст : электронный.
6 Перутц М. Молекула гемоглобина / М. Перутц. – Молекулы и клетки. – Москва, 1966. – С. 7–29. – Текст : электронный.
7 Эллиот В. Биохимия и молекулярная биология / В. Эллиот, Д. Эллиот. – Москва : Изд-во НИИ биомедицинской химии РАМН, 2000. – С. 311–321. – Текст : электронный.
8 Lee G. R. Wintrobes Clinical Hematology / G. R. Lee., T. C. Bithell., J. Foerster [et al.]. – Philadelphia : Lea end Febiger, 1993. – Text : electronic.
9 Даштаянц Г. А. Клиническая гематология / Г. А. Даштаянц. – Киев : Здоровье, 1973. – С. 45–72. – Текст : электронный.
10 Асланова Н. К. Некоторые эритроцитарные показатели у больных хронической гипоксией различного генеза / Н. К. Асланова. – Текст : электронный // Клиническая медицина. – 1991. – № 4. – С. 56–58.
11 Меньшиков В. В. Лабораторные методы исследования в клинике ; под ред. проф. В. В. Меньшикова / В. В. Меньшиков, Л. Н. Делехторская, Р. П. Золотницкая [и др.]. – Москва : Медицина, 1987. – С. 108–111. – Текст : электронный.
12 Benesch R. E. The effect of organic phosphates from the human erythrocytes on the allosteric properties of hemoglobin / R. E. Benesch, R. Benesch. – Text : electronic // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1967. – V. 26. – P. 162.
13 Miele A. E. Hemoglobin allostery: new views on old players / A. E. Miele, A. Bellelli, M. Brunori. – Text : electronic // J. Mol. Biol. – 2013. – V. 425, № 9. – P. 1515.
14 Брин В. Б. Основы физиологии человека ; под ред. Б. И. Ткаченко / В. Б. Брин, И. А. Вартапян, С. Б. Данияров. – Санкт-Петербург, 1994. – 570 с. – Текст : электронный.
15 Антоненко В. Т. Особенности кислородсвязывающей функции фетального гемоглобина: Обзор / В. Т. Антоненко, Ю. Н. Королев. – Текст : электронный // Гематология и трансфузиология. – 2006. – Т. 28, № 5. – С. 61–64.
16 Mairbaurl H. Oxygen Transport by Hemoglobin / Н. Mairbaurl, Е. Weber Roy. – Text : electronic // Physiological. Society. Compr. Physiol. – 2012. – V. 2. – P. 1463.
17 Dufu K. GBT1118, a potent allosteric modifier of hemoglobin oxygen affinity increases tolerance to severe hypoxia in mice / K. Dufu, O. Yalcin, E. S. Ao-Ieong [et al.]. – Text : electronic // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. – 2017. – https.
18 Kassa T. W. Design, synthesis, and activity of 2,3-diphosphoglycerate analogs as allosteric modulators of hemoglobin O2 affinity / T.W. Kassa, N. Zhang, A. F. Palmer, J. S. Matthews. – Text : electronic // Artif. Cells. Nanomed. Biotechnol. – 2013. – V. 41, № 2. – P. 109.
19 Okonjo K. O. Bohr effect of native and chemically modified hemoglobins: Quantitative analyses based on the Wyman equation / K. O. Okonjo. – Text : electronic // Biophys. Chem. – 2017. – V. 226. – P. 34.
20 Benesch R. E. The effect of organic phosphates from the human erythrocytes on the allosteric properties of hemoglobin / R. E. Benesch, R. Benesch. – Text : electronic // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1967. – V. 26. – P. 162.
21 Weber R. E. Functional adaptation and its molecular basis in vertebrate hemoglobins, neuroglobins and cytoglobins / R. E. Weber, A. Fago. – Text : electronic // Respir. Physiol. Neurobiol. – 2004. – V. 14, № (2–3). – P. 141.
22 Иржак Л. И. Гемоглобины и их свойства / Л. И. Иржак. – Москва : Наука, 1975. – 240 с. – Текст : электронный.
23 Jensen B. Bohr effect and temperature sensitivity of hemoglobins from highland and lowland deer mice / B. Jensen, J. F. Storz, A. Fago. – Text : electronic // Comp. Biochem. Physiol. A. Mol. Integr. Physiol. – 2016. – V. 195. – P. 10.
24 Конорова И. Л. Влияние эмоционального стресса на сродство гемоглобина к кислороду у низкорезистентных к нему животных в норме и при ишемии головного мозга / И. Л. Конорова, В. Э. Новиков, И. В. Ганнушкина. – Текст : электронный // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2007. – Т. 144, № 10. – С. 376.
25 Zinchuk V. Effect of NO-synthase inhibition on hemoglobin-oxygen affinity and lipid peroxidation in rabbits during fever / V. Zinchuk. – Text : electronic // Respiration. – 1999. – V. 66, № 5. – P. 448.
26 Зинчук В. В. Эффект ингибирования NO-синтазы на кислородтранспортную функцию крови при лихорадке у кроликов / В. В. Зинчук, М. В. Борисюк. – Текст : электронный // Росс. физиол. ж. им. И. М. Сеченова. – 1997. – Т. 83, № 4. – С. 111.
27 Зинчук В. В. Участие оксида азота в формировании кислородсвязывающих свойств гемоглобина / В. В. Зинчук. – Текст : электронный // Успехи физиологических наук. – 2003. – Т. 34, № 2. – С. 33.
28 Зинчук В. В. Эффект сауны на кислородтранспортную функцию крови и прооксидантно-антиоксидантный баланс у нетренированных лиц / В. В. Зинчук, Д. Д. Жадько. – Текст : электронный // Физиол. человека. – 2012. – Т. 38, № 5. – С. 112.
29 Zinchuk V. V. Blood oxygen transport in rats under hypothermia combined with modification of the L-arginine-NO pathway / V. V. Zinchuk, L. V. Dorokhina. – Text : electronic // Nitric Oxide. – 2002. – V. 6, № 1. – P. 29.
30 Hlutkin S. Effect of melatonin on the blood oxygen transport during hypothermia and rewarming in rats / S. Hlutkin, V. Zinchuk. – Text : electronic // Adv. Med. Sci. – 2008. – V. 53, № 2. – P. 234.
31 Дмитриева М. Г. Роль гемоглобина в адаптации к гипоксии больных железодефицитной анемией / М. Г. Дмитриева, И. В. Карпова, А. В. Пивник [и др.]. – Текст : электронный // Гематология и трансфузиология. – 1994. – Т. 39, № 1. – С. 13.
32 Deleuze P. H. Enhanced O2 transportation during cardiopulmonary bypass in piglets by the use of inositol hexaphosphate loaded red blood cells / P. H. Deleuze, C. Bailleul, N. Shiiya [ et al.]. – Text : electronic // Int. J. Artif. Organs. – 1992. – V. 15, № 4. – P. 239.
33 Khandelwal S. R. Enhanced oxygenation in vivo by allosteric inhibitors of hemoglobin saturation / S. R. Khandelwal, R. S. Randad, P. S Lin [et al.]. – Text : electronic // Am. J. Physiol. – 1993. – V. 265, № 4. – P. H1450.
34 Liard J. F. Hemodinamic changes induced by low blood oxygen affinity in dogs / J. F. Liard, M. P. Kunert. – Text : electronic // Am. J. Physiol. – 1993. – V. 264, № 2. – P. 396.
35 Cabrales P. Increased tissue PO2 and decreased O2 delivery and consumption after 80% exchange transfusion with polymerized hemoglobin / P. Cabrales, A. G. Tsai, M. Intaglietta. – Text : electronic // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. – 2004. – V. 287. – H 2825.
36 Revsbech I. G. Decrease in the red cell cofactor 2,3-diphosphoglycerate increases hemoglobin oxygen affinity in the hibernating brown bear Ursus arctos / I. G. Revsbech, H. Malte, O. Frbert. – Text : electronic // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. – 2013. – V. 304, № 1. – R43.
37 Biolo A. Enhanced exercise capacity in mice with severe heart failure treated with an allosteric effector of hemoglobin, myo-inositol trispyrophosphate / A. Biolo, R. Greferath, D. A. Siwik. – Text : electronic // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2009. – V. 106, № 6. – P. 1926.
38 Wainwright M. S. Pharmacological correction of hypothermic p50 shift does not alter outcome from focal cerebral ischemia in rats / M. S. Wainwrigh, Н. Sheng, Y. Sato [et al.]. – Text : electronic // Am J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. – 2002. – V. 282. – H 1863.
39 Eichelbronner O. Increasig p50 does not improve Do2crit or systemic Vo2 in severe anemia / O. Eichelbronner, M. D’Almeida, A. Sielenkamper [et al.]. – Text : electronic // Am J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. – 2002. – V. 283. – H 92.
40 Kilgore K. S. RSR13, a synthetic allosteric modifier of hemoglobin, improves myocardial recovery following hypothermic cardiopulmonary bypass / K. S. Kilgore, C. F. Shwartz, M. A. Gallagher [et al.]. – Text : electronic // Circulation. – 1999. – V. 100, № 19. – P. II351.
41 Заводник И. Б. Активация кислорода гемоглобином и электронтранспортной цепью митохондрий / И. Б. Заводник. – Текст : электронный // Журнал Гродненского государственного медицинского университета. – 2009. – № 2 (26). – С. 58–60.
42 Sarraf-Yazdi S. Effects of RSR13, a synthetic allosteric modifier of hemoglobin, alone and in combination with dizocilpine, on outcome from transient focal cerebral ischemia in the rat / S. Sarraf-Yazdi, H. Sheng, H.P. Grocott [et al.]. – Text : electronic // Brain. Res. – 1999. – V. 826, № 2. – P.172.
43 Wettstein R. Resuscitation with polyethylene glycol-modified human hemoglobin improves microcirculatory blood flow and tissue oxygenation after hemorrhagic shock in awake hamsters / R. Wettstein, A. G. Tsai, R. M. Winslow, M. Intaglietta. – Text : electronic // Crit. Care. Med. – 2003. – V. 31, № 6. – P. 1824.
44 Реутов В. П. Оксид азота и цикл NO в миокарде: молекулярные, биохимические и физиологические аспекты / В. П. Реутов, В. Е. Охотин, А. В. Шуклин. – Текст : электронный // Успехи физиологических наук. – 2007. – Т. 38, № 4. – С. 39.
45 Koehler R. C. Insensitivity of cerebral oxygen transport to oxygen affinity of hemoglobin-based oxygen carriers / R. C. Koehler, C. Fronticelli, E. Bucci. – Text : electronic // Biochim. Biophys. Acta. – 2008. – V. 1784, № 10. – P. 1387.
46 Fukumoto D. Liposome-encapsulated hemoglobin reduces the size of cerebral infarction in rats: effect of oxygen affinity / D. Fukumoto, A. T. Kawaguchi, M. Haida [et al.]. – Text : electronic // Artif. Organs. – 2009. – V. 33, № 2. – P. 159.
47 Голдовская Л. Ф. Химия окружающей среды : учебник для вузов / Л. Ф. Голдовская. – Москва : Мир, 2005. – 296 с. – Текст : электронный.
48 Салей А. П. Роль оксида азота в формировании мотивационного поведения и обучения / А. П. Салей, М. И. Рецкий. – Текст : электронный // Вестник ВГУ. Серия: химия, биология, фармация. – 2003. – № 1. – С. 75–80.
49 Синяченко О. В. Оксид азота в терапевтической практике / О. В. Синяченко, Т. В. Звягинас. – Донецк : ООО «Юго-Восток Лтд», 2001. – 258 с. – Текст : электронный.
50 Сомова Л. М. Оксид азота как медиатор воспаления / Л. М. Сомова, Н. Г. Плехова. – Текст : электронный // Вестник ДВО РАН. – 2006. – № 6. – С. 7–80.
51 Мартусевич А. К. Молекулярная стереотипия в реализации эффекта некоторых лечебных физико-химических факторов: роль NO / А. К. Мартусевич, С. П. Перетягин. – Текст : электронный // Вестник Нижегородского университета им. Н. И. Лобачевского. – 2012. – № 2 (3). – С. 205–210.
52 Рябов Г. А. Роль оксида азота как регулятора клеточных процессов при формировании полиорганной недостаточности / Г. А. Рябов, Ю. М. Азизов – Текст : электронный // Анестезиология и реаниматология. – 2001. – № 1. – С. 8–13.
53 Ballou D. P. Revisiting the kinetics of nitric oxide (NO) binding to soluble guanylate cyclase: the simple NO-binding model is incorrect / D. P. Ballou, Y. Zhao, P. E. Brandish, M. A. Marietta – Text : electronic // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2002. – V. 99, № 19. – P. 12097–12101.
54 Абатуров А. Е. Роль монооксида азота в неспецифической защите респираторного тракта / А. Е. Абатуров. – Текст : электронный // Здоровье ребёнка. – 2009. – № 1. – С. 16.
55 Петренко Ю. Окись азота и судьба человека / Ю. Петренко. – Текст : электронный // Наука и жизнь. – 2007. – № 1. – URL: http://www.nkj.ru/archive/469/6399 (дата обращения: 20.04.2024).
56 Гриневич В. В. Основы взаимодействия нервной, эндокринной и иммунной систем / В. В. Гриневич, И. Г. Акмаев, О. В. Волвова. – Санкт-Петербург : Symposium, 2004. – 159 с. – Текст : электронный.
57 Сепиашвили Р. И. Оксид азота при астме и различных формах иммунопатологии / Р. И. Сепиашвили, М. Г. Шубич, В. Б. Карпюк. – Текст : электронный // Астма. – 2001. – Т. 2, № 2. – С. 5–14.
58 Ванин А. Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях / А. Ф. Ванин. – Текст : электронный // Вестник Российской АМН. – 2000. – № 4. – С. 3–5.
59 Tomomi G., Masataka M. Nitric oxide and endoplasmic reticulum stress /G. Tomomi, M. Masataka. – Text : electronic // Arteriosclerosis, Thrombosis and Vascular Biology. — 2006. — № 26. — Р. 1439.
60 Полетаев А.Б., Морозов С.Г., Ковалев И.В. Регуляторная метасистема. Иммунонейроэндокринная регуляция гомеостаза / А.Б. Полетаев , С. Г. Морозов, И. В. Ковалёв. – Текст : электронный // — Москва: Медицина, 2002. — 168 с.
61 Парахонский А.П. ЗНАЧЕНИЕ ОКСИДА АЗОТА В РАЗВИТИИ ПАТОЛОГИИ / А.П. Парахонский. – Текст : электронный / / Фундаментальные исследования. – 2007. – № 5. – С. 88-89;
URL: https://fundamental-research.ru/ru/article/view?id=3134 (дата обращения: 31.05.2024).
62 Wang P. G. Nitric oxide donors: chemical activities and biological applications / P. G. Wang, M. Xian, X. Tang [et al.]. – Text : electronic // Chem. Rev. – 2002. – V. 102. – P. 1091–1134.
63 Alderton W. K. Nitric oxide synthases: structure, function and inhibition / W. K. Alderton, C. E. Cooper, R. G. Knowles. – Text : electronic // Biochem. J. – 2001. – V. 357. – P. 593–615.
64 Hogg N. The biochemistry and physiology of S-nitrosothiols / N. Hogg – Text : electronic //Annual Review of Pharmacology and Toxicology. – 2002. – V.42. – P. 585–600.
65 Gow, A.J. Immunohistochemical detection of S-nitrosylated proteins / A. J. Gow, C. W. Davis, D. Munson, H. Ischiropoulos. – Text : electronic // Methods Mol. Biol. – 2004 – Vol. 279 – P. 167–172.
66 Radhakrishnan, S. A. Highly sensitive electrochemical sensor for nitrite detection based on Fe2O3 nanoparticles decorated reduced graphene oxide nanosheets / S. Radhakrishnan, K. Krishnamoorthy, C. Sekar, J. Wilson, S. J. Kim. – Text : electronic // Appl. Catal. B Environ. – 2014 – Vol. – 148–149. – P. 22–28.
67 Drago R. S. The reaction of nitrogen (II) oxide with diethylamine/ R. S. Drago, F. E. Paulik. – Text : electronic // J. Am. Chem. Soc. – 1960. – V. 82. – P. 96–98.
68 Осипов А. Н. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеинов / А. Н. Осипов, Г. Г. Борисенко, Ю. А. Владимиров. – Текст : электронный // Успехи биологической химии. – 2007. – Т. 47. – С. 259–292.
69 Ванин А. Ф. Идентификация комплексов двувалентного железа с цистеином в биологических системах / А. Ф. Ванин. – Текст : электронный // Биохимия. – 1967. – Т. 32. – С. 228–232.
70 Граник В. Г. Экзогенные доноры оксида азота и ингибиторы его образования (химический аспект) / В. Г. Граник, С. Ю. Рябова, Н. Б. Григорьев. – Текст : электронный // Успехи химии. – 1997. – Т. 66, № 8. – С. 792–807.
71 Fershtat L. L. New directions in the synthesis and reactivity of aminofuroxans / L. L. Fershtat, E. S. Zhilin, D. M. Bystrov, N. N. Makhova // Markovnikov Congress on Organic Chemistry (MC-150). – Moscow-Kazan, Russia, June 21–28, 2019. – P. 148. – Text : electronic.
72 Ферштат Л. Л. Циклореверсия динитрофуроксана – новый общий подход к синтезу нитроазолов / Л. Л. Ферштат, Д. В. Хакимов, Н. Н. Махова. – Текст : электронный // Изв. АН, Сер. Хим. – 2015. – № 2. – С. 415–422.
73 Исабаева М. Б. О биологической активности производных гуанидина / М. Б. Исабаева. – Текст : электронный // Альманах современной науки и образования. – 2010. – № 9. – С. 62‒64.
74 Archer S. L. Nitric oxide and cGMP cause vasorelaxation by activation of a charybdotoxin-sensitive K channel by cGMP-dependent protein kinase / S. L. Archer, J. M. C. Huang, V. Hampl [et al.]. – Text : electronic // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1994. – V. 91. – Р. 7583–7587.
75 Дроботова Д. Ю. Гипотензивное и кардиопротекторное действие динитрозильных комплексов железа как физиологических доноров оксида азота / Д. Ю. Дроботова. – Текст : электронный // Кардиологический вестник. – 2011. – Т. 2. – С. 2–5.
76 Timoshin A. A. Protein-bound dinitrosyliron complexes appearing in blood of rabbit added with a low-molecular dinitrosyl–iron complex: EPR studies / A. A. Timoshin, A. F. Vanin, T. R. Orlova. – Text : electronic // Nitric Oxide. – 2007. – V. 16, № 2. – P. 286–293.
77 Sun J. Additive cardioprotection by pharmacological postconditioning with hydrogen sulfide and nitric oxide donors in mouse heart: S-sulfhydration vs. S-nitrosylation / J. Sun, A. M. Aponte, S. Menazza [et al.]. – Text : electronic // Cardiovasc Res. – 2016. – V.110, № 1. – P. 96–106.
78 Chiusa M. Sodium nitroprusside induces cell death and cytoskeleton degradation in adult rat cardiomyocytes in vitro: implications for anthracycline-induced cardiotoxicity / M. Chiusa, F. Timolati, J.C. Perriard [et al.]. – Text : electronic // Eur. J. Histochem. – 2012. – V. 56. – № 2. – e 15.
79 Gori T. Nitrate-induced toxicity and preconditioning: a rationale for reconsidering the use of these drugs / T. Gori, J.D. Parker. – Text : electronic // Journal of the American College of Cardiology. – 2008. – V. 52, № 4. – P. 251–254.
80 Ahmadinejad M. Slow-release isosorbide-5- mononitrate – a new once daily therapeutic modality for angina pectoris / M. Ahmadinejad, B. Eghbal, W. Sorgenicht [et al.]. – Text : electronic // European Heart Journal. – 1988. – V. 9, № suppl A. – P. 135–139.
81 Miller M. R. Recent developments in nitric oxide donor drugs / M. R. Miller, I. L. Megson. – Text : electronic // British Journal of Pharmacology. – 2007. – V. 151, № 3. – P. 305–321.
82 Lam C. F. The effects of inhalation of a novel nitric oxide donor, DETA/NO, in a patient with severe hypoxaemia due to acute respiratory distress syndrome / C. F. Lam, S. Sviri [et al.]. – Text : electronic // Anaesthesia and intensive care. – 2002. – V. 30, № 4. – P. 472–476.
83 Lam C. F. The safety of aerosolized diethylenetriamine nitric oxide adduct after single-dose admiistration to anesthetized piglets and multiple-dose administration to conscious rats / C. F. Lam, Р. Caterina, P. Filion [et al.]. – Text : electronic // Toxicology and applied pharmacology. – 2003. – V. 190, № 1. – P. 65–71.