🔍 Поиск готовых работ

🔍 Поиск работ

Закономерности гидродинамического поведения белков в концентрированных растворах по данным спектроскопии ядерного магнитного резонанса с импульсным градиентом магнитного поля

Работа №47546

Тип работы

Дипломные работы, ВКР

Предмет

физика

Объем работы67
Год сдачи2018
Стоимость4370 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
125
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


Введение 3
1. Литературный обзор 6
Молекулярный краудинг 6
Краудинг - основа гидрогелей 8
Взаимосвязь размера молекул растворенного вещества и исключенного объема 11
Влияние молекулярного краудинга на физико-химические характеристики системы 13
Краудинг-агенты 17
Ядерный магнитный резонанс с использованием импульсного градиента магнитного поля 19
Теоретические модели для описания самодиффузии 25
Феноменологические модели 25
Полуфеноменологические модели 25
Гидродинамические модели 26
Фрикционный формализм неравновесной термодинамики 26
2. Материалы и методы 29
Объекты исследования 29
ЯМР эксперименты 31
Спектрофотометрия 33
Электрофоретическое разделение белков в полиакриламидном геле (ПААГ) в денатурирующих условиях 34
3. Результаты и обсуждение 37
Общие замечания 37
Модель жестких сфер 42
Феноменологический подход, основанный на фрикционном формализме неравновесной термодинамики 47
Выводы 54
Список публикаций по теме выпускной квалификационной работы 55
Благодарности 57
Список литературы 58


Одной из отличительных особенностей живых систем является высокая концентрация макромолекул во внутриклеточном и внеклеточном пространствах (50-400 мг/мл) [1-3], при этом молекулы одного типа имеют невысокую концентрацию. Все макромолекулы, присутствующие в клетке, занимают значительную часть общего объема цитоплазмы (около 40%). Следовательно, доступный объем в клетке уменьшается. В литературе такие условия, когда межмолекулярные расстояния сравнимы с линейными размерами молекул называются макромолекулярным краудингом. Краудинг подразумевает наличие неспецифического стерического отталкивания между молекулами, которое присутствует всегда, независимо от других взаимодействий макромолекул, например, электростатических или гидрофобных. Также «молекулярный краудинг» означает эффект
«исключенного объема», обусловленного взаимной непроницаемостью всех молекул растворенных веществ. Рисунок 1 демонстрирует условия скученности макромолекул в цитоплазме клетки Escherichia coli (E.coli.) [4].
Поведение белков в растворах имеет большое значение для биологических систем. С ним связаны транспорт, термодинамическая стабильность, регуляция функциональной активности белков [5]. Трансляционная диффузия является одним из фундаментальных физических явлений, описывающих подвижность молекул [6]. Интерпретация концентрационной зависимости коэффициента самодиффузии (КСД) имеет большое значение для определения вкладов различных взаимодействий.
Целью настоящей работы является поиск закономерностей гидродинамического поведения белков в водных растворах на основе анализа межмолекулярных взаимодействий белок-белок и белок-растворитель в широком диапазоне концентраций, включая высококонцентрированные системы.
Для достижения цели были поставлены следующие задачи:
1. Получить концентрационные зависимости коэффициента самодиффузии (КСД) различных белков методом ядерного магнитного резонанса с импульсным градиентом магнитного поля.
2. Проанализировать полученные зависимости в рамках модели жестких сфер (Токуяма, Оппенгейм).
3. Показать возможность использования феноменологического подхода, основанного на фрикционном формализме неравновесной термодинамики (Винка) для описания гидродинамического поведения белков, отличных по форме и размеру.
4. Качественно и количественно оценить межмолекулярные взаимодействия белок-белок и белок-растворитель в изучаемых системах.
В этой работе применен метод ядерного магнитного резонанса с использованием импульсного градиента магнитного поля (ЯМР ИГМП) для поиска гидродинамических особенностей и изучения диффузионного поведения белков в широком диапазоне концентраций: глобулярных, сфероидальных белков – трипсина и α-химотрипсина; фибриногена, имеющего сильно вытянутую форму с глобулярными и неструктурированными участками; α-казеина – белка с неупорядоченной структурой. Полученные обобщенные концентрационные зависимости КСД белков проанализированы в рамках модели жестких сфер и феноменологического подхода, основанного на фрикционном формализме неравновесной термодинамики. Впервые показана возможность использования данного феноменологического подхода для описания трансляционной подвижности белков различной формы и размеров в широком диапазоне концентраций. Получены численные характеристики межбелковых взаимодействий. Планируется, что полученные в ходе выполнения работы результаты послужат фундаментальной основой для инженерии белковых гидрогелей под медико-биологические задачи.
Работа выполнена в лаборатории биофизической химии наносистем Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ РАН.


Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

1. Модель жестких броуновских сфер (Tokuyama-Oppenheim) дает удовлетворительное описание концентрационных зависимостей коэффициентов самодиффузии жестких глобулярных белков: трипсина, α-химотрипсина, а также неупорядоченного αS-казеина в широком интервале концентраций, включая условия краудинга.
2. Для описания гидродинамического поведения белков различной формы и размеров в широком диапазоне концентраций апробирован феноменологический подход Винка, основанный на фрикционном формализме неравновесной термодинамики.
3. Показана универсальность феноменологического подхода Винка, обеспечивающего адекватное описание экспериментальных диффузионных данных для всех типов белков.
4. Полученные коэффициенты трения белок-белок и белок-растворитель характеризуют силу межмолекулярных взаимодействий, зависящих от размера, формы и внутренней структуры белков.
5. Показано, что при повышении концентрации белка в растворах αS-казеина проявляются полимерные эффекты, когда белковые молекулы, взаимодействуя между собой, образуют ассоциаты (R~6 нм).
6. Основываясь на полученных коэффициентах трения белок-белок, показано, что молекулы фибриногена испытывают существенно более высокое трение при поступательной диффузии, чем молекулы трипсина, α-химотрипсина и αS- казеина. Это связано с взаимным зацеплением молекул фибриногена гибкими неструктурированными фрагментами.



1. Fulton, A.B. How crowded is the cytoplasm? [Text]/ A.B. Fulton// Cell. – 1982. – V. 30. – P. 345-347.
2. Zimmerman, S.B. Estimation of macromolecule concentrations and excluded volume effects for the cytoplasm of Escherichia coli [Text]/ S.B. Zimmerman,
S.O. Trach// Journal of molecular biology. – 1991. – V. 222. – P. 599-620.
3. Ellis, R.J. Cell biology: Join the crowd [Text]/ R.J. Ellis, A.P. Minton// Nature.
– 2003. – V. 425. – P. 27-28.
4. Chebotareva, N. A. Biochemical effects of molecular crowding [Text]/ N.A. Chebotareva, B.I. Kurganov, N.B. Livanova// Biochemistry (Moscow). – 2004.– V. 69. – P. 1522-1536.
5. Kuznetsova, I.M. What macromolecular crowding can do to a protein [Text]/
I.M. Kuznetsova, K.K. Turoverov, V.N. Uversky// Int. J. Mol. Sci. – 2014. – V. 15. – P. 23090-23140.
6. Price, W. S. NMR Studies of Translational Motion. Principles and Application [Text]/ W.S. Price// Cambridge University Press: Cambridge, 2009. – 383 p.
7. Goodsell, D.S. A look inside the living cell [Text]/ D.S. Goodsell// American Scientist. – 1992. – V. 80. – P.457-465.
8. Minton, A.P. The effect of volume occupancy upon the thermodynamic activity of proteins: some biochemical consequences [Text]/ A.P. Minton// Mol Cell Biochem. – 1983. – V. 55. – P. 119-140.
9. Ellis, R.J. Macromolecular crowding: an important but neglected aspect of the intracellular environment [Text]/ R.J. Ellis// Curr Opin Struct Biol. – 2001. – V. 11. – P. 114-119.
10. Lyubarev, A.E. In organization of biochemical systems: structural and regulatory aspects [Text]/ B.I Kurganov, A.E. Lyubarev// Nova Science, 1996.
– 81 p.

11. Hall, D. Macromolecular crowding: qualitative and semiquantitative successes, quantitative challenges [Text]/ D. Hall, A.P. Minton// Biochim. Biophys. Acta.
– 2003. – V. 1649. – P. 127-139.
12. Balakrishnan, B. Biopolymer-based hydrogels for cartilage tissue engineering [Text]/ B. Balakrishnan, R. Banerjee// Chem. Rev. – 2011. – V. 111. – P. 4454-4474.
13. Ahadian, S. Bioconjugated hydrogels for tissue engineering and regenerative medicine [Text]/ S. Ahadian, R.B. Sadeghian, S. Salehi, S. Ostrovidov, H. Bae,
M. Ramalingam, A. Khademhosseini// Bioconjugate Chem. – 2015. – V. 26, - P. 1984-2001.
14. Song, F. Novel casein hydrogels: Formation, structure and controlled drug release [Text]/ F. Song, L. Zhang, J. Shi, N. Li// Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. – 2010. – V. 79. – P. 142-148.
15. Sperinde, J. Synthesis and characterization of enzymatically-cross-linked poly(ethylene glycol) hydrogels [Text]/ L.G. Griffith, J. Sperinde// Macromolecules. – 1997. – V. 30. – P. 5255-5264.
16. McDermott, M.K. Mechanical properties of biomimetic tissue adhesive based on the microbial transglutaminase-catalyzed crosslinking of gelatin [Text]/
M.K. McDermott, T. Chen, C.M. Williams, K.M. Markley, G.F. Payne// Biomacromolecules. – 2004. – V. 5, - P. 1270-1279.
17. McHale M.K. Synthesis and in vitro evaluation of enzymatically cross-linked elastin-like polypeptide gels for cartilaginous tissue repair [Text]/ M.K. McHale, L.A. Setton, A. Chilkoti// Tissue Eng. – 2005. – V. 11, P. 1768-1769.
18. Sofia, S.J. Peroxidase-catalyzed crosslinking of functionalized polyaspartic acid polymers [Text]/ S.J. Sofia, A. Singh, D.L. Kaplan// J. Macromol. Sci. Pure Appl. Chem. – 2002. – V. 39. – P. 1151-1181.
19. Kurisawa, M. Injectable biodegradable hydrogels composed of hyaluronic acid–tyramine conjugates for drug delivery and tissue engineering [Text]/ J.E. Chung, Y.Y. Yang, S. J. Gaoa, H. Uyamab// Chem. Commun. – 2005. – V. 34.
– P. 4312-4314.

20. Jin, R. Enzyme-mediated fast in situ formation of hydrogels from dextran– tyramine conjugates [Text]/ C. Hiemstra, Z. Zhong, J. Feijen// Biomaterials. – 2007. – V. 28. – P. 2791-2800.
21. Walstra, P. On the stability of casein micelles [Text]/ P. Walstra// J. Dairy Sci.
– 1990. – V. 73. – P. 1965-1979.
22. Redwan, E.M. Disorder in milk proteins: caseins, intrinsically disordered colloids [Text]/ E.M. Redwan, B. Xue, H.A. Almehdar, V.N. Uversky// Curr. Prot. Pept. Sci. – 2015. V. 16. – P. 228-242.
23. Holt, C. The hairy casein micelle: evolution of the concept and its implications for dairy technology// C. Holt, D.S. Horne// Neth. Milk Dairy J. – 1996. – V. 50. – P. 85-111.
24. Horne, D.S. Casein interactions: casting light on the black boxes, the structure in dairy products [Text]/ D.S. Horne// International dairy journal. – 1998. – V. 8. – P. 171-177.
25. Walstra P. Casein sub-micelles: do they exist?/ P. Walstra// Int. Dairy J. – 1999. – V. 9. – P. 189-192.
26. Leclerc, E. Structure of β-casein micelles [Text]/ E. Leclerc, P. Calmettes// Physica B. – 1998. V. 1141. – P. 241-243.
27. Zuev, Yu. F. Aggregation of sodium dodecyl sulfate in micellar solution of β- casein analyzed by 1H NMR self-diffusion, relaxation and Fourier transform IR spectroscopy [Text]/ Yu. F. Zuev, D. A. Faizullin, B. Z. Idiyatullin, F. K. Mukhitova, J.-M. Chobert, V. D. Fedotov, T. Haertlé// Coll. Polym. Sci. – 2004. – V. 282. – P. 264-269.
28. Zakharchenko, N. L. Chaperone-like activity of β-casein and thermal stability of alcohol dehydrogenase [Text]/ N. L. Zakharchenko, T. A. Konnova, N. E. Gogoleva, D. A. Faizullin, Yu. F. Zuev, T. Haertlé// Russ. J. Bioorg. Chem. – 2012. – V. 38. – P. 192-197.
29. Ellis, R.J. Macromolecular crowding: obvious but underappreciated [Text]/
R.J. Ellis// TRENDS in Biochemical Sciences. – 2001. – V. 26. – P. 597-604.
30. Minton, A.P. Model for the role of macromolecular crowding in regulation of cellular volume [Text]/ A.P. Minton, G C Colclasure, J C Parker// PNAS. – 1992. – V. 89. – P. 10504-10506.
31. Lang, F. Functional significance of cell volume regulatory mechanisms [Text]/
F. Lang, G. L. Busch, M. Ritter, H. Völkl, S. Waldegger, E. Gulbins, D. Häussinger// Physiol. Rev. – 1998. – V. 78. – P. 247-306.
32. Burg, M.B. Macromolecular crowding as a cell volume sensor [Text]/ M.B. Burg// Cell Physiol Biochem. – 2000. – V. 10. – P. 251-256.
33. Minton, A.P. Molecular crowding: analysis of effects of high concentrations of inert cosolutes on biochemical equilibria and rates in terms of volume exclusion [Text]/ A.P. Minton// Methods Enzymol. – 1998. – V. 295. – P. 127- 149.
34. Elowitz, M.B/ Protein mobility in the cytoplasm of Escherichia coli [Text]/
M.B. Elowitz, M.G. Surette, P.E. Wolf, J.B. Stock, S. Leibler/ J Bacteriol. – 1999. – V. 181. – P. 197-203.
35. Ellis, R.J. Molecular chaperones [Text]/ R.J. Vies, S.M. Annu// Rev. Biochem.
– 1990. – V. 60. – P. 321–347.
36. Frydman, J. Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones [Text]/ J. Frydman// Rev. Biochem. – 1990. – V. 70. – P. 603–649.
37. Price, W. S. In annual reports on the progress in chemistry part C [Text]/ W.S. Price, G.A. Webb// Royal Society of Chemistry: London. – 2000. – V. 96. – 3– 53.
38. Homouz, D. Crowded, cell-like environment induces shape changes in aspherical protein/ D. Homouz, M. Perham, A. Samiotakis, M. S. Cheung, P.A. Wittung-Stafshede// PNAS. – 2008. – V. 105. – P. 11754-11759.
39. Маклаков А.И., Самодиффузия в растворах и расплавах полимеров [Текст]/ А.И. Маклаков, В.Д. Скирда, Н.Ф. Фаткуллин// Казань: Казанский Государственный университет, 1987. – 224 c.
40. Резибуа П., Классическая кинетическая теория жидкости и газов [Текст]/ П. Резибуа, М. Де Ленер // М.: Мир, 1980 – 423с.

41. Johnson, C.N. Diffusion ordered nuclear magnetic resonance spectroscopy: principles and applications [Text]/ C.N. Johnson // Jr. Prog. Nucl. Magn. Reson. Spectrosc. – 1999. – V. 34. P. 203-256.
42. Ziganshina, A.Y. Electrochemical behaviour of a molecular capsule based on methylviologen–resorcinarene and sulfonatomethylene-resorcinarene [Text]/
S.V. Kharlamov, D.E. Korshin, R.K. Mukhitova, E.Kh. Kazakova, Sh.K. Latypov, V.V. Yanilkin, A.I. Konovalov// Tetrahedron Lett. – 2008. – V. 49. – P. 5312-5315.
43. Avram, L. Spontaneous formation of hexameric resorcinarene capsule in chloroform solution as detected by diffusion NMR [Text]/ L. Avram, Y. Cohen// J. Am. Chem. Soc. – 2002. – V. 124. – P. 15148-15149.
44. Cohen, Y. Diffusion NMR spectroscopy in supramolecular and combinatorial chemistry: an old parameter—new insights [Text]/ Y. Cohen, L. Avram, L. Frish// Angew. Chem. Int. Ed. – 2005. – V. 44. – P. 520-554.
45. Cohen, Y. In analytical methods in supramolecular chemistry. (Ed. Ch. A. Schalley) [Text]/ Y. Cohen, L. Avram, T. Evan-Salem, L. Frish// Wiley, Weinheim. – 2007 P. 163-179.
46. Pastor, A. NMR spectroscopy in coordination supramolecular chemistry: A unique and powerful methodology [Text]/ A. Pastor, E. Martinez-Viviente// Coord. Chem. Rev. – 2008. – V. 252. P. 2314-2345.
47. Stejskal E.O. Spin diffusion measurements: spin echoes in the presence of a time‐ dependent field gradient [Text]/ E.O. Stejskal, J.E. Tanner// J. Chem. Phys. – 1965. – V. 42. – P. 288-292.
48. Скирда, В.Д. Развитие градиентного ЯМР в исследованиях структуры и динамики сложных молекулярных систем /В.Д. Скирда, А.И. Маклаков, Г.Г. Пименов, Н.Ф. Фаткуллин, В.А. Севрюгин// Электронный журнал
«Структура и динамика молекулярных систем». №2. - 2008. – C. 1-6.
49. Masaro, L. Physical models of diffusion for polymer solutions, gels and solids [Text]/ L. Masaro, X. X. Zhu// Prog. Polym. Sci. – 1999. – V. 24. – P. 731- 775.

50. Padding, J. T. Rheology of wormlike micellar fluids from Brownian and molecular dynamics simulations [Text]/ J. T. Padding, E.S. Boek, W.J. Briels// J. Phys.: Condens. Matter. – 2005. – V. 17. – P. 3347-3353.
51. Tokuyama, M. Dynamics of hard-sphere suspensions [Text]/ M. Tokuyama, I. Oppenheim// Phys. Rev. – 1994. – V. 50. – P. 16–19.
52. Shaqfeh, E.S.G. The hydrodynamic stress in a suspension of rods [Text]/ E. S.
G.G.H. 50. Shaqfeh, Fredrickson// Physics of Fluids A: Fluid Dynamics. – 1990. – V. 2. – P. 7-24.
53. Dhont, J.K.G. Viscoelasticity of suspensions of long, rigid rods [Text]/ J.K.G. Dhont, W. J. Briels// Colloids and Surfaces A: Physicochem. Eng. Aspects. – 2003. – V. 213. – P. 131-156.
54. Dhont, J.K.G. Gradient and vorticity banding [Text]/ J.K.G. Dhont, W.J. Briels// Rheologica Acta. – 2008. – V. 47. – P. 257-281.
55. Vink, H. Mutual diffusion and self-diffusion in the frictional formalism of non- equilibrium thermodynamics [Text]/ H. Vink// J. Chem. Soc. Faraday Trans. – 1985. – V. 81. – P. 1725-1730.
56. Tyrrell, H. J. V., Diffusion in liquids [Text]/ H. J. V. Tyrrell, K. R. Harris// Butterworth, Cambridge, 1984. – 464 p.
57. Mazo, R.M. Brownian motion: fluctuations, dynamics, and applications [Text]/ R.M. Mazo// Clarendon Press, Oxford. – 2002.
58. Le Bon, C. Self-diffusion and cooperative diffusion of globular proteins in solution [Text]/ C. Le Bon, T. Nicolai, M.E. Kuil, J.G. Hollander// J. Phys. Chem. B – 1999. – V. 103, P. 10294-10299.
59. Taraban, M.B. Conformational transition of a non-associative fluorinated amphiphile in aqueous solution [Text]/M.B. Taraban, L.Yu, Y. Feng, E.V. Jouravleva, M.A. Anisimov, Z.-X. Jiang, Y.B. Yu// RSC Adv. – 2014. – V. 4.
– P. 54565-54575.
60. Brown, W. Static and dynamical properties of a nonionic surfactant (C12E6) in aqueous solution [Text]/ W. Brown, R. Rymden// J. Phys. Chem. – 1987. – V. 91. P. 3565-3571.
61. Kjøniksen, A.L. Effects of temperature and salt concentration on the structural and dynamical features in aqueous solutions of charged triblock copolymers [Text]/ A.L. Kjøniksen, K. Zhu, M.A. Behrens, J.S. Pedersen, B. Nystrom// J. Phys. Chem. B. – 2011. – V. 115. – P. 2125-2139.
62. Einaga, Y. Wormlike micelles of polyoxyethylene alkyl ethers CiEj [Text]/ Y. Einaga// Polymer J. – V. 41. – P. 157-173.
63. Wassenius, H. NMR diffusometry and dynamic light scattering studies of amylopectin: effect of shearing and heating on the size distribution and diffusion behavior [Text]/ H. Wassenius, J.- E. Lofroth, M. Nyden// Starch/Starke. – V. 58. – P. 66-81.
64. Rauch, J. Collective and thermal diffusion in dilute, semidilute, and concentrated solutions of polystyrene in toluene [Text]/ J. Rauch, W. Köhler// J. Chem. Phys. – 2003. – V. 119. P. 11977-11988.
65. Bu, Z. Self-diffusion of rodlike polymers in isotropic solutions [Text]/ Z. Bu,
P. S. Russo, D. L. Tipton, I. I. Negulescu// Macromolecules. – 1994. – V. 27. – P. 6871-6882.
66. Appell, J. Self-diffusion and collective diffusion of charged colloids studied by dynamic light scattering [Text]/ J. Appell, G. Porte, E. Buhler// J. Phys. Chem. B. – 2005. – V. 109. P. 13186-13194.
67. Daivis, P.J. Dynamic light scattering and pulsed gradient spin-echo NMR measurements of diffusion in polystyrene-poly(vinyl methyl ether)-toluene solutions [Text]/ P.J. Daivis, D.N. Pinder, P.T. Callaghan// Macromolecules. – 1992. – V. 25. – P. 170-178.
68. Law, S.J. Sizing of reverse micelles in microemulsions using NMR measurements of diffusion [Text]/ S.J. Law, M.M. Britton// Langmuir. – V. 28.– P. 11699-11706.
69. Keller, K.H. Tracer and mutual diffusion coefficients of proteins [Text]/ K.H. Keller, E.R. Canales, S.I. Yum// J. Phys. Chem. – 1971. V. 75. – P. 379-387.
70. Everhart, C.H. The determination of tracer diffusion coefficients for proteins by means of pulsed field gradient NMR with applications to hemoglobin
[Text]/ C.H. Everhart, C. S. Johnson Jr.// J. Magn. Reson. – 1982. V. 48. – P. 466-474.
71. Gibbs, S.J. Ovalbumin diffusion at low ionic strength [Tex]/ S.J. Gibbs, A.S. Chu, E.N. Lightfoot, T.W. Root// J. Phys. Chem. – 1991. V. 95. P. 467-471.
72. Coffman, J. L. Protein diffusion in porous chromatographic media studied by proton and fluorine PFG-NMR [Text]/ J.L. Coffman, E.N. Lightfoot, T.W. Root// J. Phys. Chem. – 1997. – V. 101. – P. 2218-2223.
73. Hoye, T. R. No-D NMR (No-Deuterium Proton NMR) spectroscopy: a simple yet powerful method for analyzing reaction and reagent solutions [Text]/ T.R. Hoye, B.M. Eklov, T.D. Ryba, M. Voloshin, L.J. Yao// Org. Lett. – 2004. – V. 6. – P. 953-956.
74. Momot, K. I. PFG NMR diffusion experiments for complex systems [Text]/K.I. Momot, P.W. Kuchel// Concepts Magn. Res. Part A. – 2006. – V. 28. – P. 249-269.
75. Stupishina, E.A. Catalytic activity, structure and stability of trypsin in an AOT- stabilised water-in-decane microemulsion [Text]/ E.A. Stupishina, D.A. Faizullin, N.L. Zakhartchenko, V.D. Fedotov, Yu.F. Zuev// Mendeleev Comm., N6. – 2001. – V. 11. – P. 237-239.
76. Zuev, Yu.F. Conformational Flexibility and Self-Association of Fibrinogen in Concentrated Solutions [Text]/ Yu.F. Zuev, R.I. Litvinov, A.E. Sitnitsky, B.Z. Idiyatullin, D.R. Bakirova, D.K. Galanakis, A. Zhmurov, V. Barsegov, J.W. Weisel// J. Phys. Chem. B. – 2017. – V. 121. – P. 7833-7843.
77. Valiullina, Yu.A. Structure and catalytic activity of α-chymotrypsin in solutions of gemini surfactants [Text]/ Yu.A. Valiullina, E.A. Ermakova, D.A. Faizullin, A.B. Mirgoradakaya, Yu.F. Zuev// Russ. Chem. Bul. – 2014. – V. 63. – P. 273-279.
78. Tsukada, H. Structure of α-chymotrypsin refined at 1.68 Å resolution [Text]/ H. Tsukada, D.M. Blow// J. Mol. Biol. – 1985. – V. 184. – P. 703-711.
79. Medved, L.V. Recommendations for nomenclature on fibrinogen and fibrin [Text]/ L.V. Medved, J.W. Weisel, J. Thromb// Haemostasis. – 2009. – V. 7. – P. 355-359.
80. Zuev, Yu.F. Effects of protein solubilization on the structure of the surfactant shell of reverse micelles [Text]/ Yu.F. Zuev, N.N. Vylegzhanina, N.L. Zakhartchenko//Appl. Magn. Res. – 2003. – V. 25. – P. 29-42.
81. Schultz, B. C. Structure of bovine casein oligomers [Text]/ B.C. Schultz, V.A. Bloomfield// Arch. Biochem. Biophys. – 1976. – V. 173. – P. 18-26.
82. Swaisgood, H. E. Association of αs-casein C in the alkaline pH range [Text]/
H.E. Swaisgood, S.N. Timasheff// Arch. Biochem. Biophys. – 1968. – V. 126.
– P. 344-361.
83. Farrell Jr., H. M. Casein micelle structure: What can be learned from milk synthesis and structural biology? [Text]/ H.M. Farrell Jr., E.L. Malin, E.M. Brown, P.X. Qi// Curr. Opin. Coll. Interface Sci. – 2006. – V. 11. – P. 135-147. 84.Leclerc, E. Structure of β-casein micelles [Text]/ E. Leclerc, P. Calmettes//
Physica B. – 1998. – V. 241-243. – P. 1141-1143.
85. Faizullin, D.A. Secondary structure and colloidal stability of beta-casein in microheterogeneous water-ethanol solutions [Text]/ D.A. Faizullin, T.A. Konnova, T. Haertlé, Yu.F. Zuev// Food Hydrocoll. – 2017. – V. 63. – P. 349- 355.
86. Nesmelova, I.V. Generalized concentration dependence of globular protein self‐ diffusion coefficients in aqueous solutions [Text]/ I.V. Nesmelova, V.D. Skirda, V.D. Fedotov// Biopolymers. – 2002. – V. 63. – P. 132-140.
87. Thorn D.C. Amyloid fibril formation by bovine milk αs2-casein occurs under physiological conditions yet is prevented by its natural counterpart, αs1-casein [Text]/ D.C. Thorn, H. Ecroyd, M. Sunde, S. Poon, J.C. Carver// Biochemistry.
– 2008. – V. 47. – P. 3926-3936.
88. Padding, J.T. Theory of Polymer Dynamics [Text]/ J.T. Padding// University of Cambridge: UK, 2005. – 56 p.

89. Schmidt, D.G. On the subunit of αs1-casein [Text] / D.G. Schmidt, T.A.J. Payens, B.W. van Markwijk, J.A. Brinkhuis// Biochemical and biophysical research communications. – 1967. – V. 27. – P. 448-455.
90. Perkins, S. J. Protein volumes and hydration effects [Text]/ S. J. Perkins// European journal of biochemistry. – 1968. – V. 157. – P. 169-179.
91. Pettersen, E. F. UCSF Chimera—a visualization system for exploratory research and analysis [Text]/ E. F. Pettersen, T. D. Goddard, C. C. Huang, G.
S. Couch, D. M. Greenblatt, E. C. Meng, T. E. Ferrin// J. Comput. Chem. – 2004. – V. 25. – P. 1605-1612.
92. Levashov, A.V. Enzymes entrapped into reversed micelles in organic solvents: sedimentation analysis of the protein—aerosol OT-H2O-Octane system [Text]/
A.V. Levashov, Y. L. Khmelnitsky, N. L. Klyachko, V. Ya. Chernyak, K. Martinek. J. Coll. Interface Sci. – 1982. – V. 88. – P. 444-457.
93. Siegel, L. M. Determination of molecular weights and frictional ratios of proteins in impure systems by use of gel filtration and density gradient centrifugation. Application to crude preparations of sulfite and hydroxylamine reductases [Text]/ L. M. Siegel K. J. Monty// Biochim. Biophys. Acta. – 1966.– V. 112. – P. 346-362.
94. Pattabhi, V. Trypsin activity reduced by an autocatalytically produced nonapeptide [Text]/ B. Syed Ibrahim, N. Shamaladevi// J. Biomol. Struc. Dyn.
– 2004. – V. 21. – P. 737-744.
95. Capasso, C. Crystal structure of the bovine α -chymotrypsin: kunitz inhibitor complex. An example of multiple protein: protein recognition Sites [Text]/ C. Capasso, M. Rizzi, E. Menegatti, P. Ascenzi, M. Bolognesi// J. Mol. Recog. – 1997. – V. 10. – P. 26-35.
96. Tsurupa, G. Structural organization of the fibrin(ogen) αC-domain [Text] /G. Tsurupa, L. Tsonev, L. Medved// Biochemistry. – 2002. – V. 41. – P. 64-69.
1. Kusova, A.M. The effect of shape and concentration on translational diffusion of proteins measured by PFG NMR [Text]/ A.M. Kusova, A.E. Sitnitsky, B.Z. Idiyatullin, D.R. Bakirova, Yu.F. Zuev // Applied Magnetic Resonance. – 2018.
– V. 49. – P. 35-51.
2. Kusova, A.M. Effect of structural disorder on hydrodynamic behavior of alpha- casein according to PFG NMR spectroscopy [Text]/ A.M. Kusova, A.E. Sitnitsky, Yu.F. Zuev // Applied Magnetic Resonance. – 2018. V. 49. – P.499- 509.
3. Кусова, А.М. Трансляционная диффузия белков в высококонцентрированных растворах [Текст]/ А.М. Кусова, А.Э. Ситницкий, Б.З. Идиятуллин, Д.Р. Бакирова, Ю.Ф. Зуев // Материалы XII международной научно-технической конференции «Актуальные вопросы биологической физики и химии. БФФХ-2017». ISSN 2499-9962.– Севастополь, СГУ– 2017. – С. 317-321.
4. Кусова, А.М. Влияние формы и микроокружения на трансляционную подвижность белков [Текст]/ А.М. Кусова, А.Э. Ситницкий, Б.З. Идиятуллин, Д.Р. Бакирова, Ю.Ф. Зуев// Acta Naturae. – Москва, ИБХ им.Шемякина – 2017. – С.114.
5. Kusova, A.M. Protein translational diffusion under crowding conditions [Text]/
A.M. Kusova, A.E. Sitnitsky, B. Z. Idiyatullin, D.R. Bakirova, YU.F. Zuev// International conference "Modern development of magnetic resonance". : Abstracts digest. Kazan-2017 –Kazan, KFU – 2017 – P.148.
6. Кусова, A.М. Закономерности гидродинамического поведения белков в водных растворах по данным ЯМР с импульсным градиентом магнитного поля [Текст]/ A.М. Кусова// Сборник тезисов конференции Ломоносов – Москва, МГУ – 2018 – Т.3 – С. 203-205.
7. Кусова, А.М., Закономерности и принципы трансляционной диффузии белков в условиях молекулярного краудинга, моделирующего клеточное окружение [Текст]/ A.М. Кусова// Сборник тезисов. Итоговая Научно- образовательная конференция студентов Казанского федерального университета 2017 года – Казань, КФУ – 2017. – С. 204.
8. Кусова, А.М., Закономерности и принципы трансляционной диффузии белков в условиях молекулярного краудинга, моделирующего клеточное окружение [Текст]/ A.М. Кусова// Сборник научных статей. По результатам Конкурса на лучшую научную работу студентов Казанского федерального университета 2017 года. – Казань, КФУ – 2017. – Т.2. С.22- 24.

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.




©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.