Тип работы:
 Предмет:
 Язык работы:


Квантово-химическое исследование роли невалентных взаимодействий в каталитической активности глутатионпероксидазы

Работа №140109

Тип работы

Магистерская диссертация

Предмет

химия

Объем работы94
Год сдачи2022
Стоимость4810 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
26
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


Введение 3
1.1 Селен в природе, его влияние на живые организмы и физико-химические
свойства 5
1.2 Семейство ферментов глутатионпероксидаз и реакции восстановления
пероксидов с их участием 10
1.3 Селеносодержащий лекарственный препарат «Эбселен» 17
2. Методическая часть 25
3. Результаты и обсуждение 31
3.1 Исследование внешней электронной оболочки атома селена 31
3.2 Исследование характеристик водородных связей в кластерах СНзЗе(-)-(Н2О)и 40
Выводы 76
Список используемой литературы 78

Невалентные взаимодействия участвуют в формировании структуры биологических макромолекул [1-3], в связывании субстратов и кофакторов молекулами ферментов [4-6], а совместно с электростатическими взаимодействиями являются движущими силами большинства биохимических процессов [7]. Показано, что невалентные взаимодействия способны существенно влиять на распределение электронной плотности вовлечённых в них атомов [7,8], что, соответственно, приводит к изменению физических и химических свойств веществ и материалов, поэтому, информация о принципиальной возможности создания невалентных контактов, об их энергии, геометрии и свойствах позволит получать вещества с заданными свойствами [9,10] - в частности, высокоэффективные лекарственные препараты [11]. Кроме того, водородная связь - самый известный пример невалентных взаимодействий - способна существенно понизить барьеры некоторых реакций, что, в частности, используется рядом ферментов организма человека для более эффективной работы.
В настоящий момент коммерчески доступен лекарственный препарат Эбселен [12], обладающий противовоспалительной, цитопротекторной и антиоксидантной активностью, который был создан на основе модельных систем фермента глутатионпероксидазы - биомолекулы, которая защищает клетки большинства живых организмов от окислительного стресса и участвует в восстановлении пероксида водорода и гидроперекисей липидов [13,14]. На основе данных рентгеноструктурного анализа этого фермента было показано, что остатки аминокислот в активном центре фермента - селеноцистеина, триптофана и глутамина, способны образовывать невалентные контакты: водородные и халькогенные связи [15,16]. Кроме того, в активном центре фермента было обнаружено наличие двух молекул воды, которые также могут невалентно связываться с остатком селеноцистеина. Однако характеристики этих контактов не были подробно изучены с помощью современных инструментов анализа электронного строения. Согласно опубликованным на данный момент исследованиям, невалентные взаимодействия с атомом селена способны существенно повысить его активность в отношении восстановления молекул перекиси, что было продемонстрировано на аналогах Эбселена [17,18] и на селеноорганических соединениях [19].
На данном этапе развития технологий подобная экспериментальная работа оказывается невозможной ввиду неприменимости атомарных зондов для подобных сложных биологических систем, а также из-за отсутствия для них экспериментально подтверждённых корреляций спектральных характеристик и характеристик невалентных взаимодействий. С другой стороны, подобное исследование осуществимо теоретически: современная расчётная химия обладает достаточным потенциалом для исследования особенностей электронных оболочек и невалентных взаимодействий . Кроме того, теоретические исследования позволяют выделить интересующую часть достаточно крупной системы.
Результаты данного исследования позволят более подробно изучить биохимические процессы, связанные с окислительным стрессом, детализировать имеющуюся информацию о принципе работы фермента глутатионпероксидазы и обогатить расчётную химию биомолекул. Полученные результаты по активации атома селена невалентными взаимодействиями могут внести вклад в создание таргетных лекарственных препаратов в составе комплексной терапии заболеваний, связанных с дефицитом селена и нарушением антиоксидантной функции ферментов.
В качестве объекта исследования были выбраны модельные соединения, которые содержат в себе селеносодержащие функциональные группы, имеющие место в каталитическом цикле глутатионпероксидазы. Эти соединения можно считать упрощёнными моделями селеноцистеинового фрагмента в активном центре фермента. Целью настоящей дипломной работы является анализ особенностей электронного строения атома селена в составе различных функциональных групп модельных систем каталитического цикла, наблюдение за изменением электронной оболочки вдоль координаты каталитического цикла восстановления пероксида водорода, а также оценка влияния дополнительных невалентных взаимодействий на электронное строение активного центра фермента и их влияние на термодинамические параметры исследуемых реакций.
Работа состоит из введения, литературного обзора, методической части, обсуждения полученных результатов, выводов, списка цитированной литературы и приложения.

Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

В данной работе было выполнено исследование особенностей внешних электронных оболочек атома селена в составе селеносодержащих групп, которые имеют место в наиболее вероятном каталитическом цикле работы фермента глутатионпероксидазы, на основе модельных систем типа CH3R. Кроме того, теоретически были изучены геометрические, спектральные и энергетические свойства водородных связей O-H—Se в составе кластеров СНзЗе(-)-(Н2О)и (п = 1-6). Также в рамках настоящей работы было проведено моделирование каталитического цикла глутатионпероксидазы с использованием модельных систем типа C6H5R. Полученные результаты позволяют сделать следующие выводы:
1. На основании результатов изучения электронной оболочки модельных систем селеносодержащих фрагментов были исследованы наиболее вероятные направления образования невалентных взаимодействий - преимущественно, водородной и халькогенной связи, была проведена сравнительная оценка возможности атома селена выступать акцептором протона, донором или акцептором сигма-дырки или электронной плотности при образовании халькогенной связи; были определены возможные направления нуклеофильной атаки атома селена в составе функциональных групп селеноцистеинового фрагмента глутатионпероксидазы;
2. На примере кластеров CH3Se(-)-(H2O)nс водородной связью было показано, что электронная оболочка атома селена чувствительна к образованию относительно слабых водородных связей (4.5-6.0 ккал/моль) с ним, что было продемонстрировано на рассчитанных значениях химического сдвига и молекулярного электростатического потенциала; поэтому для получения достоверных результатов, согласующихся с экспериментальными данными, следует явно насыщать его координационную сферу и моделировать реакции с участием молекул растворителя;
3. Связи O-H—Se в составе комплексов CH3Se(-)-(H2O)n носят антикооперативный характер;
4. Были предложены уравнения для оценки прочности водородных связей O-H—Se на основе свойств электронной плотности в критической точке типа (3; -1), а именно локальной плотности кинетической (G)и потенциальной (V) электронной энергии;
5. Водородные связи и халькогенные взаимодействия активно участвуют в реакциях каталитического цикла глутатионпероксидазы: за счёт сетки водородных связей осуществляется процесс переноса протона, который инициирует протекание большинства реакций, координация молекул пероксида и глутатиона к атому селена путём создания халькогенной связи создаёт оптимальное направление для нуклеофильной атаки.
6. Реакции каталитического цикла глутатионпероксидазы имеют сравнительно низкие энергии активации (до 30 ккал/моль), что обуславливает возможность их проведения при физиологических условиях;
7. Значение химического сдвига ядра селена-77 не только позволяет определить ближайшее химическое окружение атома селена в составе селеносодержащего фрагмента, но также может служить дескриптором степени его сольватации и участия в невалентных взаимодействиях.
Основные результаты работы настоящей дипломной работы были опубликованы в двух статьях в высокорейтинговых журналах по физической и теоретической химии (Physical Chemistry Chemical Physics, Journal of Computational Chemistry), которые индексируются базами Web of Science и Scopus и относятся к первому квартилю (Q1), а также представлены на четырёх международных конференциях.


1. Jeffrey G.A., Saenger W. Hydrogen bonding in biological structures. Berlin: Springer-Verlag., 1991.
2. Steiner T., Koellner G. Hydrogen bonds with n-acceptors in proteins: frequencies and role in stabilizing local 3D structures. Edited by R. Huber // J. Mol. Biol. 2001. Vol. 305, № 3. P. 535-557.
3. Voth A.R., Hays F.A., Ho P.S. Directing macromolecular conformation through halogen bonds // Proc. Natl. Acad. Sci. 2007. Vol. 104, № 15. P. 6188-6193.
4. Knowles R.R., Jacobsen E.N. Attractive noncovalent interactions in asymmetric catalysis: Links between enzymes and small molecule catalysts // Proc. Natl. Acad. Sci. 2010. Vol. 107, № 48. P. 20678-20685.
5. Dimitrov J.D. et al. Antibodies Use Heme as a Cofactor to Extend Their Pathogen Elimination Activity and to Acquire New Effector Functions // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282, № 37. P. 26696-26706.
6. Blokzijl W., Engberts J.B.F.N. Hydrophobic Effects. Opinions and Facts // Angew. Chemie Int. Ed. English. 1993. Vol. 32, № 11. P. 1545-1579.
7. Johnson E.R. et al. Revealing Noncovalent Interactions // J. Am. Chem. Soc. 2010. Vol. 132, № 18. P. 6498-6506.
8. Contreras-Garcia J., Yang W., Johnson E.R. Analysis of Hydrogen-Bond Interaction Potentials from the Electron Density: Integration of Noncovalent Interaction Regions // J. Phys. Chem. A. 2011. Vol. 115, № 45. P. 12983-12990.
9. Rensing S. et al. Optimization of a Synthetic Arginine Receptor. Systematic Tuning of Noncovalent Interactions // J. Org. Chem. 2001. Vol. 66, № 17. P. 5814-5821.
10. Hirota S., Lin Y.-W. Design of artificial metalloproteins/metalloenzymes by tuning noncovalent interactions // JBIC J. Biol. Inorg. Chem. Springer Berlin Heidelberg, 2018. Vol. 23, № 1. P. 7-25.
11. Beno B.R. et al. A Survey of the Role of Noncovalent Sulfur Interactions in Drug Design // J. Med. Chem. 2015. Vol. 58, № 11. P. 4383-4438.
12. Muller A. et al. A novel biologically active seleno-organic compound —1 // Biochem. Pharmacol. 1984. Vol. 33, № 20. P. 3235-3239.
13. Lubos E., Loscalzo J., Handy D.E. Glutathione Peroxidase-1 in Health and Disease: From Molecular Mechanisms to Therapeutic Opportunities // Antioxid. Redox
Signal. 2011. Vol. 15, № 7. P. 1957-1997.
14. Michiels C. et al. Importance of Se-glutathione peroxidase, catalase, and CU/ZN-SOD for cell survival against oxidative stress // Free Radic. Biol. Med. 1994. Vol. 17, № 3. P. 235-248.
15. Takahashi K. et al. Primary Structure of Human Plasma Glutathione Peroxidase Deduced From cDNA Sequences // Phosphorus. Sulfur. Silicon Relat. Elem. 1992. Vol. 67, № 1-4. P. 455-460.
16. Epp O., Ladenstein R., Wendel A. The Refined Structure of the Selenoenzyme Glutathione Peroxidase at 0.2-nm Resolution // Eur. J. Biochem. 1983. Vol. 133, № 1. P. 51¬69.
17. Parnham M.J. et al. Structure-activity relationships of a series of anti-inflammatory benzisoselenazolones (BISAs) // Agents Actions. 1989. Vol. 27, № 3-4. P. 306-308.
18. Peng Y.S. et al. N -Propionyl-1,2-benzisoselenazol-3(2 H )-one // Acta Crystallogr. Sect. C Cryst. Struct. Commun. 2000. Vol. 56, № 11. P. 1386-1388.
19. Bhabak K.P., Mugesh G. A Simple and Efficient Strategy To Enhance the Antioxidant Activities of Amino-Substituted Glutathione Peroxidase Mimics // Chem. - A Eur. J. 2008. Vol. 14, № 28. P. 8640-8651.
20. Schrauzer G.N. Selenomethionine: A Review of Its Nutritional Significance, Metabolism and Toxicity // J. Nutr. 2000. Vol. 130, № 7. P. 1653-1656.
21. Mushak P. Potential impact of acid precipitation on arsenic and selenium. // Environ. Health Perspect. 1985. Vol. 63. P. 105-113.
22. Jonnalagadda S.B., Rao P.V.V.P. Toxicity, bioavailability and metal speciation // Comp. Biochem. Physiol. Part C Pharmacol. Toxicol. Endocrinol. 1993. Vol. 106, № 3. P. 585-595.
23. Golubkina N.A., Sindireva A. V., Zaitsev V.F. INTERIGIONAL VARIABILITY OF THE HUMAN SELENIUM STATUS // South Russ. Ecol. Dev. 2017. Vol. 12, № 1. P. 107-127.
24. Chen J. An original discovery: selenium deficiency and Keshan disease (an endemic heart disease). // Asia Pac. J. Clin. Nutr. 2012. Vol. 21, № 3. P. 320-326.
25. Chariot P., Bignani O. Skeletal muscle disorders associated with selenium deficiency in humans // Muscle Nerve. 2003. Vol. 27, № 6. P. 662-668.
26. Koller L.D., Exon J.H. The two faces of selenium-deficiency and toxicity--are similar in animals and man. // Can. J. Vet. Res. 1986. Vol. 50, № 3. P. 297-306.
27. Harthill M. Review: Micronutrient Selenium Deficiency Influences Evolution of Some Viral Infectious Diseases // Biol. Trace Elem. Res. 2011. Vol. 143, № 3. P. 1325-1336.
28. Schomburg L. Selenium Deficiency in COVID-19 — A Possible Long-Lasting Toxic Relationship // Nutrients. 2022. Vol. 14, № 2. P. 283.
29. Fordyce F.M. Selenium Deficiency and Toxicity in the Environment // Essentials of Medical Geology. Dordrecht: Springer Netherlands, 2013. P. 375-416.
30. Skalny A. V. et al. Geographic variation of environmental, food, and human hair selenium content in an industrial region of Russia // Environ. Res. Elsevier Inc., 2019. Vol. 171. P. 293-301.
31. Gasmi A. et al. Acute selenium poisoning. // Vet. Hum. Toxicol. 1997. Vol. 39, № 5. P. 304-308.
32. Zhong L., Holmgren A. Essential Role of Selenium in the Catalytic Activities of Mammalian Thioredoxin Reductase Revealed by Characterization of Recombinant Enzymes with Selenocysteine Mutations // J. Biol. Chem. A© 2000 ASBMB. Currently published by Elsevier Inc; originally published by American Society for Biochemistry and Molecular Biology., 2000. Vol. 275, № 24. P. 18121-18128.
33. Beckett G.J. et al. Inhibition of type I and type II iodothyronine deiodinase activity in rat liver, kidney and brain produced by selenium deficiency // Biochem. J. 1989. Vol. 259, № 3. P. 887-892.
34. Arthur J.R. The glutathione peroxidases // Cell. Mol. Life Sci. 2001. Vol. 57, № 13. P. 1825-1835.
35. Brigelius-Flohe R., Maiorino M. Glutathione peroxidases // Biochim. Biophys. Acta - Gen. Subj. Elsevier B.V., 2013. Vol. 1830, № 5. P. 3289-3303.
36. Rayman M.P. The importance of selenium to human health // Lancet. 2000. Vol. 356, № 9225. P. 233-241.
37. Howie A.F. et al. Thyroidal extracellular glutathione peroxidase: a potential regulator of thyroid-hormone synthesis // Biochem. J. 1995. Vol. 308, № 3. P. 713-717.
38. Reuter S. et al. Oxidative stress, inflammation, and cancer: How are they linked? // Free Radic. Biol. Med. Elsevier Inc., 2010. Vol. 49, № 11. P. 1603-1616.
39. Circu M.L., Aw T.Y. Reactive oxygen species, cellular redox systems, and apoptosis // Free Radic. Biol. Med. Elsevier Inc., 2010. Vol. 48, № 6. P. 749-762.
40. Cadenas E., Davies K.J.A. Mitochondrial free radical generation, oxidative stress, and aging.// Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 29, № 3-4. P. 222-230.
41. Reich H.J., Hondal R.J. Why Nature Chose Selenium // ACS Chem. Biol. 2016. Vol. 11, № 4. P. 821-841.
42. Pauling L. The Nature of the Chemical Bond. Третье изд. New York: Cornell University Press, 1960. 644 с. p.
43. Paulmier C. Selenium Reagents and Intermediates in Organic Synthesis. Первое изд. New York, 1986. 463 p.
44. Sugiura Y. et al. Selenium protection against mercury toxicity. Binding of methylmercury by the selenohydryl-containing ligand // J. Am. Chem. Soc. 1976. Vol. 98, №
8. P. 2339-2341.
45. Huber R.E., Criddle R.S. Comparison of the chemical properties of selenocysteine and selenocystine with their sulfur analogs // Arch. Biochem. Biophys. 1967. Vol. 122, № 1. P. 164-173.
46. Pearson R.G., Sobel H.R., Songstad J. Nucleophilic reactivity constants toward methyl iodide and trans-dichlorodi(pyridine)platinum(II) // J. Am. Chem. Soc. 1968. Vol. 90, № 2. P. 319-326.
47. Ahrika A., Auger J., Paris J. Stabilisation of 2-nitrophenyl-selenosulfide, - diselenide and -thioselenide ions in N,N-dimethylacetamide // New J. Chem. 1999. Vol. 23, № 7. P. 679-681.
48. Douglas K.T. Elimination-addition pathways for thiol esters // Acc. Chem. Res. 1986. Vol. 19, № 6. P. 186-192.
49. Steinmann D., Nauser T., Koppenol W.H. Selenium and sulfur in exchange reactions: A comparative study // J. Org. Chem. 2010. Vol. 75, № 19. P. 6696-6699.
50. De Silva V. et al. Selenium Redox Cycling in the Protective Effects of Organoselenides against Oxidant-Induced DNA Damage // J. Am. Chem. Soc. 2004. Vol. 126, № 8. P. 2409-2413.
51. Kumar S., Singh H.B., Wolmershauser G. Protection against Peroxynitrite- Mediated Nitration Reaction by Intramolecularly Coordinated Diorganoselenides // Organometallics. 2006. Vol. 25, № 2. P. 382-393.
52. Beld J., Woycechowsky K.J., Hilvert D. Selenoglutathione: Efficient Oxidative Protein Folding by a Diselenide // Biochemistry. 2007. Vol. 46, № 18. P. 5382-5390.
53. Iwaoka M., Arai K. From Sulfur to Selenium. A New Research Arena in Chemical Biology and Biological Chemistry // Curr. Chem. Biol. 2013. Vol. 7, № 1. P. 2-24.
54. Iwaoka M., Tomoda S. Physical- and Bio-Organic Chemstry of Nonbonded Selenium- • -Oxygen Interactions // Phosphorus. Sulfur. Silicon Relat. Elem. 2005. Vol. 180, № 3-4. P. 755-766.
55. Maiorino F.M. et al. Diversity of glutathione peroxidases // Methods In Enzymology. 1995. Vol. 252. P. 38-53.
56. Brigelius-Flohe R., Kipp A.P. Physiological functions of GPx2 and its role in inflammation-triggered carcinogenesis // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2012. Vol. 1259, № 1. P. 19¬25.
57. Mariotti M. et al. Composition and Evolution of the Vertebrate and Mammalian Selenoproteomes // PLoS One / ed. Laudet V. 2012. Vol. 7, № 3. P. e33066.
58. Kryukov G. V. et al. Characterization of Mammalian Selenoproteomes // Science (80-. ). 2003. Vol. 300, № 5624. P. 1439-1443.
59. Chu F.-F., Esworthy R.S., Doroshow J.H. Role of Se-dependent glutathione peroxidases in gastrointestinal inflammation and cancer // Free Radic. Biol. Med. 2004. Vol. 36, № 12. P. 1481-1495.
60. Kanemura S. et al. Characterization of the endoplasmic reticulum-resident peroxidases GPx7 and GPx8 shows the higher oxidative activity of GPx7 and its linkage to oxidative protein folding // J. Biol. Chem. 2020. Vol. 295, № 36. P. 12772-12785.
61. Tosatto S.C.E. et al. The Catalytic Site of Glutathione Peroxidases // Antioxid. Redox Signal. 2008. Vol. 10, № 9. P. 1515-1526.
62. Flohe L. et al. Glutathione Peroxidase, V. The kinetic mechanism // Hoppe- Seyler's Zeitschrift fur Physiol. Chemie. 1972. Vol. 353, № 1. P. 987-1000.
63. Takebe G. et al. A Comparative Study on the Hydroperoxide and Thiol Specificity of the Glutathione Peroxidase Family and Selenoprotein P // J. Biol. Chem. A© 2002 ASBMB. Currently published by Elsevier Inc; originally published by American Society for Biochemistry and Molecular Biology., 2002. Vol. 277, № 43. P. 41254-41258.
64. Bhowmick D., Mugesh G. Insights into the catalytic mechanism of synthetic glutathione peroxidase mimetics // Org. Biomol. Chem. 2015. Vol. 13, № 41. P. 10262-
10272.
65. Szatrowski T.P., Nathan C.F. Production of large amounts of hydrogen peroxide by human tumor cells. // Cancer Res. 1991. Vol. 51, № 3. P. 794-798.
66. Sarma B.K., Mugesh G. Antioxidant Activity of the Anti-Inflammatory Compound Ebselen: A Reversible Cyclization Pathway via Selenenic and Seleninic Acid Intermediates // Chem. - A Eur. J. 2008. Vol. 14, № 34. P. 10603-10614.
67. Gunzler W.A., Flohe L. Glutathione Peroxidase // Handbook Methods For Oxygen Radical Research. CRC Press, 1985. P. 285 -290.
68. Saiki T., Goto K., Okazaki R. Isolation and X-ray Crystallographic Analysis of a Stable Selenenic Acid // Angew. Chemie Int. Ed. English. 1997. Vol. 36, № 20. P. 2223¬2224.
69. Masuda R. et al. Modeling the Catalytic Cycle of Glutathione Peroxidase by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopic Analysis of Selenocysteine Selenenic Acids // J. Am. Chem. Soc. 2021. Vol. 143, № 17. P. 6345-6350.
70. Kice J.L., Lee T.W.S. Oxidation-reduction reactions of organoselenium compounds. 1. Mechanism of the reaction between seleninic acids and thiols // J. Am. Chem. Soc. 1978. Vol. 100, № 16. P. 5094-5102.
71. Bayse C.A. Model mechanisms of sulfhydryl oxidation by methyl- and benzeneseleninic acid, inhibitors of zinc-finger transcription factors // J. Inorg. Biochem. Elsevier Inc., 2010. Vol. 104, № 1. P. 1-8.
72. Bayse C.A. Modeling of Mechanisms of Selenium Bioactivity Using Density Functional Theory // ACS Symposium Series. 2013. Vol. 1152. P. 179-200.
73. Yamaguchi T. et al. Ebselen in Acute Ischemic Stroke // Stroke. 1998. Vol. 29, № 1. P. 12-17.
74. Brodsky S. V. et al. Prevention and Reversal of Premature Endothelial Cell Senescence and Vasculopathy in Obesity-Induced Diabetes by Ebselen // Circ. Res. 2004. Vol. 94, № 3. P. 377-384.
75. Kil J. et al. Safety and efficacy of ebselen for the prevention of noise-induced hearing loss: a randomised, double-blind, placebo-controlled, phase 2 trial // Lancet. Elsevier Ltd, 2017. Vol. 390, № 10098. P. 969-979.
76. Engman L., Hallberg A. Expedient synthesis of ebselen and related compounds // J. Org. Chem. 1989. Vol. 54, № 12. P. 2964-2966.
77. Lesser R., WeiB R. Uber selenhaltige aromatische Verbindungen II // Berichte der Dtsch. Chem. Gesellschaft. 1913. Vol. 46, № 3. P. 2640-2658.
78. Antony S., Bayse C.A. Modeling the mechanism of the glutathione peroxidase mimic ebselen // Inorg. Chem. 2011. Vol. 50, № 23. P. 12075-12084.
79. Fischer H., Dereu N. Mechanism of the Catalytic Reduction of Hydroperoxides by Ebselen : A Selenium - 77 Nmr Study // Bull. des Societes Chim. Belges. 1987. Vol. 96, № 10. P. 757-768.
80. Noguchi N. et al. Action of ebselen as an antioxidant against lipid peroxidation // Biochem. Pharmacol. 1992. Vol. 44, № 1. P. 39-44.
81. Hiroshi Masumoto et al. Kinetic study of the reaction of ebselen with peroxynitrite // FEBS Lett. 1996. Vol. 398, № 2-3. P. 179-182.
82. Nakamura Y. et al. Ebselen, a Glutathione Peroxidase Mimetic Seleno-organic Compound, as a Multifunctional Antioxidant // J. Biol. Chem. 2002. Vol. 277, № 4. P. 2687¬2694.
83. Schewe T. Molecular actions of Ebselen—an antiinflammatory antioxidant // Gen. Pharmacol. Vasc. Syst. 1995. Vol. 26, № 6. P. 1153-1169.
84. Chew P. et al. Antiatherosclerotic and Renoprotective Effects of Ebselen in the Diabetic Apolipoprotein E/GPx1-Double Knockout Mouse // Diabetes. 2010. Vol. 59, № 12. P. 3198-3207.
85. Lindenblatt N. et al. Anti-oxidant ebselen delays microvascular thrombus formation in the rat cremaster muscle by inhibiting platelet P-selectin expression // Thromb. Haemost. 2003. Vol. 90, № 11. P. 882-892.
86. Kasraee B. et al. Ebselen is a new skin depigmenting agent that inhibits melanin biosynthesis and melanosomal transfer // Exp. Dermatol. 2012. Vol. 21, № 1. P. 19-24.
87. Azad G.K., Tomar R.S. Ebselen, a promising antioxidant drug: mechanisms of action and targets of biological pathways // Mol. Biol. Rep. 2014. Vol. 41, № 8. P. 4865¬4879.
88. Morin D. et al. Dual effect of ebselen on mitochondrial permeability transition // Biochem. Pharmacol. 2003. Vol. 65, № 10. P. 1643-1651.
89. Guerin P.J., Gauthier E.R. Induction of cellular necrosis by the glutathione peroxidase mimetic ebselen // J. Cell. Biochem. 2003. Vol. 89, № 1. P. 203-211.
90. Azad G.K. et al. Multifunctional Ebselen drug functions through the activation of DNA damage response and alterations in nuclear proteins // Biochem. Pharmacol. Elsevier Inc., 2012. Vol. 83, № 2. P. 296-303.
91. Tian Q. et al. Quantification of the major circulating metabolite of BS1801, an ebselen analog, in human plasma // J. Pharm. Biomed. Anal. Elsevier B.V., 2022. Vol. 212, № August 2021. P. 114638.
92. Qiao Z. et al. The Mpro structure-based modifications of ebselen derivatives for improved antiviral activity against SARS-CoV-2 virus // Bioorg. Chem. Elsevier Inc., 2021. Vol. 117, № August. P. 105455.
93. Amporndanai K. et al. Inhibition mechanism of SARS-CoV-2 main protease by ebselen and its derivatives // Nat. Commun. Springer US, 2021. Vol. 12, № 1. P. 3061.
94. Kersting B. Self-Assembly of Organo-Sulfur, Selenium and Tellurium Compounds via л-л-Stacking and Hydrogen Bonding Interactions // Zeitschrift fur Naturforsch. B. 2002. Vol. 57, № 10. P. 1115-1119.
95. Kersting B., DeLion M. Synthesis of Benzisochalcogenol and -azole Derivatives via ortho Metalation of Isophthalamides // Zeitschrift fur Naturforsch. B. 1999. Vol. 54, № 8. P. 1042-1047.
96. Singh V.P. et al. Effect of a Bromo Substituent on the Glutathione Peroxidase Activity of a Pyridoxine-like Diselenide // J. Org. Chem. 2015. Vol. 80, № 15. P. 7385-7395.
97. Iwaoka M. et al. Experimental and Theoretical Studies on the Nature of Weak Nonbonded Interactions between Divalent Selenium and Halogen Atoms // J. Org. Chem. 2005. Vol. 70, № 1. P. 321-327.
98. Pearson J.K., Boyd R.J. Effect of Substituents on the GPx-like Activity of Ebselen: Steric versus Electronic // J. Phys. Chem. A. 2008. Vol. 112, № 5. P. 1013-1017.
99. Frisch, M. J.; Trucks, G. W.; Schlegel, H. B.; Scuseria, G. E.; Robb, M. A.; Cheeseman, J. R.; Scalmani, G.; Barone, V.; Petersson, G. A.; Nakatsuji, H.; Li, X.; Caricato, M.; Marenich, A. V.; Bloino, J.; Janesko, B. G.; Gomperts, R.; Mennucci, B.; Hratch D.J. Gaussian 16, Revision C.01. Gaussian, Inc., Wallingford CT, 2016.
100. Moller C., Plesset M.S. Note on an Approximation Treatment for Many-Electron Systems // Phys. Rev. 1934. Vol. 46, № 7. P. 618-622.
101. Dunning T.H. Gaussian basis sets for use in correlated molecular calculations. I. The atoms boron through neon and hydrogen // J. Chem. Phys. 1989. Vol. 90, № 2. P. 1007¬1023.
102. Kendall R.A., Dunning T.H., Harrison R.J. Electron affinities of the first-row atoms revisited. Systematic basis sets and wave functions // J. Chem. Phys. 1992. Vol. 96, №
9. P. 6796-6806.
103. Scuseria G.E., Janssen C.L., Schaefer H.F. An efficient reformulation of the closed-shell coupled cluster single and double excitation (CCSD) equations // J. Chem. Phys. 1988. Vol. 89, № 12. P. 7382-7387.
104. Tuma C., Daniel Boese A., Handy N.C. Predicting the binding energies of H- bonded complexes: A comparative DFT study // Phys. Chem. Chem. Phys. 1999. Vol. 1, № 17. P. 3939-3947.
105. Riley K.E. et al. Stabilization and Structure Calculations for Noncovalent Interactions in Extended Molecular Systems Based on Wave Function and Density Functional Theories // Chem. Rev. 2010. Vol. 110, № 9. P. 5023-5063.
106. Grimme S. et al. A consistent and accurate ab initio parametrization of density functional dispersion correction (DFT-D) for the 94 elements H-Pu // J. Chem. Phys. 2010. Vol. 132, № 15. P. 154104.
107. Peng C., Bernhard Schlegel H. Combining Synchronous Transit and Quasi-Newton Methods to Find Transition States // Isr. J. Chem. 1993. Vol. 33, № 4. P. 449-454.
108. Gabriel C. The Dielectric Properties of Biological Materials // Radiofrequency Radiation Standards. Boston, MA: Springer US, 1995. P. 187-196.
109. Gilson M.K., Honig B. Calculation of the total electrostatic energy of a macromolecular system: Solvation energies, binding energies, and conformational analysis // Proteins Struct. Funct. Genet. 1988. Vol. 4, № 1. P. 7-18.
110. Ruud K. et al. Hartree-Fock limit magnetizabilities from London orbitals // J. Chem. Phys. 1993. Vol. 99, № 5. P. 3847-3859.
111. Zhang J. Libreta: Computerized Optimization and Code Synthesis for Electron Repulsion Integral Evaluation // J. Chem. Theory Comput. 2018. Vol. 14, № 2. P. 572-587.
112. Lu T., Chen F. Multiwfn: A multifunctional wavefunction analyzer // J. Comput. Chem. 2012. Vol. 33, № 5. P. 580-592.
113. Becke A.D., Edgecombe K.E. A simple measure of electron localization in atomic and molecular systems // J. Chem. Phys. 1990. Vol. 92, № 9. P. 5397-5403.
114. Politzer P., Laurence P.R., Jayasuriya K. Molecular electrostatic potentials: an effective tool for the elucidation of biochemical phenomena. // Environ. Health Perspect.
1985. Vol. 61, № 1. P. 191-202.
115. Bader R.F.W. Atoms In Molecules. A Quantum Theory. New York: Clarendon (Oxford University Press), 1990. 438 p.
116. R. Dennington, T.A. Keith J.M.M. GaussView, Version 6. Shawnee Mission, KS: Semichem Inc., 2016.
117. MATLAB, R2021b. The MathWorks: Natick, 2021.
118. JetBrains. PyCharm [Электронный ресурс]. 2017. URL:
https://www.jetbrains.com/pycharm/.
119. Jensen J.H. Predicting accurate absolute binding energies in aqueous solution: thermodynamic considerations for electronic structure methods // Phys. Chem. Chem. Phys. 2015. Vol. 17, № 19. P. 12441-12451.
120. Tomanik L., Muchova E., Slavicek P. Solvation energies of ions with ensemble cluster-continuum approach // Phys. Chem. Chem. Phys. 2020. Vol. 22, № 39. P. 22357¬22368.
121. Bryantsev V.S., Diallo M.S., Goddard III W.A. Calculation of Solvation Free Energies of Charged Solutes Using Mixed Cluster/Continuum Models // J. Phys. Chem. B. 2008. Vol. 112, № 32. P. 9709-9719.
122. Tupikina E.Y., Karpov V. V., Tolstoy P.M. On the influence of water molecules on the outer electronic shells of R-SeH, R-Se(-) and R-SeOH fragments in the selenocysteine amino acid residue // Phys. Chem. Chem. Phys. Royal Society of Chemistry, 2021. Vol. 23, № 25. P. 13965-13970.
123. Jeffrey G.A. An Introduction to Hydrogen Bonding. New Y ork, Oxford: Oxford University Press, 1997. 303 p.
124. Ellis P.D. Nuclear Magnetic Shieldings and Molecular Structure. Нидерланды: Springer, 1993.
125. Karpov V. V. et al. Hydration of selenolate moiety: Ab initio investigation of properties of O-H---Se(-) hydrogen bonds in CHsSe(-)—(H2O)n clusters // J. Comput. Chem. 2021. Vol. 42, № 28. P. 2014-2023.
126. Bayse C.A. DFT study of the glutathione peroxidase-like activity of phenylselenol incorporating solvent-assisted proton exchange // J. Phys. Chem. A. 2007. Vol. 111, № 37. P. 9070-9075.
127. Bayse C.A. Transition states for cysteine redox processes modeled by DFT and solvent-assisted proton exchange // Org. Biomol. Chem. 2011. Vol. 9, № 13. P. 4748.

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.



Подобные работы


©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.