🔍 Поиск готовых работ

🔍 Поиск работ

МЕССБАУЭРОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ С ВЫСОКИМ СКОРОСТНЫМ РАЗРЕШЕНИЕМ НАНОРАЗМЕРНЫХ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР» В МАКРОМОЛЕКУЛАХ ФЕРРИТИНА И ЕГО АНАЛОГОВ

Работа №102040

Тип работы

Диссертации (РГБ)

Предмет

физика

Объем работы175
Год сдачи2016
Стоимость4355 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
99
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


ВВЕДЕНИЕ 6
Глава 1 ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ И НЕКОТОРЫХ ФИЗИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ
НАНОРАЗМЕРНЫХ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР» МАКРОМОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА И ИХ
ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ АНАЛОГОВ 12
1.1 Структура и функции макромолекул ферритина и их фармацевтических аналогов 12
1.2 Мессбауэровская спектроскопия наноразмерных «железных ядер» макромолекул
ферритина и его аналогов 31
1.2.1 Суперпарамагнитная релаксация (поведение) и другие особенности
мессбауэровских спектров ферритина и его аналогов 32
1.2.2 Параметры сверхтонкой структуры ядер 57Бе выделенных макромолекул
железодепонирующих белков 41
1.2.3 Параметры сверхтонкой структуры ядер 57Бе фармацевтических аналогов
ферритина 46
1.3 Особенности структуры и параметров мессбауэровских спектров макромолекул железодепонирующих белков в различных тканях в норме и при молекулярных
болезнях 53
1.3.1 Мессбауэровская спектроскопия тканей, содержащих железодепонирующие
белки 53
1.3.2 Параметры мессбауэровских спектров наноразмерных «железных ядер»
макромолекул ферритина в норме и при молекулярных болезнях 58
1.4 Постановка задачи исследования 68
Глава 2 ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 71
2.1 Приготовление образцов 71
2.1.1 Выделенный ферритин печени человека 71
2.1.2 Фармацевтические аналоги ферритина 71
2.1.3 Ткани, содержащие железодепонирующие белки, в норме и при некоторых
патологиях 71
2.1.4 Бактерии, содержащие ферритин 72
2.2 Методы исследования образцов 73
2.2.1 Рентгеновский фазовый анализ 73
2.2.2 Сканирующая электронная и трансмиссионная микроскопия 73
2.2.3 Гистохимический анализ тканей 73
2.2.4 Термогравиметрия 74
2.2.5 Электронный парамагнитный резонанс 74
2.2.6 Измерение магнитных свойств 74
2.2.7 Мессбауэровская спектроскопия 75
2.3 Выводы 82
Глава 3 МЕССБАУЭРОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ НАНОРАЗМЕРНЫХ «ЖЕЛЕЗНЫХ
ЯДЕР» МАКРОМОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА И ИХ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ АНАЛОГОВ 83
3.1 ТЕМ, 8ЕМ, ХИЛ и термогравиметрия наноразмерных «железных ядер» макромолекул ферритина и его аналогов - фармацевтических препаратов Мальтофер®
и Феррум Лек 83
3.2 ЭПР и магнитометрия наноразмерных «железных ядер» макромолекул ферритина и
его аналогов - фармацевтических препаратов Мальтофер® и Феррум Лек 87
3.3 Особенности структуры наноразмерных «железных ядер» ферритина и его аналогов по данным мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением при
295 и 90 К 91
3.3.1 Аппроксимация мессбауэровских спектров на основе гомогенной модели
«железного ядра» 91
3.3.2 Аппроксимация мессбауэровских спектров на основе модели гетерогенного
«железного ядра» 95
3.4 Отличие в величине барьера энергии магнитной анизотропии для наноразмерных
«железных ядер» ферритина и его аналогов 100
3.5 Выводы 106
Глава 4 АНОМАЛЬНОЕ ПОВЕДЕНИЕ ПАРАМЕТРОВ МЕССБАУЭРОВСКИХ СПЕКТРОВ МАКРОМОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА И ЕГО АНАЛОГОВ В ТЕМПЕРАТУРНОМ ДИАПАЗОНЕ 295-90 К И ОСОБЕННОСТИ ГЕТЕРОГЕННОЙ СТРУКТУРЫ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР» 107
4.1 Мессбауэровские спектры ферритина и его аналогов в диапазоне температур
295-90 К 107
4.2 Оценка температуры Дебая для «железных ядер» выделенного ферритна печени
человека и препарата Феррум Лек 108
4.3 Аномальные температурные зависимости параметров мессбауэровских спектров
ферритина и его аналогов в диапазоне температур 295-90 К 110
4.3.1 Модель гомогенного «железного ядра» 110
4.3.2 Модель гетерогенного «железного ядра» 114
4.4 Применение нового подхода к аппроксимации мессбауэровских спектров ферритина в бактериях А. Ъга8Иеп8е (штамм 8р245) при 295 К в рамках модели гетерогенного
«железного ядра» 122
4.5 Выводы 124
Глава 5 МЕССБАУЭРОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ ТКАНЕЙ, СОДЕРЖАЩИХ
ЖЕЛЕЗОДЕПОНИРУЮЩИЕ БЕЛКИ, В НОРМЕ И ПРИ НЕКОТОРЫХ
ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ СИСТЕМЫ КРОВИ 126
5.1 Параметры сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров тканей куриной
печени и селезенки в норме и при лимфоидном лейкозе 126
5.2 Особенности наноразмерных «железных ядер» в железодепонирующих белках тканей селезенки и печени здорового человека и больных злокачественными
заболеваниями системы крови 131
5.3 Выводы 146
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 148
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ 151
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 153

Актуальность
Особенности структуры наноразмерных частиц представляют большой интерес для понимания их физических и функциональных свойств. В частности одним из важных и перспективных направлений является изучение наночастиц, синтезированных в живых организмах, а также их искусственных аналогов. Примером таких наночастиц служат наноразмерные «железные ядра» в макромолекулах железодепонирующих белков - ферритинов. Эти белки обеспечивают живые организмы железом, необходимым для биосинтеза жизненно важных железосодержащих белков. При этом структура «железных ядер» в ферритинах, как синтезированных в разных органах одного организма, так и в различных организмах, отличается. С другой стороны, в случае недостатка железа в организме и возникающей в результате этого железодефицитной анемии для лечения последней применяются различные железосодержащие препараты, включая железо-полисахаридные комплексы, являющиеся синтетическими аналогами макромолекулы ферритина. В этом случае особенности структуры «железных ядер» аналогов ферритина могут определять эффективность этих препаратов.
Одним из наиболее чувствительных методов диагностики состояния ионов железа в различных объектах является мессбауэровская спектроскопия на ядрах 57Fe. В частности, с помощью мессбауэровской спектроскопии можно исследовать связь структуры локального окружения и параметров сверхтонкой структуры ядер 57Fe. Возможности этого метода существенно возрастают при использовании мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением, т.е. с дискретизацией опорного сигнала скорости допплеровской модуляции на 4096 шагов (см. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. // Spectrochimica Acta, Part A. - 2013. - V. 100. - P. 78-87). Поэтому данный метод впервые применен для более детального изучения особенностей структуры наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его аналогов.
Степень разработанности
Физические свойства макромолекул ферритина и его аналогов изучаются более сорока лет во многих лабораториях мира. Тем не менее, эти макромолекулы все еще остаются объектами различных исследований. В частности, это связано с тем, что структура наноразмерных «железных ядер» и особенности их формирования в различных макромолекулах ферритинов, а также их аналогов до сих пор недостаточно изучены ввиду чрезвычайной сложности этих объектов. До настоящего времени ведутся научные дискуссии по поводу особенностей формирования «железных ядер», в результате чего отсутствует общепринятое представление о модели структуры «железного ядра» как в различных ферритинах, так и в их аналогах. Поэтому дальнейшее изучение «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его аналогов различными физическими методами с целью разработки новых подходов к формированию представлений о структуре наноразмерного «железного ядра» остается актуальным.
Цель работы
Изучение особенностей структуры наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его фармацевтически важных аналогов, а также в железодепонирующих белках в тканях печени и селезенки в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови методом мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением.
Задачи работы
1. Характеризация исследуемых объектов (ферритина печени человека, тканей печени и селезенки и фармацевтических препаратов Мальтофер® и Феррум Лек) методами трансмиссионной и сканирующей электронной микроскопии с энергодисперсионной спектроскопией, рентгеновской дифракции, электронного парамагнитного резонанса, термогравиметрии и магнитных измерений.
2. Измерение в температурном диапазоне 295-90 К мессбауэровских спектров с высоким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в выделенном ферритине печени человека и его фармацевтически важных аналогах - препаратах Имферон, Мальтофер® и Феррум Лек.
3. Измерение при 295 К мессбауэровских спектров с высоким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в ферритине бактерий Л^о^ри'Шит Ъга8Иеп8е (штамм 5р245) и в железодепонирующих белках в тканях печени и селезенки человека и куриц в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови.
4. Измерение в температурном диапазоне 80-20 К мессбауэровских спектров с низким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в выделенном ферритине печени человека и его фармацевтически важных аналогах - препаратах Мальтофер® и Феррум Лек.
5. Измерение при 40 и 20 К мессбауэровских спектров с низким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в железодепонирующих белках в тканях печени и селезенки человека в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови.
6. Аппроксимация измеренных мессбауэровских спектров с использованием моделей гомогенного и гетерогенного «железного ядра» и получение оценок мессбауэровских параметров.
7. Анализ и интерпретация полученных мессбауэровских параметров во взаимосвязи со структурными особенностями наноразмерных «железных ядер» в исследуемых объектах.
Методология и методы
Основным методом диссертационного исследования является мессбауэровская спектроскопия с высоким скоростным разрешением. В качестве дополнительных методов использовались мессбауэровская спектроскопия с низким скоростным разрешением, сканирующая и трансмиссионная электронная микроскопия, рентгеновская дифракция, термогравиметрия, магнитометрия, электронный парамагнитный резонанс и гистохимический анализ. Методология и мтеоды исследования подробно описаны в главе 2.
Научная новизна
Выявлены структурные отличия «железных ядер» выделенного ферритина печени человека, ферритина бактерий Л2О8рт11ит Ъга8Иеп8е (штамм 8р245), фармацевтических препаратов Имферон, Мальтофер® и Феррум Лек в результате оценки параметров сверхтонкой структуры ядер 57Бе мессбауэровских спектров этих объектов, измеренных с высоким скоростным разрешением с высоким скоростным разрешением.
Показано, что барьер энергии магнитной анизотропии наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина печени человека ниже, чем в его аналогах - препаратах Мальтофер® и Феррум Лек.
Впервые обнаружены аномальные температурные зависимости некоторых мессбауэровских параметров спектров макромолекул ферритина печени человека и его аналога - препарата Феррум Лек, которые могут быть связаны с низкотемпературными структурными перестройками в соответствующих слоях/областях/нанодоменах «железных ядер».
Предложена новая модель гетерогенного «железного ядра» для аппроксимации мессбауэровских спектров ферритина печени человека, ферритина бактерий Лгоь[)1гН1ит Ъга/1епе (штамм 8р245), фармацевтических препаратов Мальтофер® и Феррум Лек, позволяющая связать выявленные компоненты спектров с соответствующими слоями/областями/нанодоменами «железных ядер» и оценить их структурные особенности.
Выявлены отличия в содержании ферритиноподобного железа, а также в долях более и менее плотно упакованных областей наноразмерных «железных ядер», характеризующихся соответственно меньшим или большим значением градиента электрического поля на ядрах 57Бе, в нескольких образцах тканей печени и селезенки здоровых людей и больных злокачественными заболеваниями системы крови.
Защищаемые положения
1. Величина барьера энергии магнитной анизотропии для наноразмерных «железных ядер» в ферритине печени человека ниже, чем в его аналогах - препаратах Феррум Лек и Мальтофер®.
2. Температура Дебая для атомов железа, оцененная в модели гомогенного «железного ядра», составляет 461+16 К для ферритина печени человека и 502+24 К для его аналога - препарата Феррум Лек.
3. Аномальное поведение мессбауэровских параметров спектров наноразмерных «железных ядер» ферритина печени человека и его аналога - препарата Феррум Лек, обнаруженное в температурном диапазоне 295-90 К, может быть обусловлено низкотемпературными структурными перестройками.
4. Соотношение более плотно упакованных и менее плотно упакованных областей наноразмерных «железных ядер», характеризующихся соответственно меньшим и большим значением градиента электрического поля на ядрах 57Бе, различно в ферритине исследованных образцов тканей селезенки и печени здоровых людей и больных злокачественными заболеваниями системы крови.
Научная и практическая значимость работы
Показаны преимущества применения прецизионного высокостабильного мессбауэровского спектрометрического комплекса с высоким скоростным разрешением для получения новой более детальной информации об особенностях структуры наноразмерных «железных ядер» в различных макромолекулах ферритина и его аналогов - препаратов Феррум Лек и Мальтофер®.
Разработан новый подход к аппроксимации мессбауэровских спектров различных ферритинов и их аналогов на основе гетерогенной модели «железного ядра», который может быть использован в дальнейших исследованиях методом мессбауэровской спектроскопии аналогичных объектов, а также других железосодержащих наночастиц в парамагнитном состоянии.
Полученные данные об особенностях структуры и подходы к исследованию наноразмерных «железных ядер» в аналогах макромолекул ферритина могут быть использованы для разработки и контроля новых, более эффективных фармацевтических препаратов для лечения железодефицитной анемии.
Результаты проведенных исследований могут быть использованы в учебных курсах для бакалавров и магистров специальностей «Нанотехнологии» и «Биомедицинская инженерия».
Данная работа выполнена в рамках проекта РФФИ 09-02-00055-а «Диагностические тесты для молекулярных болезней на основе данных мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением» (2009-2011 гг.), госбюджетных тем «Мессбауэровская спектроскопия с высоким скоростным разрешением микро- и наноразмерных железосодержащих структур в объектах живой и неживой природы» (2009-2011 гг.), «Сверхтонкие взаимодействия ядер 57Бе в микро- и наноразмерных железосодержащих объектах живой и неживой природы по данным мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением» (2012-2013 гг.), «Спектроскопия микро- и наноразмерных
материалов и биообъектов» (2014-2015 гг.).
Достоверность полученных в работе результатов
Достоверность результатов обеспечена использованием современного аттестованного оборудования и соответствующих методов исследований, включая прецизионный высокостабильный мессбауэровский спектрометрический комплекс с высоким скоростным разрешением и малой инструментальной ошибкой по шкале скоростей, приходящейся на одну точку спектра, а также азотный криостат с движущимся поглотителем с ошибкой поддержания температуры менее ±1 К.
Личный вклад автора
Формулирование цели и задач исследования, выбор изучаемых объектов и методов исследования проведены автором совместно с научным руководителем д.ф.-м.н. М.И. Оштрахом. Автором подготовлены различные образцы для исследований, проведено планирование и проведение экспериментов. Автором проведена аппроксимация измеренных мессбауэровских спектров, анализ и интерпретация результатов проведены совместно с научным руководителем. Обобщение результатов, формулирование выводов и защищаемых положений выполнены автором. В получении ряда результатов, их анализе и интерпретации помимо автора также участвовали E. Kuzmann, Z. Klencsar, S. Dubiel и I. Feiner.
Апробация работы
Основные результаты диссертационной работы были представлены на международных конференциях: The XIII European Conference on Spectroscopy of Biological Molecules (Italy, Palermo, 2009), Colloquium Spectroscopicum Internationale (Hungary, Budapest, 2009; Brazil, Buzios, 2011; Portugal, Coimbra, 2015), International Conference on Molecular Spectroscopy (Poland, Krakow - Bialka Tatrzanska, 2009; Poland, Wroclaw - Kudowa Zdroj, 2011; Poland, Krakow - Bialka Tatrzanska, 2013), The 21st International Symposium on Pharmaceutical and Biomedical Analysis (USA, Orlando, 2009), European Congress on Molecular Spectroscopy (Italy, Florence, 2010; Romania, Cluj-Napoca, 2012; Germany, Düsseldorf, 2014), International Biometals Symposium (USA, Tucson, 2010; Belgium, Brussels, 2012), The 5th Central European Conference “Chemistry towards Biology”(Croatia, Primosten, 2010), The 7th Seeheim Workshop on Mössbauer Spectroscopy (Germany, Frankfurt, 2011), European Biophysics Congress (Hungary, Budapest, 2011, Germany, Dresden, 2015), The Joint Meeting of the International Conference on Hyperfine Interactions and the International Symposium on Nuclear Quadrupole Interactions (China, Beijing, 2012; Australia, Canberra, 2014), Международной конференции «Мессбауэровская спектроскопия и ее применения» (Россия, Суздаль, 2012; Россия, Суздаль, 2014), The 3rdInternational Conference on Analytical Proteomics (Brazil, San Pedro, 2013), International Conference on the Applications of the Mössbauer Effect (Croatia, Opatija, 2013), International Turkish Congress on Molecular Spectroscopy (Turkey, Istanbul, 2013; Turkey, Antalya, 2015), Mössbauer Spectroscopy in Materials Science (Hlochovec u Breclavi, 2014), The 14th International Conference on Modern Trends in Activation Analysis and The 11th international Conference on Nuclear Analytical Methods in the Life Sciences (The Netherlands, Delft, 2015).
Публикации
Основные результаты опубликованы в 45 работах, в том числе 14 статей в рецензируемых журналах из перечня ВАК, 29 тезисов докладов на международных конференциях, 1 книжная глава в коллективной монографии по мессбауэровской спектроскопии, вышедшей в издательстве Wiley, 1 статья в межвузовском сборнике.
Объем и структура диссертационной работы
Диссертация состоит из введения, пяти глав, заключения и списка цитируемой литературы из 272 наименований. Диссертация изложена на 175 страницах машинописного текста и содержит 26 таблиц, 111 рисунков.

Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

Настоящая работа посвящена изучению особенностей наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его фармацевтически важных аналогах, а также в железодепонирующих белках тканей печени и селезенки в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови методом мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением. Дополнительно исследуемые образцы были охарактеризованы методами TEM, SEM с EDS, ЭПР, рентгеновской дифракции, термогравиметрии, магнитных измерений. Применение прецизионного высоко стабильного мессбауэровского спектрометрического комплекса с высоким скоростным разрешением позволило измерять спектры с более высоким качеством и получать меньшие значения инструментальной ошибки при определении параметров сверхтонкой структуры ядер 57Fe, чем при измерении на обычных мессбауэровских спектрометрах. В результате проведенных исследований были сделаны следующие основные выводы.
1. Обнаружены отличия параметров сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров ферритина печени человека, его фармацевтических аналогов - препаратов Имферон, Мальтофер® и Феррум Лек, а также ферритина бактерий при 295 и 90 К, аппроксимированных в предположении гомогенной структуры «железного ядра».
2. Показано, что величина барьера энергии магнитной анизотропии для наноразмерных «железных ядер» в ферритине печени человека ниже, чем в его аналогах - препаратах Феррум Лек и Мальтофер®, в то время как для самих аналогов величина барьера фактически одинаковая.
3. Температура Дебая для атомов железа, оцененная в рамках модели гомогенного «железного ядра», составляет 0D=461±16 К для ферритина печени человека и ©D=502±24 К для его аналога - препарата Феррум Лек.
4. Разработан новый подход к аппроксимации мессбауэровских спектров ферритина и его аналогов в рамках гетерогенной модели «железного ядра», предполагающий однородность структуры в пределах соответствующего слоя/области/нанодомена и позволяющий адекватно аппроксимировать мессбауэровские спектры ферритина печени человека и бактерий, а также препаратов Феррум Лек и Мальтофер® при различных температурах в диапазоне 295-90 К. Это позволило получить температурные зависимости мессбауэровских параметров для отдельных компонент спектров, которые были связанны с различными слоями/областями/нанодоменами «железных ядер».
5. В температурном диапазоне 295-90 К обнаружено аномальное изменение некоторых параметров мессбауэровских спектров наноразмерных «железных ядер» ферритина печени
человека и его аналога - препарата Феррум Лек, которые могут быть связаны с низкотемпературными структурными перестройками в соответствующих слоях/областях/нанодоменах «железных ядер».
6. Обнаружены отличия в содержании ферритиноподобного железа в тканях печени и селезенки здорового человека и трех больных злокачественными заболеваниях системы крови. Показано, что переливание крови могло повлиять на увеличение содержания железа в селезенке больного острым миелолейкозом, в то время как существенное возрастание содержания железа в селезенке больного первичным миелофиброзом обусловлено в основном молекулярной природой патологии. Переливание крови не оказало существенного влияния на увеличение содержания железа в печени больного острым миелолейкозом.
7. В рамках упрощенной модели гетерогенного «железного ядра» проведена аппроксимация мессбауэровских спектров образцов тканей печени и селезенки здорового человека и трех больных злокачественными заболеваниях системы крови суперпозицией двух квадрупольных дублетов, которые по величине квадрупольного расщепления были соотнесены с более плотно упакованными и менее плотно упакованными областями наноразмерных «железных ядер» в железодепонирующих белках, характеризующихся соответственно меньшим или большим значением градиента электрического поля на ядрах 57Fe.
8. Выявлены небольшие отличия параметров сверхтонкой структуры ядер 57Fe и отличия в соотношении областей наноразмерных «железных ядер» с различной плотностью упаковки для образцов тканей печени и селезенки здорового человека и трех больных злокачественными заболеваниях системы крови.
Дальнейшее развитие исследований по теме диссертационной работы будет связано с применением новой модели при аппроксимации мессбауэровских спектров различных «железных ядер» ферритинов и их аналогов, с изучением особенностей низкотемпературных структурных переходов в «железных ядрах», с исследованием новых аналогов ферритина, а также тканей селезенки и печени при злокачественных заболеваниях системы крови.
В заключение автор выражает благодарность проф., д.м.н. П.Г. Прокопенко, к.м.н. А.В. Виноградову, к.м.н. Т.С. Константиновой, к.х.н. А.Л. Берковскому, проф., д.х.н. А.А. Камневу, к.х.н. А.В. Тугаровой, к.б.н. Л.И. Малахеевой, Ю.В. Клеповой, проф., д.б.н. Н.В. Садовникову и Prof., Dr. S. Dubiel за содействие в получении образцов для исследования; к.ф.-м.н. В.А. Семёнкину, д.ф.-м.н. М.И. Оштраху, Е.Г. Новикову, М.В. Горюнову, к.ф.-м.н. М.В. Ушакову, к.ф.-м.н. М.Ю. Ларионову за помощь в проведении непрерывных долговременных измерений мессбауэровских спектров с высоким скоростным разрешением; Prof., Dr.Sc. E. Kuzmann за помощь в проведении измерений мессбауэровских спектров с низким скоростным разрешением при температурах ниже 90 К; Prof., Dr. I. Feiner за помощь в проведении магнитных измерений; к.ф.-м.н. А.В. Чукину, Р.Ф. Самигуллиной, Prof., Dr. I. Feiner, Dr. P. Nemeth, Dr. Z. Klencsar, к.м.н. С.Е. Иощенко за содействие в проведении дополнительных исследований изучаемых образцов; Prof., Dr.Sc. E. Kuzmann, Dr. Z. Klencsar, Prof., Dr. I. Feiner, Dr. S. Dubiel за полезное участие в анализе и обсуждении полученных результатов.



1. Граник, С. Обмен железа у животных и растений / С. Граник. - в сб.: Микроэлементы, пер. с англ. - М., 1962.
2. Theil, E.C. Ferritin: structure, gene regulation, and cellular function in animals, plants, and microorganisms / E.C. Theil // Annual Reviews Biochemistry. - 1987. - V. 56. - P. 289-315.
3. Harrison, P.M. The ferritins: molecular properties, iron storage function and cellular regulation / P.M. Harrison, P. Arosio // Biochimica et Biophysica Acta. - 1996. - V. 1275. - P. 161-203.
4. Boas, J.F. Mössbauer Effect in Ferritin / J.F. Boas, B. Window // Australian Journal of Physics. - 1966. - V. 19. - P. 573-576.
5. Boas, J.F. Electron spin resonance and Mössbauer effect studies of ferritin / J.F. Boas, G.J. Troup // Biochimica et Biophysica Acta. - 1971. - V. 229. - P. 68-74.
6. Харрисон, П.М. Ферритин: в кн.: Неорганическая биохимия / П.М. Харрисон, Т.Г. Хой; под общ. ред. Г. Эйхгорна. - М.: Мир, 1978. - Т. 1. - C. 300-330.
7. Aisen, P. Iron transport and storage proteins / P. Aisen, I. Listowsky // Annual Reviews Biochemistry.- 1980. - V. 49. - P. 357-393.
8. Ford, G.C. Ferritin - Design and formation of an iron-storage molecule / G.C. Ford, P.M. Harrison, D.W. Rice, J.M.A. Smith, A. Treffry, J.L. White, J. Yariv // Philosophical Transactions of the Royal Society of London Series B - Biological Sciences - 1984. - V. 304. - P. 551-565.
9. Andrews, S.C. Studies on haemosiderin and ferritin from iron-loaded rat liver / S.C. Andrews, M.C. Brady, A. Treffry, J.M. Williams, S. Mann, M.I. Cleton, W. de Bruijh, P.M. Harrison // Biology of Metals. - 1988. - V. 1. - P. 33-42.
10. Massover, W.H. Ultrastructure of ferritin and apoferritin: a review / W.H. Massover // Micron.
- 1993. - V. 24. - №4. - P. 389-437.
11. Bauminger, E.R. How does the ferritin core form / E.R. Bauminger, P.M. Harrison, D. Hechel, I. Nowik, A. Treffry // Hyperfine Interactions - 1994. - V. 91. - P. 835-839.
12. Proulx-Curry, P.M. Molecular Aspects of Iron Uptake and Storage in Ferritin / P.M. Proulx- Curry, N.D Chasteen // Coordination Chemistry Reviews. - 1995. - V. 144. - P. 347-68.
13. Chasteen, N.D. Mineralisation of ferritin: an efficient means of iron storage / N.D. Chasteen, P.M. Harrison // Journal of Structural Biology. - 1999. - V. 126. - P. 182-194.
14. Webb, J. Iron biominerals in medicine and environment / J. Webb, D.J. Macey, W. Chua- anusorn, T.G. St. Pierre, L.R. Brooker, I. Rahman, B. Noller // Australia Coordination Chemistry reviews. - 1999. - P. 1199-1213.
15. Theil, E.C. Iron, ferritin, and nutrition / E.C. Theil // Annual Reviews Nutrition. - 2004. - V.
24. - P. 327-43.
16. Lewin, A. Formation of protein coated iron minerals / A. Lewin, G.R. Moore, N.E. le Brun // Dalton Transactions - 2005. - P. 3597-3610.
17. Hintze, K.J. Cellular regulation and molecular interactions of the ferritins / K.J. Hintze, E.C. Theil // Cellular and Molecular Life Scinces. - 2006. - V. 63. - P. 591-600.
18. Arosio, P. Ferritins: a family of molecules for iron storage, antioxidation and more / P. Arosio, R. Ingrassia, P. Cavadini // Biochimica et Biophysica Acta. - 2009. - V. 1790. - P. 589-599.
19. Andrews, S.C. The ferritin-like superfamily: evolution of the biological iron storeman from a rubrerythrin-like ancestor / S.C. Andrews // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. P. 691-705.
20. Michel, F.M. Reactivity of ferritin and the structure of ferritin-derived ferrihydrite / F.M. Michel, H-A. Hosein, D.B. Hausner, S. Debnath, J.B. Parise, D.R. Strongin // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 871-885.
21. Ceci, P. Biomimetic materials synthesis from ferritin-related, cage-shaped Proteins,book chapter in: Advanced Topics in Biomineralization / P. Ceci, V. Morea, M Fornara, G. Bellapadrona, E. Falvo, A. Ilari; Ed.: Dr. Jong Seto - InTech, 2012. - P. 113-137.
22. Andrews, S.C. Iron storage in bacteria / S.C. Andrews // Advances in Microbial Physiology -
1998. - V.40. - P. 281-351.
23. Le Brun, N.E. Iron core mineralisation in prokaryotic ferritins / N.E. Le Brun, A. Crow, M.E.P. Murphy, A.G. Mauk, G.R. Moore // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 732-744.
24. Dickson, D.P.E. Mössbauer spectroscopy, electron microscopy and electron diffraction studies of the iron cores in various human and animal haemosiderins / D.P.E. Dickson, N.M.K. Reid, S. Mann, V.J. Wade, R.J. Ward, T.J. Peters // Biochimica et Biophysica Acta. - 1988. - V. 957. - P. 81-90.
25. Webb J. Iron biominerals in medicine and the Environment / J. Webb, D.J. Macey, W. Chua- anusorn, T.G. St. Pierre, L.R. Brooker, I. Rahman, B. Noller // Coordination Chemistry Reviews. -
1999. - V. 190 - 192. -P. 1199-1215.
26. Rahman, I.H.A. Characterization of dugong liver ferritin / I.H.A Rahman, W. Chua-anusorn, J. Webb, D.J. Macey, T.G. St. Pierre // Analytica Chimica Acta. - 1999. -V. 393. - P. 235-243.
27. Dobson, J. Nanoscale biogenic iron oxides and neurodegenerative diseases / J. Dobson // FEBS Letters. - 2001. - V. 496. - P. 1-5.
28. Ke, Y. Iron misregulation in the brain: a primary cause of neurodegenerative disorders / Y.Ke, Z.Qian // Lancet Neurology. - 2003. - V. 2. - P. 246-253.
29. Beutler, E. Iron deficiency and overload / E. Beutler, A. V. Hoffbrand, J D. Cook // Hematology. - 2003. - P. 40-61.
30. Pietrangelo, A. Haemochromatosis / A. Pietrangelo // Gut. - 2003. - V. 52. - Suppl II. - P. 23-30.
31. Dobson, J. Magnetic iron compounds in neurological disorders /J. Dobson // Ann. New York
Academy of Science. - 2004. - V. 1012. - P. 183-192.
32. Kirschvink, J.L. Magnetic biomineralization in the human brain / J.L. Kirschvink, A. Kobayashi- Kirschvink, B.J. Woodford // Proceedings of the National Academy of Science of the USA. -1992. - V. 89. - P. 7683-7687.
33. Schultheiss-Grassi, P.P. TEM observation of biogenic magnetite extracted from human hippocampus / P.P. Schultheiss-Grassi, R. Wessiken, J. Dobson // Biochimica et Biophysica Acta. - 1999. - V. 1426. - P. 212-216.
34. Quintana, C. Initial studies with high resolution TEM and electron energy loss spectroscopy studies of ferritin cores extracted from brains of patients with progressive supranuclear Palsy and Alzheimer disease / C. Quintana, M. Lancin, C. Marhic, M. Perez, J. Martin-Benito, J. Avila, J.L. Carrascosa // Cellular and Molecular Biology. - 2000. - V. 46. P. 807-220.
35. Curtis, A.R.J. Mutations in the gene encoding ferritin light polypeptide causes dominant adult-onset basal ganglia disease / A.R.J. Curtis, C. Fey, C.M. Morris, L.A. Bindoff, P.G. Ince, P.F. Chinnery, A. Coulthard, M.J. Jackson, A.P. Jackson, D.P. McHale, D. Hay, W.A. Barker, A.F. Markham, D. Bates, A. Curtis, J. Burn // National Genetics. - 2001. - V. 28. - P. 350-354.
36. Crompton, D.E. Neuroferritinopathy: a window on the role of iron in neuro-degeneration / D.E. Crompton, P.F. Chinnery, C. Fey, A.R.J. Curtis, C.M. Morris, J. Kierstan, A. Burt, F. Young, A. Coulthard, A. Curtis, P.G. Ince, D. Bates, M.J. Jackson, J. Burn, // Blood Cells Molecular Diseases. - 2002. - V. 29. - P. 522-531.
37. Quintana, C. Electron diffraction and high-resolution electron microscopy studies of the structure and composition of physiological and pathological ferritin / C. Quintana, J.M. Cowley, C. Marhic // Journal of Structural Biology. - 2004. - V. 147. - P. 166-178.
38. St. Pierre, T.G. Synthesis, structure and magnetic properties of ferritin cores with varying composition and degrees of structural order: models for iron oxide deposits in iron-overload diseases / T.G. St. Pierre, P. Chan, K.R. Bauchspiess, J. Webb, S. Betteridge, S. Walton, D.P.E. Dickson // Coordination Chemistry Review. - 1996. - V. 151. - P. 125-143.
39. Chua-anusorn, W. Reductive changes to polynuclear iron(III) clusters in iron-loaded human spleen tissue / W. Chua-anusorn, T.G. St. Pierre, D.J. Macey, J. Webb // Inorganica Chimica Acta. -
1998. - V. 267. - P. 7-10.
40. St. Pierre, T.G. Iron overload diseases: the chemical speciation of non-heme iron deposits in iron loaded mammalian tissues / T.G. St. Pierre, W. Chua-anusorn, J. Webb, D.J. Macey // Hyperfine Interactions. - 2000. - V. 126. - P. 75-81.
41. Hash, R.B. Hereditary hemochromatosis / R.B. Hash // The Journal of the American Board of Family Practice. - 2001. - Vol. 14. - No. 4. - P. 266-273.
42. Powell, L.W. Hereditary hemochromatosis and iron overload diseases / L.W. Powell // Journal of Gastroenterology and Hepatology. - 2002. - V. 17. - Suppl. - P. 191-195.
43. Zandman-Goddard, G. Ferritin in autoimmune diseases / G. Zandman-Goddard, Y. Shoenfeld // Autoimmunity Reviews. - 2007. - V. 6. - P. 457-463.
44. Allen, L.H. Iron supplements: scientific issues concerning efficacy and implications for research and programs / L.H. Allen // Journal of Nutrition. - 2002. - V. 132. - P. 813-819.
45. Liu, T.-C. Comparison of a combination ferrous fumarate product and a polysaccharide iron complex as oral treatments of iron deficiency anemia: a Taiwanese study / T.-C. Liu, S.-F. Lin, C.-S. Chang, W.-C. Yang, T.-P Chen // International Journal of Hematology. - 2004. - V. 80. - P. 416-420.
46. Cox, J.S.G. Structure of an iron-dextran complex (Imferon) / J.S.G. Cox, C.R. Kennedy, J. King, P.R. Marshall, D.J. Rutherford // Journal of Pharmaceutics and Pharmacology. - 1972. - V. 24. - P. 513-517.
47. London, E. The molecular formula and proposed structure of the iron-dextran complex, Imferon / E. London // Journal of Pharmaceutical Sciences. - 2004. - Vol. 93. - №7. - P. 1838-1846.
48. Koralewski, M. Magnetic properties of ferritin and akaganeite nanoparticles in aqueous suspension // M. Koralewski, M. Pochylski, J. Gierszewski // Journal of Nanoparticle Research. - 2013. - V. 15. - P. 1902-1922.
49. Hoare, R.J. Structure of horse-spleen apoferritin at 6-A resolution / R.J. Hoare, P.M. Harrison, T.G. Hoy // Nature. - V. 255. - Suppl. 5510. - P. 653-654.
50. Banyard, S.H. Electron density map of apoferritin at 2.8 A resolution /S.H. Banyard, D.K. Stammers, P.M. Harrison // Nature. - 1978. - V. 271. - P. 282-284.
51. Trikha, J. Crystallization and structural analysis of bullfrog red cell L-subunit ferritins / J. Trikha, G.S. Waldo, F.A. Lewandowski, Y. Ha, E.C. Theil, P.C. Weber, N.M. Allewell // Proteins. - 1994. - V. 18. - P. 107-118.
52. Trikha, J. High resolution crystal structures of amphibian red-cell L ferritin: potential roles for structural plasticity and solvation in function /J. Trikha, E.C. Theil, N.M. Allewell // Journal of Molecular Biology.-1995. - V. 248. - P. 949-967.
53. Gallois, B. X-ray structure of recombinant horse L-chain apoferritin at 2.0 A resolution: implications for stability and function / B. Gallois, B. Langlois d’Estaintot, M.-A. Michaux, A. Dautant, T. Granier, G. Precigoux, J. Soruco, F. Roland, O. Chavas-Alba, A. Herbas, R.R. Srichton // Journal of Biological Inorganic Chemistry - 1997. -V. 2. - P. 360-367.
54. Hempstead, P.D. Comparison of the three-dimensional structures of recombinant human H and horse L-ferritins at high resolution / P.D. Hempstead, S.J. Yewdall, A.R. Fernie, D.M. Lawson, P.J. Artymiuk, D.W. Rice, G.C. Ford, P.M. Harrison // Journal of Molecular Biology. -1997. - V. 268. - P. 424-448.
55. Grant, R.A. The crystal structure of Dps, a ferritin homolog that binds and protects DNA / R.A.
Grant, D.J. Filman, S.E. Finkel, R. Kolter, J.M. Hogle // Nature Structural Biology. - 1998. - V. 5. - P. 294-303.
56. Crichton, R.R. X-ray structures of ferritins and related proteins / R.R. Crichton, J-P Declercq // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 706-718.
57. Harrison, P.M. Ferric oxyhydroxide core of ferritin / P.M. Harrison, F.A. Fischbac, T.G. Hoy, G.H. Haggis // Nature. - 1967. - V. 216. - P. 1188-1190.
58. Girardet, J.L. Magnetic and crystallographic properties of ferritin / J.L. Girardet, A. Blaise, J. Chappert, J. J. Lawrence, J. Feron, and J. C. Picoche // Journal of Applied Physics. - 1970. - V. 11. - P. 1002.
59. Towe, K.M. Mineralogical Constitution of Colloidal Hydrous Ferric Oxides / K.M. Towe, W.F. Bradley // Journal of Colloid and Interface Science. - 1967. - V. 24. - P. 384-392.
60. Haggis, G.H. The iron oxide core of the ferritin molecule / G.H. Haggis // Journal of Molecular Biology. - 1965. - V. 14. P. 598-602.
61. Fishbach, F.A. The structural relationship between ferritin protein and its mineral core / F.A. Fishbach, P.M. Harrison, T.G. Hoy // Journal of Molecular Biology. - 1969. - V. 39. -P. 235-238.
62. Deighton, N. Electron paramagnetic resonance studies of a range of ferritins and haemosiderins / N. Deighton,A. Abu-Raqabah, I. J. Rowland, M. C. R. Symon, T. J. Peters, R. J. Ward // Journal of the Chemical Society-Faraday Transactions. - 1991. - V. 87. - №19. - P. 3193-3197
63. Miglierini, M. Iron in spleen tissues / M. Miglierini, J. Dekan, M. Kopani, A. Lancok, J. Kohout, M. Cieslar //AIP Conference Proceedings. - 2012. - V. 1489. - P. 107-114.
64. Dasgupta, D.R. P-Ferric oxyhydroxide and green rust/ D.R. Dasgupta, A.L. Mackay // Journal of the Physical Society of Japan - 1959. - V. 14. - P. 932-935.
65. Kilcoyne S.H. The structure of iron dextran cores / S.H. Kilcoyne, J.L. Lawrence // Zeitschrift fur Kristallographie. - 1999. - V. 214. - P. 666-669.
66. Murad, E. Mössbauer and X-ray data on P-FeOOH (akaganéite) / E. Murad // Clay Minerals. - 1979. - V. 14. - P. 273-283.
67. Post, J.E. Crystal structure refinement of akaganeite / J.E. Post, V. E Buchwald // American Mineralogist. - 1991. - V. 76. - P. 272-277.
68. Coe, E.M. Study of an iron dextran complex by Mössbauer spectroscopy and X-ray diffraction / E.M. Coe, L.H. Bowen, R.D. Bereman, J.A. Speer, W.T. Monte, L. Scaggs // Journal of Inorganic Biochemistry - 1995. - Vol. 57. - PP. 63-71.
69. Knight, B. Comparison of the core size distribution in iron dextran complexes using Mössbauer spectroscopy and X-ray diffraction / B. Knight, L.H. Bowen, R.D. Bereman, S. Huang, E. De Grave // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1999. - V. 73. - P. 227-233.
70. Funk, F. Physical and chemical characterization of therapeutic iron containing materials: a study of
several superparamagnetic drug formulations with the ß-FeOOH or ferrihydrite structure / F. Funk, G.J. Long, D. Hautot, R. Büchi, I. Christi, P.G. Weidler // Hyperfine Interactions - 2001. - V. 136. - P. 73-95.
71. Kudasheva, D.S. Structure of carbohydrate-bound polynuclear iron oxyhydroxide nanoparticles in parenteral formulations /D.S. Kudasheva, J. Lai, A. Ulman, M.K. Cowman // Journal of Inorganic Biochemistry. -2004. V. 98. - P. 1757-1769.
72. Berg, K.A. Identification of ferrihydrite in polysaccharide iron complex by Mössbauer spectroscopy and X-ray diffraction / K.A. Berg, L.H. Bowen, S.W. Hedges, R.D. Bereman, C.T. Vance // Journal of Inorganic Biochemistry - 1984. - V. 22. - P. 125-135.
73. Gutierrez, L. Magnetostructural study of iron sucrose / L. Gutierrez, M. del Puerto Morales, F.J. Lazaro // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2005. - V. 293. - V. 69-74.
74. Coe, E.M. An investigation into the size of an iron dextran complex / E.M. Coe, R.D. Bereman, W.T. Monte // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1995. - V. 60. - P. 149-153.
75. Szytula, A. Neutron diffraction studies of beta-FeOOH / A. Szytula, M. Balanda, Z. Dimitrijevic // Physica Status Solidi A - Applications and Materials Science. - 1970. - V. 3. - P. 1033-1037.
76. Heald, S.M. Structure of the iron-containing core in ferritin by the extended X-ray absorption fine structure technique / S.M. Heald, E.A. Stern, B. Bunker, E.M. Holt, S.L. Holt // Journal of the American Chemical Society. - 1979. - V. 101. - P.67-73.
77. Sayers, D.E. A distinct environment for iron(III) in the complex with horse spleen apoferritin observed by X-ray absorption spectroscopy / D.E. Sayers., E.C. Theil, F.J. Rennick // Journal of Biological Chemistry. - 1983. - V. 258. - № 23. - P. 14076-14079.
78. Yang, C.-Y. Iron(III) clusters bound to horse spleen apoferritin: an X-ray absorption and Mössbauer spectroscopy study that shows that iron nuclei can form on the protein / C.-Y. Yang, A. Meagher, B.H. Huynh, D.E. Sayers, E.C. Theil // Biochemistry. - 1987. - V. 26. - P. 497-503.
79. Mackle, P. Iron K-edge absorption spectroscopic investigations of the cores of ferritin and hemosiderins / P. Mackle, C.D. Garner, R.J. Ward, T.J. Peters // Biochimica et Biophysica Acta. - 1991. - V. 1115. - P. 145-150.
80. Winkler, H. Mössbauer and EXAFS studies of bacterioferritin from Streptomyces olivaceus / H. Winkler, W. Meyer, A.X. Trautwein, B.F. Matzanke // Hyperfine interactions. - 1994. - V. 91. - P. 841-846.
81. St. Pierre,T.G. Synthesis, structure and magnetic properties of ferritin cores with varying composition and degrees of structural order: models for iron oxide deposits in iron-overload diseases /T.G. St. Pierre, P. Chan, K.R. Bauchspiess, J. Webb, S. Betteridge, S. Walton, D.P.E. Dickson // Coordination Chemistry Reviews. - 1996. - V. 151. P. 125-143.
82. Theil, E.C. Similarity of the structure of ferritin and iron dextran (Imferon) determined by extended X-ray absorption fine structure analysis / E.C. Theil // The Journal of Biological Chemistry. -
1979. - V. 254. -№ 17.- P. 8132-8134.
83. Yang, C. Structural variations in soluble iron complexes of models for ferritin: an X-ray absorption and Mössbauer Spectroscopy comparison of horse spleen ferritin to Blutal (iron-chondroitin sulfate) and Imferon (iron-dextran) / C. Yang, A.M. Bryan, E.C. Theil, D.E. Sayers, L.H. Bowen // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1986. - V. 28. - P. 393-405.
84. Towe, K.M. Structural distinction between ferritin and iron-dextran (Imferon) / K.M. Towe // Journal of Biological Chemistry. - 1981. - V. 256. - № 18. - P 9377-9378.
85. Cowley, J.M. The structure of ferritin cores determined by electron nanodiffraction / J.M. Cowley, D.E. Janney, R.C. Gerkin, P.R. Buseck // Journal of Structural Biology. - 2000. - V. 13. - P. 210-216.
86. Cowley, J.M. Applications of electron nanodiffraction / J.M. Cowley // Micron. - 2004. - V. 35. P. 345-360.
87. Hobbs, L.W. Radiation effects in analysis of inorganic specimens by TEM, in: Introduction to Analytical Electron Microscopy / L.W. Hobbs; Eds: J.J. Hren, J.L. Goldstein, D.C. Joy. - Plenum, New York,1979. - P. 437-480.
88. Cowley, J.M. Electron nanodiffraction / J.M. Cowley // Microscopy Research and Technique. -
1999. - V. 46. - P. 75-97.
89. Eyring, L. Solid state chemistry, in: High Resolution Transmission Electron Microscopy / L. Eyring; Eds.: P.R. Buseck, J.M. Cowley, L. Eyring. - New York: Oxford University Press, 1988. - P. 378-476.
90. Pan, Y-H. Electron beam damage studies of synthetic 6-line ferrihydrite and ferritin molecule cores within a human liver biopsy / Y-H. Pan, A. Brown, R. Brydson, A. Warley, A. Li, J. Powell // Micron. - 2006. - V. 37. -P. 403-441.
91. Pan, Y-H. Electron-beam-induced reduction of Fe3+ in iron phosphate dihydrate, ferrihydrite, haemosiderin and ferritin as revealed by electron energy-loss spectroscopy / Y-H. Pan, G. Vaughan, R. Brydson, A. Bleloch, M. Gass, K. Sader, A. Brown // Ultramicroscopy. - 2010. - V. 110. P. 1020-1032.
92. Janney, D.E. Structure of synthetic 2-line ferrihydrite by electron nanodiffraction / D.E. Janney,
J.M. Cowley, P.R. Buseck // American Mineralogist. - 2000 - V. 85. - P. 1180-1187.
93. Weir M.P. Electron-spin resonance studies of splenic ferritin and hemosiderin / M.P. Weir, T.J. Peters, J.F. Gibson // Biochimica et Biophysica Acta. - 1985. - V. 828. - P. 298-305.
94. Lee, M. Identification of the EPR-active iron-nitrosyl Complexes in Mammalian Ferritins / M. Lee, P. Arosio, A. Cozzi, N.D. Chasteen // Biochemistry. - 1994. - V. 33. - P. 3679-3687.
95. Aime, S. EPR investigations of the iron domain in neuromelanin / S. Aime, B. Bergamasco, D. Biglino, G. Digilio, M. Fasano, E. Giamello, L. Lopiano // Biochimica et Biophysica Acta. - 1997. - V. 1361. - P. 49-58.
96. Wajnberg, E. Ferromagnetic resonance of horse spleen ferritin: core blocking and surface ordering temperature / E.Wajnberg, L.J. El-Jaick, M.P. Linhares, D.M.S. Esquivel // Journal of
Magnetic Resonance. - 2001. - V. 153. - P. 69-74.
97. Slawska-Waniewska, A. Magnetic studies of iron-entities in human tissues / A. Slawska- Waniewska, E. Mosiniewicz-Szablewska, N. Nedelko, J. Galazka-Friedman, A. Friedman // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2004. - V. 272-276. - P. 2417-2419.
98. Weir, M.P. An electron-paramagnetic-resonance study of ferritin and haemosiderin / M.P. Weir, J.F. Gibson, T.J. Peters // Biochemical Society Transactions. - 1984. - V. 12. - P. 316-317.
99. De Biasi, R.S. Anisotropy field of small magnetic particles as measured by resonance / R.S. de Biasi, T.C. Devezas // Journal of Applied Physics. - 1978. - V. 49. - P. 2466-2469.
100. De Biasi, R.S. Ferromagnetic resonance evidence for superparamagnetism in a partially crystallized metallic glass / R.S. de Biasi, A.A.R. Fernandes // Physical Rewiev B. - 1990. - V. 42. - P. 527-529.
101. Raikher, Y.L. Ferromagnetic resonance in a suspension of single-domain particles/ Y.L. Raikher, V.I. Stepanov // Physical Review B. - 1994. - V. 50. - P. 6250-6259.
102. Frankel, R.B. Variation of superparamagnetic properties with iron loading in mammalian ferritin / R.B. Frankel, G. Papaefthymiou, G.D. Watt // Hyperfine Interactions. - 1991. - V. 66. - P. 71-82.
103. Gider, S. Classical and quantum magnetic phenomena in natural and artificial ferritin proteins / S. Gider, D.D. Awschalom, T. Douglas, S. Mann, M. Chaparala // Science. - 1995. - V. 268. - P. 77-80.
104. Pan Y.-H. 3D morphology of the human hepatic ferritin mineral core: New evidence for a subunit structure revealed by single particle analysis of HAADF-STEM images / Y.-H. Pan, K. Sader, J. Powell, A. Bleloch, M. Gass, J. Trinick, A. Warley, A. Li, R. Brydson, A. Brown // Journal of Structural Biology. - 2009. - V. 166. - P. 22-31.
105. Makhlouf, S.A. Magnetic hysteresis anomalies in ferritin / S.A. Makhlouf, F.T. Parker // Physical Review B. - 1997. - V. 55. -№ 22. - P. 716-720.
106. Tejada, J. On magnetic-relaxation in antiferromagnetic horse-spleen ferritin proteins / J. Tejada, X.X. Zhang // Journal of Physics-Condensed Matter. - 1994. - V. 6. - P. 263-266.
107. Blaise, A. Observation par measures magnetiques et effect Mössbauer dun antiferromagnetisme de grains fin dans la ferritine / Blaise A.,Chappert J., Giradet J. // Comptes Rendus Hebdomadaires des Seances de L Academie des Sciences. - 1965. - V. 261. - P. 2310.
108. Blaise, A. Ferritin iron core: high field magnetization and Neel temperature / A. Blaise, J. Feron, J.L. Giradet, J.J. Lawrence // Proceedings of the International Conference of Magnetism, Nauka Publishing House, Moscow. - 1974. - P. 280-282.
109. Kilcoyne, S.H. Ferritin: a model superparamagnet / S.H. Kilcoyne, R. Cywinski // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 1995. - V. 140-144. - P. 1466-1467.
110. Brooks, R.A. Relaxometry and magnetometry of ferritin / R.A. Brooks, J. Vymazal, R.B.
Goldfarb, J.W. Bulte, P. Aisen // Magnetic Resonance in Medicine. - 1998. - V. 40. - P. 227-235.
111. Bonville, P. Search for incoherent tunnel fluctuations of the magnetization in nanoparticles of artificial ferritin / P. Bonville, C. Gilles // Physica B. - 2001. V. 304. - P. 237-245.
112. Gilles, C. Magnetic hysteresis and superantiferromagnetism in ferritin nanoparticles / C. Gilles, P. Bonville, H. Rakoto, J.M. Broto, K.K.W. Wong, S. Mann // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2002. - V. 241. - P. 430-440.
113. Silva, N.J.O. Temperature dependence of antiferromagnetic susceptibility in ferritin / N.J.O. Silva, A. Millán, F. Palacio // Physical Review B. - 2005. - V. 79. - No. 104405.
114. Papaefthymiou, G.C. The Mössbauer and magnetic properties of ferritin cores / G.C. Papaefthymiou // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 886-897.
115. Blaise, A. Contribution to study of magnetic properties of ferritine / A. Blaise, J. Feron, J.L. Girardet, J.J. Lawrence // Comptes Rendus Hebdomadaires des Seances de l Academie des Sciences Serie B. - 1967. - V. 265. - P. 1077.
116. Gilles, C. Non-Langevin behaviour of the uncompensated magnetization in nanoparticles of artificial ferritin / C. Gilles, P. Bonville, K.K.W. Wong, S. Mann // European Physics Journal. - 2000. V. B17. - P. 417-427.
117. Resnick, D. Modeling of the magnetic behavior of gamma-Fe2O3 nanoparticles mineralized in ferritin / D. Resnick, K. Gilmore, Y.U. Idzerda, M. Klem, E. Smith, T. Douglas // Journal of Applied Physics - 2004. - V. 95. - Part 2. - P. 7127-7129.
118. Brem, F. Modeling the magnetic behavior of horse spleen ferritin with a two-phase core structure / F. Brem, G. Stamm, A.M. Hirt // Journal of Applied Physics. - 2006. - V. 99. - No 123906.
119. Jung, J.H. Magnetic model for a horse-spleen ferritin with a three-phase core structure / J.H. Jung, T.W. Eom, Y.P. Lee, J.Y. Rhee, E.H. Choi // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2011. - V. 323. - P. 3077-3080.
120. Galvez, N. Comparative structural and chemical studies of ferritin cores with gradual removal of their iron contents / N. Galvez, B. Fernandez, P. Sanchez, R. Cuesta, M. Ceolin, M. Clemente-Leon, S. Trasobares, M. Lopez-Haro, J.J. Calvino, O. Stephan, J.M. Dominguez-Vera // Journal of American Chemistry Society. - 2008. - V. 130. - P. 8062-8068.
121. Mohoe-Eldin, M-E.Y. Comparison of the magnetic properties of polysaccharide iron complex (PIG) and ferritin / M-E.Y. Mohie-Eldin, R.B. Frankel, L. Gunther // A Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 1994. - V. 135. - P. 65-81.
122. Kilcoyne, S.H. Magnetic properties of iron dextran / S.H. Kilcoyne, A. Gorisek // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 1998 - V. 177-181. - P. 1457-1458.
123. Lázzaro, F.J. Magnetostructural study of iron-dextran / F.J. Lázaro, A. Larrea, A.R. Abadía // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2003. V. 257. - P. 346-354.
124. Martínez-Pérez, M.J. Size-dependent properties of magnetoferritin / M.J. Martínez-Pérez , R de Miguel, C. Carbonera, M. Martínez-Júlvez, A. Lostao, C. Piquer, C. Gómez-Moreno, J. Bartolomé, F. Luis // Nanotechnology . - 2010. - V. 21. - No. 465707.
125. Гольданский, В.И. Эффект Мессбауэра и его применения в химии: монография / В.И. Гольданский. - М.: Издательство АН СССР, 1963. - 83 с.
126. Фрауэнфельдер, Г. Эффект Мессбауэра: монография / Г. Фраунфельдер. - М.: Атомиздат, 1964. - 140 с.
127. Вертхейм, Г. Эффект Мессбауэра: монография / Г. Вертхейм. - М.: Мир, 1966. - 172 с.
128. Шпинель, B.C. Резонанс гамма-лучей в кристаллах. - М.: Наука, 1969. - 407 с.
129. Vertes, A. Mössbauer spectroscopy / A. Vertes, L. Korecz, K. Burger. - Budapest: Academia Kiada, 1979. - P. 352-359.
130. Gutlich, P. Fifty years of Mössbauer spectroscopy in solid state research - Remarkable Achievements, Future Perspectives / P. Gutlich // Zeitschrift fur Anorganische und Allgemeine Chemie. - 2012. - V. 638. - P. 15-43.
131. Гольданский, В.И. Химические применения мессбауэровской спектроскопии / В. Гольданский; под ред. В.И. Гольданский, Р.Г. Гербер. - М.: Мир, 1970. - 502 с.
132. Gütlich, P. Mossbauer spectroscopy and transition metal chemistry / P. Gutlich, R. Link, A. Trautwein. - Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Verlag, 1978. - 277 p.
133. Spartalian, K. Oxygen Transport and Storage Materials / K. Spartalian, G. Lang; in: Applications of Mössbauer spectroscopy, ed. R.L. Cohen. - Academic Press, 1980. - Vol. 2. - P. 249-279.
134. Dickson, D.P.E. Physiological and Medical Applications / D.P.E. Dickson, C.E. Johnson; in Applications of Mössbauer spectroscopy, ed. R.L. Cohen. - Academic Press, 1980. - Vol. 2. - P. 209-248.
135. Trautwein, A. Mössbauer Studies in Bioinorganic Chemistry / A. Trautwein, E. Bill; in: Transition metal chemistry: current problems of general, biological and catalytical relevance, eds. A. Muller, E. Diemann, Verlag Chimie - Weinheim, 1981. - P. 239-263.
136. Huynh, B.H. Mössbauer studies of iron proteins / B.H. Huynh, T.A. Kent // Advances in inorganic biochemistry - 1984.- V. 6. - P. 163-223.
137. Dickson D.P.E. Mössbauer spectroscopy / D.P.E. Dickson, C.E. Johnson; in: Structural and Resonance Techniques in Biological Research, ed. D.L. Rousseau. - Academic Press, 1984. - P. 245-293.
138. Dickson, D.P.E. Applications to Biological Systems / D.P.E. Dickson; in: Mössbauer spectroscopy applied to inorganic chemistry, ed. G.J. Long. - Plenum Publishing Corporation, 1984. - V. 1. - P. 339-389.
139. May, L. Mössbauer spectroscopy in nutritional research / L. May // ACS Symposium Series. - 1984. - V. 258. - P. 53-60.
140. Суздалев, И.П. Гамма-резонансная спектроскопия белков и модельных соединений / И.П. Суздалев. - М.: Наука, 1988. - 268 с.
141. Oshtrakh, M.I. Mössbauer effect in biomedical research: variations of quadrupole splitting in relation to the qualitative changes of biomolecules / M.I. Oshtrakh // Zeitschrift fur Naturforschung. - 1996. - V. 51а. - P. 381-388.
142. Семенов, В.Г. Аналитические возможности мёссбауэровской спектроскопии / В.Г. Семенов, Л.Н. Москвин, А.А. Ефремов // Успехи химии. - 2006. - Т. 75. - №4. - С. 1-12.
143. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy: Application in biomedical research / M.I. Oshtrakh // Hyperfine Interactions. - 2005. - V. 165. - P. 313-320.
144. Mössbauer spectroscopy: applications in chemistry, biology, and nanotechnology: First edition / Eds. V.K. Sharma, G. Klingelhofer, T. Nishida. New Jersey: John Wiley & Sons, Inc©, 2013. 631 с.
145. Boas, J.F. Mössbauer effect in ferritin / J.F. Boas, B. Window // Australian Journal of Physics.
- 1966. - V. 19. - P. 573-576.
146. Bauminger, E.R. Mössbauer studies of iron incorporation into ferritin / E.R. Bauminger, P.M. Harrison, D. Hechel, I. Nowik, A. Treffry // Journal of Radioanalitical and Nuclear Chemistry. - 1995.
- V. 190. - №2. - P. 237-241.
147. Bauminger, E.R. Ferritin, the path of iron into the core, as seen by Mössbauer spectroscopy / E.R. Bauminger, P.M. Harrison // Hyperfine Interactions. - 2003. - V. 151/152. - P. 3-19.
148. Kamnev, A.A. Mössbauer spectroscopy in biological and biomedical research. In: Mössbauer spectroscopy: applications in chemistry, biology, and nanotechnology: First edition / A.A. Kamnev, K. Kovacs, I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh; Eds. V.K. Sharma, G. Klingelhofer, T. Nishida. New Jersey: John Wiley & Sons, Inc©, 2013. P. 272-291.
149. Oshtrakh, M.I. The 57Fe hyperfine interactions in the life sciences: application of Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution in the study of iron-containing biomolecules and pharmaceutical compounds / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, A. Kumar, A.L. Berkovsky, A.P. Zakharova, T.S. Konstantinova, E.G. Novikov, V.A. Semionkin // Journal of Radioanalitical and Nuclear Chemistry. - 2016. DOI: 10.1007/s10967-016-4769-6 (в печати).
150. Murad, E. The Influence of crystallinity on magnetic-ordering in natural ferrihydrites / E. Murad, L.H. Bowen, G.J. Long, T.G. Quin // Clay Minerals. - 1988. - V. 23. - P. 161-173.

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.




©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.