Тип работы:
 Предмет:
 Язык работы:


АКТИВНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ МХА DICRANUM SCOPARIUM HEDW

Работа №85380

Тип работы

Главы к дипломным работам

Предмет

биология

Объем работы29
Год сдачи2017
Стоимость4360 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
58
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


ВВЕДЕНИЕ 4
1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 5
1.1. Происхождение и жизненный цикл моховидных 5
1.1.1. Условия жизни моховидных 8
1.1.2. Практическое значение мохообразных 9
1.2. Окислительно-восстановительные ферменты 10
1.2.1. Особенности строения молекулы пероксидазы 11
1.2.2. Свойства пероксидазы 12
1.2.3. Функции пероксидазы в растительном организме 14
1.3. Основные формы активированного кислорода, их образование и
свойства 15
2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 17
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ 17
2.1. Объект исследования: 17
2.1.1. Метод получения ферментативной вытяжки 19
2.1.2. Измерение скорости ферментативной реакции 19
2.2. Определение каталазной активности 19
2.3. Определение фенолоксидазной активности 19
2.4. Определение пероксидазной активности 20
2.5. Интенсивность образования супероксидного анион-радикала...21
2.6. Разделение на фракции белков клеточной стенки мха
Dicranum scoparium 21
2.7. Электрофоретическое разделение белков 21
2.8. Определение супероксида с помощью паранитротетразолия
синего (NBT) 22
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ 34

Известно, что мхи обладают чрезвычайной стрессоустойчивостью. Например, они способны выживать при потере большого количества воды. Такая феноменальная особенность сохранять жизнеспособность не должна была остаться без внимания стрессологов. Несмотря на очевидную важность, биохимические механизмы окислительно-восстановительных реакций в клетках мхов недостаточно изучены [Lehtonen et al.,2012].
Известно, что активирование пероксидаз может происходить в различных органах и тканях растений и при воздействии разнообразных стрессоров как абиотической, так и биотической природы. Пероксидаза является одним из стрессовых маркеров растений. Можно полагать, что выявление особенностей структуры и функции пероксидаз моховидных, стоящих на более низкой эволюционной ступени развития, чем цветковые растения, может помочь в понимании происхождения и особенностей функционирования стресс-чувствительных пероксидаз сосудистых растений.
Цель исследования - выявление закономерностей функционирования пероксидазы мха Dicranum scoparium Hedw.
В связи с этим были поставлены следующие задачи:
1. Определить зависимость пероксидазной активности от pH.
2. Исследовать кинетику пероксидазной активности при окислении о- дианизидина, кумаровой и кофейной кислот.
3. Определить способность пероксидаз из внутриклеточной фракции и из фракций белков клеточной стенки таллома дикранума метловидного к образованию супероксидного анион-радикала.


Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

1) Бардунов, Л. В. Древнейшие на суше [Текст] / Л. В. Бардунов. Наука. - 1984. - 160 стр.
2) Барковский, Е. В. Современные проблемы биохимии. Методы
исследований [Электронный ресурс] / / Е.В. Барковский; под ред. проф. А.А. Чиркина. - Минск: Выш. шк. - 2013. - 491 с. - ISBN 978-985-06-2192-4.
3) Воронков, Л. А. Изучение каталитических свойств пероксидазы хлоропластов [Текст] // Л. А. Воронков, И. В. Живописцева // Физиология здорового и больного растения. - М.: Изд-во МГУ. - 1970. - С. 305 - 311.
4) Газарян, И. Г. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений [Текст] / И.Г. Газарян, Д.М. Хушпульян, В.И. Тишков // Успехи биологической химии. - 2006. - Т.46. - С. 303 - 322.
5) Жизнь растений [Текст]. В 6-ти т. Гл. ред. чл. -кор. АН СССР, проф. Ал. А. Федоров. Т. 4. Мхи. Плауны. Хвощи. Папоротники. Голосеменные растения. Под ред, И. В, Грушвицкого и С. Г. Жилина. - М.: «Просвещение». - 1978. - 447 стр.
6) Колупаев, Ю. Е. Активные формы кислорода и стрессовый сигналинг у
растений [Текст] // Ю. Е. Колупаев, Ю. В. Карпец // Украинский
биохимический журнал. - 2014. - Т. 86. - № 4. - С. 18-35.
7) Куч, Д. Иммунизация тыквенных против грибных, бактериальных и вирусных болезней [Текст] // Инфекционные болезни растений: физиологические и биохимические основы / Под ред. Дьякова Ю. Т. - М.: Агропромиздат. - 1985. - С. 150 - 168.
8) Ладыгина, М. Е. Особенности изоэнзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном патогенезе у табака [Текст] // М. Е. Ладыгина, Э. А. Таймла, Б. А. Рубин // Физиология растений. - 1970. - Т. 17. - № 5. - С. 928 - 935.
9) Лебедева, O. В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена [Текст] // О. В. Лебедева, Н. Н. Угарова, И. В. Березин // Биохимия. - 1977. - Т. 42. - Вып. 8. - С. 1372 - 1379.
10) Мерзляк, М. Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений. [Текст] // Соросовский образовательный журнал. - № 9. - 1999. - С. 20 - 26.
11) Октябрьский, О.Н. Редокс- регуляция клеточных функций [Текст] / О.Н. Октябрьский, Г.В. Смирнова // Биохимия. - 2007 - Т. 72. - Вып. 2 - С. 22 - 29.
12) Плантариум. Определитель растений on-line [Электронный ресурс]:
открытый атлас растений России и сопредельных стран. - Режим доступа: http://www.plantarium.ru/page/view/item/65611 .html- Дата доступа: 05. 04.
2016.
13) Природа России и СССР [Электронный ресурс]: интернет-проект экологического Центра "Экосистема" - Режим доступа:http://www.rus-nature.ru/05moss/055.htm- Дата доступа: 05. 04. 2016.
14) Рогожин, В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов [Текст] // СПб.: ГИОРД. - 2004. - 239 стр. - ISBN 5¬901065-80-8.
15) Роговина, В. В. Пероксидазосомы клеток растений [Текст] // В. В. Роговина, Р. А. Муравьёва, В. А. Фомина, В. М. Муштакова // Изв. РАН. Сер. биол. - 1996. - № 1. - С. 16 - 22.
16) Рубин, Б. А. Физиология и биохимия дыхания растений [Текст] // Б. А. Рубин, М. Е. Ладыгина // М.: Изд-во МГУ. - 1974. - 512 стр.
17) Рыковский, Г. Ф. Происхождение и эволюция мохообразных [Текст] // Г. Ф. Рыковский; науч. ред. В. И. Парфенов. - Минск: Беларус. Наука. - 2011. - 433 с. - ISBN 978-985-08-1257-5.
18) Студопедия — Ваша школопедия [Электронный ресурс]: Режим доступа: http://studopedia.ru/10 124129 dikranum-metlovidniy--Dicranum-scoparium-Hedw.html- Дата доступа: 05. 04. 2016
19) Троицкий, А.В. Вклад геносистематики в современное представление о филогении и системе моховидных [Текст] / А.В. Троицкий, М.С. Игнатов, В.К. Боброва, И.А. Милютина // Биохимия. - 2007. - Т. 72. - Вып. 12. - С. 1675-1689.
20) Шервуд, Р. Т. Первичные изменения в клеточных стенках эпидермиса при проникновении паразита [Текст] / Инфекционные болезни растений: физиологические и биохимические основы / Под ред. Дьякова Ю. Т. - М.: Агропромиздат. - 1985. - С. 34 - 54.
21) Almagro, L. Class III peroxidases in plant defence reactions [Text] // L. Almagro, L. V. Gomez Ros, S. Belchi-Navarro, R. Bru, A. Ros Barcelo, M. A. Pedreno // J. Exp. Bot. - 2009. - Vol. 60. - Ко. 2. - Р. 377 - 390.
22) Andrews, J. Subcellular localization of peroxidase in tomato fruit skin and the possible implication for the regulation of fruit growth [Text] / J. Andrews, S. R. Adams, K.S. Burton, C.E. Evered // J. Exp. Bot. - 2002. - Vol. 53. - Р.
23) Apostol, J. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of cultured plant cells [Text] // J. Apostol, P. F. Heinstein, P. S. Low // J. Plant Physiol. - 1989. - Vol. 90. - No. 1. - Р. 109 - 114.
24) Asada, K. Ascorbate peroxidase - a hydrogen peroxide scavenging enzyme in plants [Text] // Physiol. Plant. - 1992. - Vol. 85: - Р. 235-241.
25) Chance B. The properties of the enzyme-substrate compounds of horseredish peroxidase and lactoperoxidase [Text] // Science. - 1949. - Vol. 109. - N. 103. - Р. 204 - 208.
26) Chance B. Physical limitations to sensitivity in the recording of rapid enzyme reactions within living cells [Text] // Trans. N. Y. Acad. Sci. - 1954. - Vol. 16. - Ко. 5. - Р. 250 - 261.
27) Chibbar, R. N. Characterization of peroxidase in plant cells [Text] // R. N. Chibbar, R. B. Van Hyustee // Plant Physiol. - 1984. - Vol.75. - No. 4. - Р. 956 - 958.
28) Cosio, C. An anionic class III peroxidase from zucchini may regulate hypocotyl elongation through its auxin oxidase activity [Text] // C. Cosio, L. Vuillemin, M. De Meyer, C. Kevers, C. Penel, C. Dunand // Planta. - 2009. - Vol. 229. - Р. 823-836.
29) Doke, N. NADPH-dependent O2- generation in membrane fractions isolated from wounded potato tubers inoculated with Phytophtora infestants [Text] // Physiol. Plant Pathol. - 1985. - Vol. 27. - No. 3. - Р. 311 - 317.
30) Espellie, K. E. Immunocytochemical localisation and time course of appearance of an anionic peroxidase associated with suberinization in wound¬healing potato tuber tissue [Text] // K. E. Espellie, V. R. Francheschi, P. E. Kollattukudy // Plant Physiol. - 1986. - Vol. 81. - No. 2. - Р. 487 - 492.
31) Graham, M. Y. Rapid accumulation of anionic peroxidases and phenolic polymers in soybean cotyledon tissues following treatment with Phytophtora megasperma f. sp. glicinea wall glucan [Text] // M. Y. Graham, T. Z. Graham // Plant Physiol. - 1991. - Vol. 91. - Р. 1445 - 1455.
32) Henriksen, A. The structures of the horseradish peroxidase C-ferulic acid complex and the ternary complex with cyanide suggest how peroxidases oxidize small phenolic substrates [Text] // A. Henriksen, A. T. Smith, M. Gajhede // Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274. - Р. 8854-8860.
33) Ishikawa, T. Molecular characterization and physiological role of a glyoxysome-bound ascorbate peroxidase from spinach [Text] // T. Ishikawa, K. Yoshimura, K. Sakai, M. Tamoi, T. Takeda, S. Shigeoka // Plant Cell Physiol. - 1998. - Vol. 139. - Р. 23-34.
34) Kobayashi, S. An evidence of the peroxidas-dependent oxygen transfer from hydrogen peroxide to sulfides [Text] // S. Kobayshi, M. Nakano, T. Goto // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1986. - Vol. 135. - No. 1 - Р. 166 - 171.
35) Kosuge, T. The role of phenolics in host response to infection [Text] // Ann. Rev. Phytopathol. - 1969. - Vol. 7. - No. 1. - Р. 195 - 201.
36) Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage [Text] // T4. - Nature. - 1970. - Vol. 227. - Р. 325 - 337.
37) Lehtonen, M. T. Involvement of a class III peroxidase and the mitochondrial protein TSPO in oxidative burst upon treatment of moss plants with a fungal elicitor [Text] // M. T. Lehtonen, M. Akita, W. Frank, R. Reski, J. P. Valkonen // Molecular plant-microbe interactions. - 2012. - Vol. 23. - P. 363 - 371.
38) Li, J.L.Y. Cell wall peroxidases in the liverwort Dumortierahirsuta are responsible for extracellular superoxide production, and can display tyrosinase activity [Text] // J. L. Y. Li, M. Sulaiman, R. P. Beckett, F. V. Minibayeva // PhysiologiaPlantarum. - 2010. - Vol. 138. -No. 4. - Р. 17 - 22.
39) Maehly, A. C. Splitting of horseradish peroxidase into prostethic group and protein as a means of studying the linkages between hemin and protein [Text] // Biochim. et biophys. acta. - 1952. - Vol. 8. - No. 1. - Р. 1 - 8.
40) Mazelis, M. The pyridoxal-phosphate-dependent oxidative decarboxylation of methionine by peroxidase I. Characteristic and properties of the reaction [Text] // J. Biol. Chem. - 1962. - Vol. 237. - No. 1. - Р. 104 - 108.
41) McDougall, G. J. Cell wall-associated peroxidases and lignifications during growth of flax fibers [Text]//J. Plant Physiol. - 1991. - Vol. 139: - Р. 25 - 32.
42) McDougall, G. J. Changes in cell wall-associated peroxidases during the lignification of flax fibers [Text] // Phytochemistry. - 1992. - Vol. 31. - Р. 7 - 12.
43) Melon, J. E. Purification and characterization of isoperoxidases elicited by Aspergillus flavis in cotton ovule cultures [Text] // Plant Physiol. - 1991. - Vol.
95. - No. 1. - Р. 14 - 20.
44) Niyogi, K. K. Photoprotection revised: genetic and molecular approaches [Text] // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. - 1999. - Vol. 50. - Р. 23 -
27.
45) Noctor, G. Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control. Annual review of plant physiology and plant molecular biology [Text] // G. Noctor, C. H. Foyer. - 1998. - Vol. 49. - No. 1.
46) Otter, T. The influence of apoplastic ascorbate on the activities of cell-wall associated peroxidase and NADH oxidase in needles of Norway spruce (Picea abies L.) [Text] // T. Otter, A. Polle // Plant Cell Physiol. - 1994. - Vol. 35: - Р. 595 - 602.
47) Otter, T. Characterization of acidic and basic apoplastic peroxidase form needles of Norway spruce (Picea abies L., Karrsten) with respect to lignifying substrates [Text] // T. Otter, A. Polle // Plant Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38. - Р.
16 - 23.
48) Pleniscar, M. Peroxidase associated with higher plant mitochondria [Text] // M. Pleniscar, W. D. Bonner, B. T. Storey // Plant Physiol. - 1967. - Vol. 42. - No. 2. - Р. 366 - 370.
49) Poulos ,T.L. The stereochemistry of peroxidase catalysis [Text] // T. L. Poulos, J. Kraut // J. Biol. Chem. - 1980. - Vol. 255. - Р. 4429-4440.
50) Riddle, V. M. Convertion of tryptophane to indoleacetic acid by plant preparations [Text] // V. M. Riddle, M. Mazelis // Plant Physiol. - 1965. - Vol. 40. - No. 3. - Р. 481 - 484.
51) Serrano, A. Purification and characterization of two distinct NAD(P)H dehydrogenases from onion (Allium cepa L.) root plasma membrane [Text] // A. Serrano, F. Cordoba, J. A. Gonzalez-Reyes, P. Navas, J. M. Villalba. // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106. - No. 1. - Р. 20 - 29.
52) Schopfer, P. Hydroxyl radical-induced cell-wall loosening in vitro and in vivo: implications for the control of elongation growth [Text] // Plant J. - 2001. - Vol.
28. - Р. 679-688.
53) Sutherland, M.W. The tetrazolium dyes MTS and XTT provide new quantitative assays for superoxide and superoxide dismutase [Text] // M. W. Sutherland, B. A. Learmonth // Free Rnd. RPS. - 1997. - Vol. 27. - Р. 15 - 21.
54) Theorell, H. Crystalline peroxidase [Text] // Enzimologia. - 1942. - Vol. 10. - Р. 250 - 252.
55) Welinder, K. G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases. Current Opinion in Structural Biology [Text] // Vol. 2. -Р. 483 - 502.
56) Welinder, K.G. Structure and evolution of peroxidase [Text] / K. G. Welinder,
S. K. Rasmussen, M. Gajhede, C. Penel, H. Greppin // Plant Peroxidases. Biochemistry and Physiology. - Rochat-Baumann, Imprimerie Nationale, Geneva. - 1993. - Р. 35-42.
57) Whittemore, A.T. Transition to a land flora: a critique [Text] / A.T. Whittemore // Cladistics. - 1987. - Vol. 3. - Р. 60-65.
58) Yamaguchi, K. A novel isoenzymes of ascorbate peroxidase localized on glyoxysomal and leaf peroxisomal membranes in pumpkin // K. Yamaguchi, H. Mori, M. Nishimura // Plant Cell Physiol. - 1995. - Vol. 36. - Р. 1157-1162.

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.




©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.