К настоящему времени коллоидные квантовые точки (КТ) активно используют в различных приложениях биофизики и биосенсорики благодаря их уникальным кванторазмерным оптическим свойствам. Современная химия позволяет стабилизировать КТ различными функциональными группами для обеспечения их биосовместимости с различными биологическими объектами. Установлено, что КТ, находящиеся непосредственно в биологических средах, оказываются окруженными белками, образующие «белковую корону». Корона, образованная на поверхности КТ, становится биологически значимой и определяющей для взаимодействия между живыми клетками и КТ. Наличие такой белковой короны на поверхности наночастицы, может нести как положительный эффект (увеличивать растворимость наночастиц, уменьшать их токсичность), так и отрицательный (например, быть причиной агрегации белковых молекул и квантовых точек или изменения структуры белка), поэтому не учитывать ее наличие нельзя.
В работе исследовано связывание квантовых точек CdTe, стабилизированных СОО_-группами, и бычьего сывороточного альбумина. В основу работы положен анализ триптофановой флуоресценции БСА, чувствительный к любым изменениям в окружении и особенностях локализации в молекуле БСА.
Целью данной работы является определение механизма и параметров связывания квантовой точки с БСА. В рамках данной цели поставлены несколько задач:
- определить константы связывания БСА с квантовой точки при различных температурах;
связывании БСА с квантовой точкой;
комплекса БСА - КТ.
В ходе работы были достигнуты следующие результаты:
- показано, что в присутствии квантовых точек наблюдается статический тип тушения флуоресценции БСА за счет образования нефлуоресуциирующего комплекса в основном состоянии;
- по анализу собственной триптофановой флуоресценции белка, а именно по тушению флуоресценции БСА в присутствии лиганда - квантовой точки, были получены эффективные константы связывания (~105М-1);
- на основании функциональной зависимости коэффициентов связывания от температуры определены термодинамические параметры. Полученные результаты: AS = 212 Дж/моль, AH = 30,9 кДж/моль и AG = -30,5 кДж/моль при 298 К, указывают на то, что при связывании белка БСА и квантовой точки имеет место гидрофобный механизм;
- на основании модели Хилла показано, что связывание КТ с белком происходит по кооперативному механизму со стехиометрии 1:1.
