Введение 4
ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР 5
1.1. Метод атомно-силовой микроскопии 5
1.1.1. Режимы АСМ 7
1.1.2. Применение метода АСМ для изучения олигопептидов 10
1.2. Методы формирования наноструктур 12
1.2.1. Подход «сверху-вниз» 12
1.2.2. Подход «снизу-вверх». Самоорганизация 14
1.3. Наноструктуры и тонкие пленки на основе олигопептидов: методы
получения, методы исследования 15
1.4. Факторы, влияющие на формирование наноструктур на основе
олигопептидов 20
ГЛАВА 2. МЕТОДИКА И ТЕХНИКА ЭКСПЕРИМЕНТА 29
2.1. Объект исследования 29
2.2. Подготовка образцов для АСМ 29
2.3. Методика насыщения парами органических соединений и воды 30
2.4. АСМ исследования 30
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЯ 31
3.1. Пленки дипептида L-глицил-Е-глицин, нанесенные на ВОПГ 31
3.2. Пленки дипептида L-глицил-L-глицин, нанесенные на слюду 39
Заключение 46
Библиографический список: 47
Собственные публикации 51
Биосовместимые материалы на основе короткоцепных пептидов (олигопептидов) в настоящее время активно исследуются благодаря их огромному потенциалу для практического применения в различных технологиях. Главной особенностью олигопептидов, вызвавшей этот интерес, является их способность к самоорганизации с образованием разнообразных структур: наночастиц, нанопроводов, нанотрубок, наносфер, дендритных объектов и разнообразных гелей.
Методы атомно-силовой микроскопии находят все более широкое применение в биологии, медицине и фармакологии. Атомно-силовой микроскоп позволяет получать истинно трехмерный рельеф исследуемой поверхности, при его использовании не требуется, чтобы образец проводил электричество. Кроме высокой разрешающей способности, нетребовательности к приготовлению образцов, методы АСМ являются к тому же методами неразрушающего контроля. Это дает возможность исследовать морфологию поверхности до и после взаимодействия с парами органических соединений, особенно с выходом на одно и то же место.
Цель настоящей работы состояла в разработке подходов к управляемой самоорганизации олигопептидов для получения на их основе органических наноструктур и кристаллов с заданной морфологией поверхности. Задачей было изучение влияния толщины пленки дипептида L-глицил-Б-глицин, нанесенной на различные подложки, на ее самоорганизацию под действием паров органических соединений и воды.
В ходе выполнения работы установлено, что толщина пленки глицил- глицина является важным фактором, определяющим возможность формирования на ее поверхности различных структур.
При насыщении тонкой пленки дипептида парами спиртов и азот-содержащих органических соединений на ее поверхности формируются слоистые кристаллы. В то время как насыщение пленки парами воды вызывает ее набухание и формирование наностержней на отдельных участках пленки.
Установлено, что подложка оказывает значительное влияние на морфологию пленки дипептида. При использовании пирографита на его поверхности формируется аморфная пленка. В случае гидрофильной слюды наблюдается самоорганизация дипептида с образованием пирамидальных структур.
Обнаружено, что тонкая пленка, нанесенная на поверхность пирографита, практически не изменяет свою морфологию под действием паров органических соединений. В то время как на поверхности тонкой пленки, нанесенной на слюду, в сопоставимых условиях наблюдается зародышеобразование упорядоченных структур.
Полученные результаты могут быть полезными для разработки методики управляемой самоорганизации короткоцепных олигопептидов под действием парообразных соединений.
1. Haugstad, G. Atomic force microscopy / G. Haugstad. // Understanding Basic Modes and Advanced Applications. - JohnWiley & Sons, Inc. - 2012. - 520 p.
2. Binnig, G. Atomic force microscope / G. Binnig, C.F. Quate, Ch. Gerber // Phys. Rev. Lett. - 1986. - V. 56, № 9. - P. 930 - 933.
3. Миронов, В.Л. Основы сканирующей зондовой микроскопии / В.Л. Миронов. - М.: Техносфера, 2004. - 114 c.
4. Dynamic atomic force microscopy methods / R. Garcia, R. Perez. // Surface science reports. - 2002. - V.47. - P. 197 - 301.
5. Бараш, Ю.С. Силы Ван-дер-Ваальса / Ю.С. Бараш. - М.: Наука, 1988. - 344 с.
6. Jean, M. S. Van der Waals and capacitive forces in atomic force microsco pies / M .S. Jean, S. Hudlet, C. Guthmann, J. Berger // J. Appl. Phys. - 1999. - V. 86, N 9. - P. 5245 - 5248.
7. NT-MDT "Полуконтактный" метод [Электронный
ресурс]: [http://www.ntmdt.ru/] / - Режим доступа:
http://www.ntmdt.ru/spm-principles/view/intermittent-contact-mode, свободный.
8. Наука и инновация научно - практически журнал Новый метод в
биомедицинских исследованиях [Электронный ресурс]:
[http://innosfera.org/] / - Режим доступа: http://innosfera.org/node/556, свободный.
9. Reches, M. Formation of Closed-Cage Nanostructures by Self-Assembly of Aromatic Dipeptides / M. Reches, E. Gazit // Nano Lett. - 2004. - V. 4, N 4. - P. 581 - 585.
10. Wijesena, R.N. A method for top down preparation of chitosan nanoparticles and nanofibers / R.N. Wijesena, N. Tissera, Y.Y. Kannangara, Y. Lin, G.A.J.
Amaratunga, K.M.N. Silva // Carbohydrate Polymers - 2015. - V. 11, N 6. - P. 731 - 738.
11. Ghazali, N.A.B. Top-down fabrication optimisation of ZnO nanowire-FET by sidewall smoothing / N.A.B. Ghazali, M. Ebert, N.M.J. Ditshego, M.R.R. de Planque, H.M.H. Chong // Microelectronic Engineering - 2016. - V.159. - P.121-126.
12. Lehn, J.-M. Toward complex matter: Supramolecular chemistry and self-organization / J.-M. Lehn // PNAS - Vol. 99, N 8. - P. 4763 - 4768.
13. Gazit, E.Self-assembled peptide nanostructures: the design of molecular building blocks and their technological utilization / E. Gazit // Chem. Soc. Rev. - 2007. - V. 36. - P. 1263 - 1269.
14. Zhang, Sh. Building from the bottom up / Sh. Zhang // Nanotoday. - 2003. - P. 20 - 27.
15. Habibi, N. Self-assembled peptide-basednanostructures: Smart
nanomaterialstoward targeted drug delivery / N. Habibi, N. Kamaly, A. Memic, H. Shafiee // Nano Today. - 2016. - V. 11, Iss. 1. - P. 41 - 60.
16. Kim, S. Beta-Sheet-Forming, Self-Assembled Peptide Nanomaterials towards Optical, Energy, and Healthcare Applications / S. Kim, J.H. Kim, J.S. Lee, C.B. Park // Small. - 2015. - V. 11, N 30. - P. 3623 - 3640.
17. Травень, В.Ф. Органическая химия: Учебник для вузов: В 2 т. / В. Ф. Травень. - М.: ИКЦ «Академкнига». - 2004. - 727 c.
18. Smith, A.M. Engineering Increased Stability into Self-Assembled Protein Fibers / A.M. Smith, E.F. Ban well, W.R. Edwards, M.J. Pandya, D.N.Woolfson. // Adv. Funct. Mater. - 2006. - V.16, N 8. - P. 1022 - 1030.
19. Aravinda, S. Structure and Assembly of Designed 0-Hairpin Peptides in Crystals as Models for 0-Sheet Aggregation / S. Aravinda, V.V. Harini, N. Shamala, Ch. Das, P. Balaram // Biochemistry. - 2004. - V. 43. - P. 1832 - 1846.
20. Brooks, J.S. Conducting polymers for carbon electronics themed issue / J.S. Brooks // Chem. Soc. Rev. - 2010. - V. 39. - P. 2667 -2694.
21. Evans, P.G. Epitaxy of Small Organic Molecules / P.G. Evans, J.W. Spalenka. // Handbook of crystal growth. - 2015. - Chapter 12. - P. 509 - 554.
22. Yuran, S. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces / S. Yuran, Y. Razvag, M. Reches // Acs Nano. - 2010. - V.6, N 11. - P. 9559
- 9566.
23. Ryu, J. High-Temperature self-assembly of peptides into vertically well- aligned nanowires by aniline vapor / J. Ryu, Ch.B. Park // Adv. Mater. - 2008.
- V.20. - P.3754 - 3758.
24. Ziganshin, M. Thermal Stability, Sorption Properties and Morphology of Films of Dipeptide and Tripeptide Based on L-Glycine. / M. Ziganshin, S.A. Ziganshina, N.S. Gubina, A.V. Gerasimov, V.V. Gorbatchuk, A.A. Bukharaev // Oriental Journal of Chemistry. - 2015. - V. 31, N 4. - P. 1977 - 1984.
25. LI, H. Organic Solvents Mediate Self-assembly of GAV-9 Peptide on Mica Surface / H. LI, F. Zhang, Y. Zhang, J. Hel, J. Hu // Acta Biochimica et Biophysica Sinica. - 2007. - V. 39, N 4. - P. 285 - 289.
26. Yang, Y. Designer self-assembling peptide nanomaterials / Y. Yang, U. Khoe, X. Wang, A. Horii, H. Yokoi, Sh. Zhang // Nano Today. - 2009. - 4. - P. 193 - 210.
27. Зиганшин, М.А. Влияние подложки на морфологию пленок дипептида l-валилЧ-аланин до и после взаимодействия с парами пиридина / М.А. Зиганшин, И.Г. Ефимова, А.А. Бикмухаметова, В.В. Горбачук, С.А. Зиганшина, А.П. Чукланов, А.А. Бухараев // Физикохимия поверхности и защита материалов. - 2013. - T. 49, № 3. - C. 258 - 263.
28. Ziganshin, M.A. Interaction of L-alanyl-L-valine and L-valyl-L-alanine with organic vapors: thermal stability of clathrates, sorption capacity and the change in the morphology of dipeptide films / M.A. Ziganshin, N.S. Gubina, A.V. Gerasimov, V.V. Gorbatchuk, S.A. Ziganshina, A.P. Chuklanov, A.A. Bukharaev// Phys. Chem. Chem. Phys. - 2015. - V. 17. - P. 20168 -20177.
29. Zhu, P. Solvent-Induced Structural Transition of Self-Assembled Dipeptide: From Organogels to Microcrystals / P. Zhu, X. Yan, Y. Su, Y. Yang, J. Li. // Chem. Eur. J. - 2010. - V. 16. - P. 3176 - 3183.
30. Sakurai, M. A new approach to molecular self-assembly through formation of dipeptide-based unique architectures by artificial supersaturation / M. Sakurai, P. Koley, M. Aono // Chem. Commun. - 2014. - V. 50. - P. 12556 - 12559.
31. Zhang, F. Epitaxial growth of peptide nanofilaments on inorganic surfaces: Effects of interfacial hydrophobicity/hydrophilicity / F. Zhang, H.N. Du, Z.X. Zhang, L.N. Ji, H.T. Li, L. Tang, H.B. Wang, Ch.-H. Fan, H.-J. Xu, Y. Zhang,
J. Hu, H.-Y. Hu, J.-H. He // Angew Chem. - 2006. - V. 45. - P. 3611 - 3613.
32.Sidney, P.S. Surface-dependent differences in fibrin assembly visualized by atomic force microscopy / P.S. Sidney, R.E. Marchant // Surface science. - 2001. - V. 491. - P. 421 - 432.
33. Вознесенская, А. А. Исследование поверхностных свойств углеродных покрытий / А.А. Вознесенская, А.В. Жданов, В.В. Морозов // Современные проблемы науки и образования - 2015. - Вып. 1-1. - C. 199 - 206.
34. Швец, В.В. О контрасте сопротивления террас на графите / В.В. Швец, О.В. Синицына, Г.Б. Мешков, И.В. Яминский // Вестник Московского университета. Серия 3: Физика. Астрономия. - 2010. - № 6. - С. 70 - 74.
35. Зиганшин, М.А. Влияние подложки и влажности воздуха на морфологию пленок дипептида L-лейцилШ-лейцин / М.А. Зиганшин, А. А. Бикмухаметова, А.В. Герасимов, В.В. Горбачук, С. А. Зиганшина, А.А. Бухараев // Физикохимия поверхности и защита материалов. - 2014. - T. 50, № 1. - C. 53 - 58.