Тип работы:
 Предмет:
 Язык работы:


Определение констант связывания флуоресцентно-меченных нуклеотидов с белками

Работа №26954

Тип работы

Главы к дипломным работам

Предмет

биология

Объем работы77
Год сдачи2016
Стоимость7300 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
259
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


РЕФЕРАТ 2
СОДЕРЖАНИЕ 3
ВВЕДЕНИЕ 5
1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 7
1.1 Комплексы белков с нуклеиновыми кислотами 7
1.2 Методы изучения комплексов белков с нуклеиновыми кислотами 8
1.2.1 Эксперименты по связыванию на нитроцеллюлозных фильтрах 8
1.2.2 Поверхностный плазмонный резонанс 15
1.2.3 Методы флуоресцентной спектроскопии 26
1.2.3.1 Тушение флуоресценции 27
1.2.3.2 Флуоресцентная анизотропия 34
2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ 47
2.1 Материалы 47
2.1.1 Химические реагенты 47
2.1.2 Хроматографические носители 48
2.1.3 Буферы 48
2.1.4 Питательные среды 49
2.1.5 Приборы 49
2.2 Методы 50
2.2.1 Микробиологические методы 50
2.2.1.1 Получение компетентных клеток E.coli 50
2.2.1.2 Трансформация клеток E.coli 51
2.2.2 Биохимические методы при работе с белками 51
2.2.2.1 Экспрессия генов 51
2.2.2.2 Выделение белков 52
2.2.2.3 Тепловая коагуляция белков E.coli 52
2.2.2.4 Гидрофобная хроматография на колонке с носителем Butyl-
Sepharose 52
2.2.2.5 Ионообменная хроматография на колонке с носителем DEAE-
Sepharose 54
2.2.2.6 Аффинная хроматография на колонке с носителем Heparin-
Sepharose 54
2.2.2.7 Аналитическая гель-фильтрация на колонках с носителями
Sephadex G75 и G200 55
2.2.2.8 Электрофорез белков в ПААГ в присутствии додецилсульфата натрия (ДСН) 55
2.2.3 Измерение флуоресцентной анизотропии 56
2.2.4 Теоретическое описание расчета константы на основании данных
титрования 57
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 72
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ 73
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ 74



На протяжении всего своего существования в клетках молекулы РНК взаимодействуют с большим количеством РНК-связывающих белков. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции, в транспорте, локализации и маскировании мРНК и т.п.
Определяющую роль в регуляции таких важных клеточных процессов играет РНК-белковое узнавание. Исследование РНК-белковых взаимодействий позволяет понять механизмы реализации транскрипции и трансляции на молекулярном уровне, а для этого необходимо точно измерять сродство между исследуемыми белками и их РНК-мишенями.
Правильное определение параметров связывания весьма актуально не только для фундаментальных исследований (при изучении взаимодействий и функционирования различных комплексов), но и может иметь существенное значение для решения прикладных задач (в фармакологии, медицине и т.д.), например, при разработке и тестировании лекарственных средств.
В настоящее время разработан ряд биофизических методов, позволяющих понять механизм взаимодействия РНК-белковых комплексов. Одним из таких методов является флуоресцентная анизотропия.
Ранее в нашей лаборатории было показано, что взаимодействие отдельных рибонуклеотидов с белком Hfq - важным регулятором трансляции многих мРНК в бактериях - происходит в сайтах связывания одноцепочечных РНК, причём ориентация оснований изолированных нуклеотидов и образуемые ими контакты идентичны тем, которые имеются в РНК-белковых комплексах [1]. Это наблюдение позволило предложить метод идентификации мест специфического узнавания оснований одноцепочечных РНК на поверхности белков определением структур нуклеотид-белковых комплексов с помощью рентгеноструктурного анализа. Необходимым и важным подготовительным этапом такого подхода является оценка сродства нуклеотидов к белкам- мишеням, что позволяет оценить стабильность получаемых комплексов и возможность их выделения и кристаллизации для дальнейших исследований.
Целью работы является разработка и апробация методики определения сродства белков, принимающих участие в регуляции транскрипции и трансляции РНК, к флуоресцентно-меченным нуклеотидам.
В рамках работы были поставлены следующие задачи:
• Измерить сродство различных РНК-связывающих белков к рибонуклеотидам аденозинмонофосфату и гуанозинмонофосфату с флуоресцентной меткой (АМФ-MAНT и ГМФ-MAНT) по изменению флуоресцентной анизотропии;
• Вычислить равновесную константу диссоциации комплексов (KD);
• Оценить достоинства и недостатки выбранного метода.
Работа выполнена на базе лаборатории структурных исследований аппарата трансляции и лаборатории физики белка Института белка РАН, г. Пущино.

Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

В ходе работы были получены следующие результаты:
1. Проведен анализ сродства ряда РНК-связывающих белков к флуоресцентно меченым нуклеотидам АМФ-MAНT и ГМФ-MAНT по изменению флуоресцентной анизотропии
2. Измерены равновесные константы диссоциации для исследуемых комплексов белков с нуклеотидами



1. Murina, V. Hfq binds ribonucleotides in three different RNA-binding sites, V. Murina, N. Lekontseva, A. Nikulin //Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. - 2013.- № 69.-С. 1504-1513.
2. Поглазов, Б.Ф. Организация биохимических систем / Б.Ф. Поглазов // Биохимия. - 1996. - № 61. - С. 1941-1947.
3. Богданов, А. А. Нуклеиново-белковое узнавание / А. А. Богданов, Р.К. Леднева // Итоги Науки И Техники, Сер. Мол. Биология. - 1982. - № 17.
4. Спирин, А. С. Биосинтез белка на уровне трансляции / А. С. Спирин // Соровский Образовательный Журнал. - 2005. - № 5. - С. 1-7.
5. Shankaran, D.R. Recent advancements in surface plasmon resonance immunosensors for detection of small molecules of biomedical, food and environmental interest / D.R. Shankaran, K.V. Gobi, N. Miura // Sensors Actuators, B Chem. - 2007. - № 121. - С. 158-177.
6. Helwa, R. Analysis of DNA-protein interactions: From nitrocellulose filter binding assays to microarray studies / R. Helwa, J.D. Hoheisel // Anal. Bioanal. Chem. - 2010. - №398. - С. 2551-2561.
7. Velazquez-Campoy, A. Characterization of protein-protein interactions by isothermal titration calorimetry / A. Velazquez-Campoy, S. Leavitt, E. Freire // Methods Mol Biol. - 2004. - №261. - С. 35-54.
8. Seidel, S.A.I. Microscale thermophoresis quantifies biomolecular interactions under previously challenging conditions / S.A.I. Seidel, P.M. Dijkman, W.A. Lea, G. van den Bogaart, M. Jerabek-Willemsen, A. Lazic, J.S. Joseph, P. Srinivasan, P. Baaske, A. Simeonov, I. Katritch, F.A. Melo, J.E. Ladbury, G. Schreiber, A. Watts, D. Braun, S. Duhr // Methods. - 2013. - №59. - С. 301-15.
9. Mercurio, F.A. Solution structure of the first Sam domain of Odin and binding studies with the EphA2 receptor. / F.A. Mercurio, D. Marasco, L. Pirone, E.M. Pedone, M. Pellecchia, M. Leone // Biochemistry. - 2012. - № 51. - С. 2136-45.
10. Чудинова, Е.А. Флуоресценция остатков триптофана в люциферазах светляков и их комплексах с субстратами / Е.А. Чудинова, Е.И.
Дементьева, Л.Ю. Бровко, А.П. Савицкий, Н.Н. Угарова // Биохимия. -1999. - № 64. - С. 1301-1308.
11. Parker, G. J. Development of high throughput screening assays using fluorescence polarization: nuclear receptor ligand binding and kinase phosphatase assays / G. J. Parker, T. L. Law, F. J. Lenoch // J. Biomol. Screen. -2000. - № 5. - С. 77-88.
12. Riggs, A.D. DNA binding of the lac repressor / A.D. Riggs, S. Bourgeois, R.F. Newby, M. Cohn // J. Mol. Biol. - 1968. - № 34. - С. 365-368.
13. Towbin, H. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications / H. Towbin, T.
Staehelin, J. Gordon // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - 1979. - № 76. - С. 4350-4.
14. Yarns, M. On the properties and utility of a membrane filter assay in the study of isoleucyl-tRNA synthetase. / M. Yarns, P. Berg // Anal. Biochem. - 1970. - №35. - С. 450-65.
15. Oehler, S. Is Nitrocellulose Filter Binding Really a Universal Assay for Protein-DNA Interactions? / S. Oehler, R. Alex, A. Barker, // Anal. Biochem. - 1999. - № 268. - С. 330-336.
16. Фрайфелдер, Д. Физическая биохимия / Д. Фрайфелдер // Мир, Москва, 1980.
17. Gershoni, J.M. Protein blotting: principles and applications./ J.M. Gershoni, G.E. Palade // Anal. Biochem. - 1983. - № 131. - С. 1-15.
18. Wong, I. A double-filter method for nitrocellulose-filter binding: application to protein-nucleic acid interactions / I. Wong, T.M. Lohman // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - 1993. - № 90. - С. 5428-32.
19. Rio, D.C. Filter-binding assay for analysis of RNA-protein interactions / D.C. Rio // Cold Spring Harb. Protoc. - 2012. - № 7. - С. 1078-1081.
20. Hall, K.B. Nitrocellulose filter binding for determination of dissociation
constants. / K.B. Hall, J.K. Kranz // Methods Mol. Biol. - 1999. - № 118. - С. 105-14.
21. Никонова, Е. Ю. Взаимодействие рибосомного белка L1 с рибосомной и матричной РНК : автореф. дис. ... канд. биолог. наук / Никонова Екатерина Юрьевна. - Москва, 2006.
22. Draper, D.E. Physical studies of ribosomal protein-RNA interactions / D.E. Draper, I.C. Deckman, J. V Vartikar // Methods Enzymol. - 1988. - № 164 . - С. 203-20.
23. Wood, R.W. On a Remarkable Case of Uneven Distribution of Light in a Diffraction Grating Spectrum / R.W. Wood // Proc. Phys. Soc. London. - 1902. - № 18. - С. 269-275.
24. Cowan, J.J. The surface ace plasmon resonance effect in holography / J.J. Cowan // Opt. Commun. - 1972. - № 5. - С. 69-72.
25. Barrett, J.J. Applications of photoacoustic Raman spectroscopy / J.J. Barrett,
D. R. Siebert, G.A. West, D.F. Heller // Spectroscopy. - 1982. -№ 3. -С. 31-34.
26. Hickel, W. Surface plasmon microscopic imaging of ultrathin metal coatings / W. Hickel, W. Knoll // Acta Metall. - 1989. - № 37. - С. 2141-2144.
27. Fan, X. Sensitive optical biosensors for unlabeled targets : A review, X. Fan, I.M. White, S.I. Shopova, H. Zhu, J.D. Suter, Y. Sun // Anal. Chim. Acta 6. - 2008. - № 620. - С. 8-26.
28. Otto, A. Excitation of nonradiative surface plasma waves in silver by the method of frustrated total reflection / A. Otto // Zeitschrift Phys. - 1968. - № 216. - С. 398-410.
29. Сердюк, З.Д. Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика / З.Д. Сердюк, Н. Заккаи // КДУ. - Москва, 2010.
30. Anton Van Der Merwe, P. Surface plasmon resonance General Principles of Biacore Experiments / P. Anton Van Der Merwe // Physics (College. Park. Md). . - 2010. - №627. - С. 1-50.
31. Jonsson, U. Real-time biospecific interaction analysis using surface plasmon resonance and a sensor chip technology. / U. Jonsson, L. Fagerstam, B.
Ivarsson, B. Johnsson, R. Karlsson, K. Lundh, S. Lofas, B. Persson, H. Roos, I. Ronnberg // Biotechniques. - 1991. - № 11. - С. 620-7.
32. Liedberg, B. Surface plasmon resonance for gas detection and biosensing / B. Liedberg, C. Nylander, I. Lundstrom // Sensors and Actuators. - 1983. - № 4. -С. 299-304.
33. Мамичев, Д.А Оптические Сенсоры На Основе Биохимического Анализа / Д.А. Мамичев, И.А. Кузнецов, Н.Е. Маслова, М.Л. Занавескин // Молекулярная Медицина. - 2012. - № 6. - С. 1-9.
34. Mullett, W.M. Surface plasmon resonance-based immunoassays / W.M. Mullett,
E. P. Lai, J.M. Yeung // Methods. - 2000. - № 22. - С. 77-91.
35. Dale, R.E. Membrane structure and dynamics by fluorescence probe depolarization kinetics in Time-resolved fluorescence spectroscopy in Biochemistry and Biology / R.E. Dale // Eds. R.B.Cundall R.E.Dale. NATO ASI Ser. N.Y. Plenum. - 1983. - № 69. - С. 555-605.
36. Lakowicz, J.R. Principles of Fluorescence Spectroscopy Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd ed./ J.R. Lakowicz // Springer Science+Business Media, LLC, - Boston, 2006.
37. Кудряшова, Е.В. Белки в надмолекулярных ансамблях: исследование структуры методом разрешенно-временной флуоресцентной анизотропии / Е.В. Кудряшова, А.К. Гладилин, А.В. Левашов //Успехи Биологической Химии. - 2002. - № 42. - С. 257-294.
38. Evans, R.F. Flash photolysis of N-acetyl-L-tryptophanamide: The relationship between radical yields and fluorescence quenching / R.F. Evans, R.R. Kuntz, W.A. Volkert, C.A. Ghiron // Photochem. Photobiol. - 1978. - № 27. - С. 511515.
39. Seidel, C.A.M. Nucleobase-specific quenching of fluorescent dyes. 1. Nucleobase one-electron redox potentials and their correlation with static and dynamic quenching efficiencies. / C.A.M. Seidel, A. Schulz, M.M.H. Sauer // J. Phys. Chem. - 1996. - № 100. - С. 5541-5553.
40. Kautsky, H. Quenching of luminescence by oxygen / H. Kautsky // Trans. Faraday Soc. - 1939. - № 35. - С. 216.
41. Robinson, K.E. Mapping Hfq-RNA interaction surfaces using tryptophan fluorescence quenching. / K.E. Robinson, J. Orans, A.R. Kovach, T.M. Link, R.G. Brennan, // Nucleic Acids Res. - 2013. - № 42. - С. 1-14.
42. Winkler, M.H. Fluorescence quneching technique for the investigation of the configurations of binding sites for small molecules / M.H. Winkler // Biochemistry. - 1969. - № 8. - С. 2586-2590.
43. Lakowicz, J.R.Multiphoton Excitation of Biochemical Fluorophores, in: Top. Fluoresc. Spectrosc./ J.R. Lakowicz, I. Gryczynski // Springer US, Boston, MA, 2002.
44. Lakowicz, J.R. Principles of fluorescence spectroscopy, 2nd ed. / J.R. Lakowicz // Springer Science+Business Media, LLC. -Boston, 1999.
45. Weber, G. Polarization of the fluorescence of macromolecules. I. Theory and experimental method. / G. Weber // Biochem. J. - 1952. - № 51. - С. 145-55.
46. Lakowicz, J.R. Fluorescence spectroscopic investigations of the dynamic properties of proteins, membranes and nucleic acids / J.R. Lakowicz // J. Biochem. Biophys. Methods. - 1980. - № 2. - С. 91-119.
47. Selenyi, P. Wide-Angle Interferences and the Nature of the Elementary Light Sources / P. Selenyi // Phys. Rev. - 1939. - № 56. - С. 477-479.
48. Jablonski, A. On the notion of emission anisotropy / A. Jablonski // Bull. Acad. Pol. Sci. - 1960. - № 8. - С. 259-264.
49. Lakowicz, J.R. Distributions of fluorescence decay times for synthetic melittin in water-methanol mixtures and complexed with calmodulin, troponin C, and phospholipids / J.R. Lakowicz, I. Gryczynski, W. Wiczk, M.L. Johnson // J. Fluoresc. - 1994. - № 4. - С. 169-177.
50. Herman, P. Time-resolved polarized fluorescence studies of the temperature adaptation in Bacillus subtilis using DPH and TMA-DPH fluorescent probes / P. Herman, I. Konopasek, J. Plasek, J. Svobodova // Biochim. Biophys. Acta - Biomembr. - 1994. - № 1190. - С. 1-8.
51. Shinitzky, M. Dynamics of the hydrocarbon layer in liposomes of lecithin and
sphingomyelin containing dicetylphosphate. / M. Shinitzky, Y. Barenholz // J. Biol. Chem. - 1974. - № 249. - С. 2652-7.
52. Thompson, R.B. Fluorescence polarization standards for high-throughput screening and imaging. / R.B. Thompson, I. Gryczynski, J. Malicka // Biotechniques. - 2002. - № 32. - С. 37-42.
53. Weber, G. Rotational Brownian Motion and Polarization of the Fluorescence of Solutions / G. Weber // Adv Protein Chem. - 1953. - № 8. - С. 415-459.
54. Геннис, Р. Биомембраны: Молекулярная структура и функции : перевод с англ. = Biomembranes. Molecular structure and function (by Robert B. Gennis). / Р. Геннис // М.: Мир, 1994.
55. Berberan-Santos, M.N. Stochastic theory of molecular radiative transport /
M.N. Berberan-Santos, E.J. Nunes Pereira, J.M.G. Martinho // J. Chem. Phys. - 1995. - № 103. - С. 3022.
56. Berg, PA.W. Evidence for a novel mechanism of time-resolved flavin fluorescence depolarization in glutathione reductase. / PA.W. van den Berg, A. van Hoek, A.J.W.G. Visser // Biophys. J. - 2004. - № 87. - С. 2577-86.
57. Rawitch, G. The reversible association of lysozyme and thyroglobulin / G. Rawitch, A.B. Weber // J. Biol. Chem. - 1972. - № 247. - С. 680-685.
58. Paul, B.K. Exploring the Strength, Mode, Dynamics, and Kinetics of Binding Interaction of a Cationic Biological Photosensitizer with DNA: Implication on Dissociation of the Drug-DNA Complex via Detergent Sequestration / B.K. Paul, N. Guchhait // J. Phys. Chem. B. - 2011. - № 115. - С. 11938-11949.
59. Mallick, A. Photophysical Study of 3-Acetyl-4-oxo-6,7-dihydro-12 H -indolo[2,3- a ]quinolizine in Biomimetic Reverse Micellar Nanocavities: A Spectroscopic Approach / A. Mallick, B. Haldar, S. Maiti, S.C. Bera, N. Chattopadhyay // J. Phys. Chem. B. - 2005. - № 109. - С. 14675-14682.
60. Ganguly, A. Interaction of a potential chloride channel blocker with a model transport protein: a spectroscopic and molecular docking investigation / A. Ganguly, B.K. Paul, S. Ghosh, S. Dalapati, N. Guchhait // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2014. - № 16. - С. 8465.
61. Vincent, M. Nanosecond fluorescence anisotropy decays of n-(9-anthroyloxy) fatty acids in dipalmitoylphosphatidylcholine vesicles with regard to isotropic solvents / M. Vincent, B. De Foresta, J. Gallay, A. Alfsen // Biochemistry. - 1982. - № 21. - С. 708-716.
62. Inoue, H. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids. / H. Inoue, H. Nojima, H. Okayama // Gene. - 1990. - № 96. - С. 23-8.
63. Studier, F.W. Use of T7 RNA polymerase to direct expression of cloned genes. /
F. W. Studier, A.H. Rosenberg, J.J. Dunn, J.W. Dubendorff // Methods Enzymol. - 1990. - № 185. - С. 60-89.
64. Laemmli, U.K. Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. - 1970. - № 227. - С. 680-685.
65. Hulme, E.C. Ligand binding assays at equilibrium: Validation and interpretation / E.C. Hulme, M. a. Trevethick // Br. J. Pharmacol. - 2010. - № 161 - С. 12191237.
66. Brennan, R.G. Hfq structure, function and ligand binding. / R.G. Brennan, T.M. Link // Curr. Opin. Microbiol. - 2007. - № 10. - С. 125-33.
67. Basineni, S.R. The influence of Hfq and ribonucleases on the stability of the small non-coding RNA OxyS and its target rpoS in E. coli is growth phase dependent. / S.R. Basineni, R. Madhugiri, T. Kolmsee, R. Hengge, G. Klug // RNA Biol. - 2009. - № 6. - С. 584-94.
68. Aiba, H. Mechanism of RNA silencing by Hfq-binding small RNAs. / H.Aiba, // Curr. Opin. Microbiol. - 2007. - № 10. - С. 134-9.
69. Мурина, В.Н. РНК-связывающие Sm-подобные белки бактерий и архей: сходство и различия структур и функций / В.Н. Мурина, А.Д. Никулин // Успехи Биологической Химии. - 2011. - № 51. - С. 133-164.
70. Schumacher, M.A. Structures of the pleiotropic translational regulator Hfq and an Hfq-RNA complex: a bacterial Sm-like protein. / M.A. Schumacher, R.F. Pearson, T. Moller, P. Valentin-Hansen, R.G. Brennan // EMBO J.- 2002. - № 21. - С. 3546-56.
71. Link, T.M. Structure of Escherichia coli Hfq bound to polyriboadenylate RNA. / T.M. Link, P. Valentin-Hansen, R.G. Brennan // Proc. Natl. Acad. Sci.
U. S. A. - 2009. - № 106. - С. 19292-7.
72. Thore, S. Crystal structures of the Pyrococcus abyssi Sm core and its complex with RNA. Common features of RNA binding in archaea and eukarya. / S. Thore, C. Mayer, C. Sauter, S. Weeks, D. Suck // J. Biol. Chem. - 2003. - №278. - С. 1239-47.
73. Arluison, V. Sm-like protein Hfq: location of the ATP-binding site and the effect of ATP on Hfq-- RNA complexes. / V. Arluison, S.K. Mutyam, C. Mura, S. Marco, M. V Sukhodolets // Protein Sci. - 2007. - № 16. - С. 1830-41.
74. Nielsen, J.S. An Hfq-like protein in archaea: Crystal structure and functional characterization of the Sm protein from Methanococcus jannaschii / J.S.
Nielsen, A. Boggild, C.B. Andersen, G. Nielsen, A. Boysen, D.E. Brodersen, P. Valentin-Hansen // Rna. - 2007. - № 13. - С. 2213-2223.
75. Serganov, A. Towards deciphering the principles underlying an mRNA recognition code. / A. Serganov, D.J. Patel // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2008. - № 18. - С. 120-9.
76. Antson, A.A. Structure of the trp RNA-binding attenuation protein, TRAP, bound to RNA. / A.A. Antson, E.J. Dodson, G. Dodson, R.B. Greaves, X. Chen, P. Gollnick // Nature. - 1999. - № 40. - С. 235-42.
77. Struble, E.B. New crystal structures of ColE1 Rom and variants resulting from mutation of a surface exposed residue: Implications for RNA-recognition / E.B. Struble, J.E. Ladner, D.M. Brabazon, J.P. Marino // Proteins Struct. Funct. Bioinforma. - 2008. - № 72. - С. 761-768.
78. Graumann, P. A family of cold shock proteins in Bacillus subtilis is essential for cellular growth and for efficient protein synthesis at optimal and low temperatures. / P. Graumann, T.M. Wendrich, M.H. Weber, K. Schroder, M.A. Marahiel // Mol. Microbiol. - 1997. - № 25. - С. 741-56.
79. Jiang, W. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone. / W. Jiang, Y. Hou, M. Inouye // J. Biol. Chem. - 1997. - № 272. - С.
80. Grabherr, R. Impact of targeted vector design on ColEl plasmid replication / R. Grabherr, K. Bayer, F. Baneyx, J.. Swartz, J.. Chen, E. Al., M. Schmidt, E. Al.,
J.. Martial, E. Al., L. Jermutus, E. Al., A. Mountain, N. Somia, I.. Verma, P.. Baecker, E. Al., J.. Dubendorff, F.. Studier, S.. Han, E. Al., A. Khlebnikov, E. Al., J.. Schottel, E. Al., E. Schmitt, E. Al., J.C.. Ricci, E. Al., E. Goldman, H. Jakubowski, F.. Studier, B.. Moffatt, S.-T. Liang, E. Al., J. Paulsson, M. Ehrenberg, A. Teich, E. Al., A.. Togna, E. Al., G. Striedner, E. Al., G. DelSolar, M. Espinosa, S. Lin-Chao, E. Al., J. Tomizawa, E. Al., J. Tomizawa, E. Al., J. Tomizawa, T. Hjalt, E.G.. Wagner, T. Franch, E. Al., T. Franch, K. Gerdes, M. Brenner, J. Tomizawa, L. Castagnoli, E. Al., B. Wrobel, G. Wegrzyn, L. Zavachev, I. Ivanov, M. Cserjan-Puschmann, E. Al., R. Lahijani, E. Al., A..
Bert, E. Al., Y.-L. Yang, B. Polisky, R. Grabherr, E. Al., J.. Bailey, E. Al. // Trends Biotechnol. - 2002. - № 20. - С. 257-260.
81. Chaulk, S.G. ProQ is an RNA chaperone that controls ProP levels in Escherichia coli. / S.G. Chaulk, M.N. Smith Frieday, D.C. Arthur, D.E. Culham, R.A. Edwards, P. Soo, L.S. Frost, R.A.B. Keates, J.N.M. Glover, J.M. Wood // Biochemistry. - 2011. - № 50. - С. 3095-106.
82. Nikonov, O. New insights into the interactions of the translation initiation factor 2 from archaea with guanine nucleotides and initiator tRNA. / O. Nikonov, E. Stolboushkina, A. Nikulin, D. Hasenohrl, U. Blasi, D.J. Manstein, R. Fedorov, M. Garber, S. Nikonov // J. Mol. Biol. - 2007. - № 373. - С. 328-36.
83. NevskayaM, N. Ribosomal protein L1 recognizes the same specific structural motif in its target sites on the autoregulatory mRNA and 23S rRNA / N. Nevskaya, S. Tishchenko, A. Gabdoulkhakov, E. Nikonova, O. Nikonov, A. Nikulin, O. Platonova, M. Garber, S. Nikonov, W. Piendl // Nucleic Acids Res. 20005. - № 33. - С. 478-485.
84. Hasenohrl, D. Translation initiation factor a/eIF2(-gamma) counteracts 5’ to 3' mRNA decay in the archaeon Sulfolobus solfataricus. / D. Hasenohrl, T.
Lombo, V. Kaberdin, P. Londei, U. Blasi // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. -
2008. - № 105. - С. 2146-50.

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.




©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.