Тип работы:
Предмет:
Язык работы:


Альтернативные оксидазы Chlamydomonas reinhardtii:регуляция в стрессовых условиях

Работа №138558

Тип работы

Магистерская диссертация

Предмет

биология

Объем работы67
Год сдачи2017
Стоимость4810 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
28
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


ВВЕДЕНИЕ………………………………………………………………………………… 5
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ……………………………………………………….. 7
1.1. Альтернативная оксидаза как компонент электрон-транспортной цепи митохондрии
1.2. Характеристика альтернативных оксидаз (АОХ) высших растений………... 7
1.2.1. Структура и регуляция транскрипции АОХ-генов………………............. 7
1.2.2. Структура и механизмы регуляции активности АОХ белка……............. 12
1.2.3. Функции АОХ…
1.2.3.1. Роль АОХ в контроле метаболического гомеостаза………............. 17
1.2.3.2. Роль АОХ при адаптации к стрессовым воздействиям…………… 18
1.3. Характеристика альтернативных оксидаз (АОХ) Chlamydomonas
reinhardtii
1.3.1. Структура и регуляция транскрипции АОХ-генов……
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ………………………………………………….. 26
2.1. Объекты исследования
2.2. Условия культивирования…
2.3. Количественный анализ экспрессии генов…………………………………… 28
2.3.1. Выделение тотальной РНК………………………………………………... 28
2.3.2. Синтез одноцепочечной кДНК……
2.3.3. ПЦР в режиме реального времени
2.4. Вестерн-блоттинг
2.5. Получение штамма со сниженным уровнем мРНК CRR1…………………… 32
2.5.1. Конструирование последовательностей олигонуклеотидов, специфичных к СRR1…………………………………………………………………. 32
2.5.2. Клонирование двухцепочечной ДНК для экспрессии искусственных
микроРНК…………………………………………………………………... 33
2.5.3. Отбор amiRNA-клонов, содержащих вставку в ориентации, необходимой для экспрессии……………………………………………………... 34
2.5.4. Трансформация C. reinhardtii……………………………………………... 36
2.6. Измерение дыхания клеток…………………………………………………….. 37
2.7. Измерение активных форм кислорода (АФК)………………………………... 37
2.8. Анализ активности каталазы
ГЛАВА 3 РЕЗУЛЬТАТЫ
3.1. Действие кадмия на синтез и активность альтернативной оксидазы
АОХ1…
3.1.1. Действие кадмия на транскрипцию гена АОХ1
3.1.2. Действие кадмия на уровни белка АОХ1………………………………… 41
3.1.3. Действие кадмия на АОХ-зависимое дыхание ………………………….. 42
3.1.4. Действие кадмия на концентрацию внутриклеточных АФК и активность каталазы…
3.2. Действие стрессоров на экспрессию гена АОХ2……………………………… 45
3.2.1. Действие аноксии на транскрипцию гена AOX2………………………… 45
3.2.2. Роль транскрипционного фактора CRR1 в контроле транскрипции гена
АОХ2 47
3.2.3. Действие дефицита меди на транскрипцию гена AОХ2…………………. 49
ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
4.1 Синтез и функционирование альтернативной оксидазы АОХ1 в условиях
стрессового воздействия……………………………………….......................... 51
4.2 Регуляция экспрессии АОХ2 в стрессовых условиях
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
БЛАГОДАРНОСТИ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Фотосинтезирующие эукариотические микроорганизмы быстро и эффективно
адаптируются к изменениям в окружающей среде. При этом, наличие у этой группы
микроорганизмов митохондрий и хлоропластов предполагает необходимость
координированного функционирования разных компартментов клеток и наличие
компартмент-специфичных механизмов, обеспечивающих эффективную адаптацию к
неблагоприятным факторам. Следует подчеркнуть, что в литературе практически не
обсуждается роль митохондрий в процессах адаптации и тех компонентов митохондрий,
которые обеспечивают защитно-адаптивные реакции фототрофных эукариотических
микроорганизмов в ответ на разные по природе стрессоры. Последнее обстоятельство
ограничивает существующие представления как о механизмах регуляции стрессовых
ответов, так и свойствах белков, функционирующих в митохондриях. В связи с этим
возникает необходимость изучения митохондриальных белков, которые выполняли бы
функцию интеграции метаболического состояния клетки с действием внешних стрессоров.
Один из механизмов клеточной защиты связан с функционированием
альтернативных оксидаз (AОХ), локализованных в митохондриях. Хотя АОХ выявлены у
эукариотических микроорганизмов, растений и грибов, изучались они главным образом у
высших растений (Vanlerberghe et al., 2013). У высших растений существует два типа
генов, кодирующих альтернативные оксидазы: AOX1, которые найдены у всех
проанализированных представителей, и AOX2, которые, по-видимому, ограничены только
двудольными растениями (Polidoros et al., 2009). Альтернативные оксидазы растений
представлены, как правило, многими белками. Так у Arabidopsis их пять: AOX1a, AOX1b,
AOX1c, AOX1d и AOX2. Столь многокомпонентная организация AOX, безусловно,
затрудняет анализ свойств каждого отдельного представителя. Предполагают, что у
высших растений альтернативные оксидазы могут действовать как центральные
регуляторы роста и развития, а также как интеграторы сигналов стрессовых условий
(Clifton et al., 2006; Vanlerberghe, 2013). В геноме модельного микроорганизма
Chlamydomonas reinhardtii выявлено два гена, AOX1 и AOX2, которые локализованы в
разных хромосомах (хромосомы 9 и 3, соответственно). Ген AOX1 C. reinhardtii
расположен в генетическом кластере, участвующем в ассимиляции нитратов (Gerin et. al,
2010, Molen et. al., 2006, Quesada et. al., 1993). Показано, что транскрипция AOX1 C.
reinhardti индуцируется нитратом и репрессируется аммонием, и AOX1-белок вовлечен в
контроль наиболее важных путей метаболизма микроорганизма (Gérin et al., 2010).6
Особенно следует подчеркнуть, что подобная регуляция альтернативной оксидазы
нитратом и аммонием уникальна для C. reinhardtii, а для высших растений характерна
противоположная зависимость: активация аммонием и репрессия нитратом. Вместе с тем,
роль AOX1-белка в стрессовых условиях совершенно не ясна. Сотрудниками лаборатории
впервые показана индукция AOX1 и возрастание доли альтернативного дыхания в
условиях теплового стресса (Zalutskaya, Lapina, Ermilova, 2015). Однако неизвестно,
какова роль AOX1 в условиях гипертермии, и вовлечена ли эта альтернативная оксидаза у
C. reinhardtii в защитно-адаптивные ответы микроорганизма на другие стрессовые
воздействия. Более ранние исследования некоторых авторов по анализу транскрипции
AOX1 в условиях незначительного снижения температуры (до 18°C) и окислительного
стресса были проведены с использованием методов, которые не позволили корректно
проанализировать регуляцию гена (Molen et al., 2006). Регуляция и роль второй
альтернативной оксидазы микроорганизма, АОХ2, не изучалась совсем. В связи с этим
возникает вопрос о возможном разграничении функций между продуктами генов AOX1 и
AOX2 в разных условиях и возможной роли AОХ C. reinhardtii в качестве интегратора
стрессовых сигналов.
Цель работы состояла в изучении регуляции синтеза и активности альтернативных
оксидаз Chlamydomonas reinhardtii в стрессовых условиях.
В связи с этим были сформулированны следующие задачи исследования:
1. Охарактеризовать стрессовые условия, которые обуславливают увеличение
транскрипции АОХ-генов и приводят к возрастанию АОХ-зависимого дыхания в клетках
C. reinhardtii.
2. Выявить регулятор(ы) транскрипции, которые могут контролировать
экспрессию АОХ-генов в стрессовых условиях.
3. Оценить, насколько различны условия, в которых клетки C. reinhardtii
синтезируют две альтернативные оксидазы.
4. Экспериментально проверить существующую парадигму о том, что
представители субсемейства АОХ2 коститутивно экспрессируются и не индуцируются в срессовых условиях.

Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!


1. Экспрессия гена АОХ1 индуцируется действием кадмия, что приводит к
увеличению уровней мРНК и белка, и возрастанию доли альтернативного дыхания.
2. Отсутствие света приводит к увеличению транскрипции генов АОХ1 и АОХ2.
3. Экспрессия гена АОХ2 положительно контролируется гипоксией и удалением
меди из среды.
4. В контроль транскрипции АОХ2-гена в условиях гипоксии и дефицита меди
вовлечен регуляторный белок CRR1.


1. Aebi, H., 1984. Catalase in vitro. Method Enzym. 105, 121–126.
2. Aksmann, A., Pokora, W., Bascik-Remisiewicz, A., Dettlaff-Pokora, A., Wielgomas, B.,
Dziadziuszko, M., Tukaj, Z., 2014. Time-dependent changes in antioxidative enzyme
expression and photosynthetic activity of Chlamydomonas reinhardtii cells under acute
exposure to cadmium and anthracene. Ecotoxicol. Environ. Saf. 110, 31–40.
3. Amirsadeghi, S., Robson, C.A., Vanlerberghe, G.C., 2007. The role of the mitochondrion
in plant responses to biotic stress. Physiol Plant. 129, 253– 266
4. Andersson, M. E., Nordlund, P., 1999. A revised model of the active site of alternative
oxidase. FEBS Lett. 449, 17-22.
5. Andresen, E., Küpper, H., 2013. Cadmium toxicity in plants. Met. Ions Life. Sci. 11, 395-
413.
6. Armstrong, A.F., Badger, M.R., Day, D.A., Barthet, M.M., Smith, P.M.C., Millar, A.H.,
Whelan, J., Atkin, O.K., 2008. Dynamic changes inthe mitochondrial electron transport
chain underpinning cold acclimation of leaf respiration. Plant Cell Environ. 31, 1156–
1169.
7. Baurain, D., Dinant, M., Coosemans, N., Matagne, R.F., 2003. Regulation of the
alternative oxidase AОХ1 gene in Chlamydomonas reinhardtii: Role of the nitrogen source
on the expression of a reporter gene under the control of the AOX1 promoter. Plant
Physiol. 131, 1418–1430.
8. Berthold, D., A., Andersson, M. E., Nordlund, P., 2000. New insight into the structure and
function of the alternative oxidase. Biochimica et Biophysica Acta. 1460, 241-254.
9. Brown, G. C., Borutaite, V., 2001. Nitric oxide, mitochondria, and cell death. IUBMB
Life. 52, 189–195.
10. Campos, M. D., Cardoso, H. G., Linke, B., Costa, J. H., Fernandes de Melo, D., Justo, L.,
Frederico, A. M., Arnholdt-Schmitt, B., 2009. Differential expression and co-regulation of
carrot AOX genes (Daucus carota). Physiol Plant. 137, 78–591.
11. Castro-Guerrero, N.A., Rodríguez-Zavala, J.S., Marín-Hernández, A., Rodríguez-Enríquez,
S., Moreno-Sánchez, R., 2008. Enhanced alternative oxidase and antioxidant enzymes
under Cd2+ stress in Euglena. J. Bioenerg. Biomembr. 40, 227–235.
12. Castruita, M., Casero, D., Karpowicz, S.J., Kropat, J., Vieler, A., Hsieh, S.I., Yan, W.,
Cokus, S., Loo, J.A., Benning, C., Pellegrini, M., Merchant, S.S., 2011. Systems biology
approach in Chlamydomonas reveals connections between copper nutrition and multiple
metabolic steps. Plant Cell 23, 1273–1292.59
13. Cavalcanti, J.H., Oliveira, G.M., Saraiva, K.D., Torquato, J.P., Maia, I.G., de Melo, D.F.,
Costa, J.H., 2013. Identification of duplicated and stress-inducible Aox2b gene coexpressed with Aox1 in species of the Medicago genus reveals a regulation linked to gene
rearrangement in leguminous genomes. Plant Physiol. 170, 1609–1619.
14. Chmielowska-Bak, J., Gzyl J., Rucinska-Sobkowiak, R., Arasimowicz-Jelonek, M.,
Deckert, J., 2014. The new insights into cadmium sensing. Front. Plant Sci. 5, 245.
15. Clifton, R., Harvey Millar, A., Whelan, J., 2006. Alternative oxidases in Arabidopsis: a
comparative analysis of differential expression in the gene family provides new insights
into function of non-phosphorylating bypasses. Biochim. Biophys. Acta. 1757, 730–741.
16. Clifton, R., Lister, R., Parker, K.L., Sappl, P.G., Elhafez, D., Millar, A.H., Day, D.A.,
Whelan, J., 2005. Stress-induced co-expression of alternative respiratory chain components
in Arabidopsis thaliana. Plant Mol. Biol. 58, 193–212.
17. Considine, M. J., Holtzapffel, R. C., Day, D. A., Whelan, J., Millar, A. H., 2002.
Molecular distinction between alternative oxidase from monocots and dicots. Plant
Physiol. 129, 949–953.
18. Costa, J. H., Cardoso, H. G., Campos, M. D., Zavattieri, A., Frederico, A. M., Fernandes
de Melo, D., Arnholdt-Schmitt, B., 2009a. Daucus carota L. – an old model for cell reprogramming gains new importance through a novel expansion pattern of alternative oxidase
(AOX) genes. Plant Physiol Biochem. 47, 753–759.
19. Costa, J. H., Hasenfratz-Sauder, M.-P., Pham-Thi, A., da Guia Silva Lima, M.,
Dizengremel, P., Jolivel, Y., de Melo, D., 2004. Identification in Vigna unguiculata (L.)
Walp. of two cDNAs encoding mitochondrial alternative oxidase orthologus to soybean
alternative oxidase genes 2a and 2b. Plant Sci. 167, 233–239.
20. Costa, J.H., Mota, E.F., Cambursano, M.V., Lauxmann, M.A., de Oliveira, L.M., Silva
Lima Mda, G., Orellano, E.G., Fernandes de Melo, D., 2010. Stress-induced co-expression
of two alternative oxidase (VuAOX1 and 2b) genes in Vigna unguiculata. Plant Physiol.
167, 561–570.
21. Crutchfield, A. L. M., Diller. K. R., Brand, J. J., 1999. Cryopreservation of
Chlamydomonas reinhardtii (Chlorophyta). Eur J Phys. 34 (1), 43-52.
22. Cuypers, A., Plusquin, M., Remans, T., Jozefczak, M., Keunen, E., Gielen, H.,
Opdenakker, K., Ravindran Nair, A., Munters, E., Artois, T.J., Nawrot, T., Vangronsveld,
J., Smeets, K., 2010. Cadmium stress. An oxidative challenge. Biol. Met. 23, 927–940.
23. Dat, J., Vandenabeele, S., Vranova, E., Van Montagu, M., Inze´, D.,Van Breusegem, F.,
2000. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses. Cell Mol Life60
Sci. 57, 779–795.
24. Derzaph, T. L. M., Weger, H. G., 1996. Immunological identification of the alternative
oxidase in Chlamydomonas reinhardtii (Chlorophyta). J Phycol. 32, 621-623.
25. Dinant, M., Baurain, D., Coosemans, N., Joris, B., Matagne, R.F., 2001. Characterization
of two genes encoding the mitochondrial alternative oxidase in Chlamydomonas
reinhardtii. Curr. Genet. 39, 101–108.
26. Ederli, L., Morettini, R., Borgogni, A., Wasternack, C., Miersch, O., Reale, L., Ferranti, F.,
et al., 2006. Interaction between nitric oxide and ethylene in the induction of alternative
oxidase in ozone-treated tobacco plants. Plant Physiol. 142, 595– 608.
27. Elthon, T. E., McIntosh, L., 1986. Characterization and Solubilization of the Alternative
Oxidase of Sauromatum guttatum mitochondria. Plant physiology. 82, 1–6.
28. Elthon, T. E., McIntosh, L., 1987. Iden tification of the alternative terminal oxidase of
higher plant mitochondria. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United
States of America. 84, 8399–8403.
29. Elthon, T. E., Nickels, R. L., McIntosh, L., 1989. Monoclonal antibodies to the alternative
oxidase of higher plant mitochondria. Plant physio logy. 89, 1311–1317.
30. Ferrante, P., Catalanotti, C., Bonente, G., Giuliano, G., 2008. An optimized, chemically
regulated gene expression system for Chlamydomonas. PLoS One 3, e3200,
http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0003200.
31. Fiorani, F., Umbach, A.L., Siedow, J.N., 2005. The alternative oxidase of plant
mitochondria is involved in the acclimation of shoot growth at low temperature. A study of
Arabidopsis AOX1a transgenic plants. Plant Physiol. 139, 1795–1805.
32. Frederico, A.M., Campos, M.D., Cardoso, H.G., Imani, J., and Arnholdt-Schmitt, B., 2009.
Alternative oxidase involvement in Daucus carota somatic embryogenesis, Physiologia
Plantarum. 137, 498–508.
33. Fujimoto, S. Y., Ohta, M., Usui, A., Shinshi, H., Ohme-Takagi, M., 2000. Arabidopsis
ethylene-responsive element binding factors act as transcriptional activators or repressors
of GCC box-mediated gene expression. Plant Cell. 12, 393–404.
34. Gallego, S.M., Pena, L.B., Barcia, R.A., Azpilicueta, C.E., Iannone, M.F., Rosales, E.P., et
al,. 2012. Unravelling cadmium toxicity and tolerance in plants: insight into regulatory
mechanisms. Environ. Exp. Bot. 83, 33–46.
35. Garnier, L., Simon-Plas, F., Thuleau, P., Agnel, J.P., Blein, J.P., Ranjeva, R., Montillet,
J.L., 2006. Cadmium affects tobacco cells by a series of three waves of reactive oxygen
species that contribute to cytotoxicity. Plant Cell Environ. 29, 1956–1969.61
36. Gérin, S., Mathy, G., Blomme, A., Franck, F., Sluse, F. E., 2010. Plasticity of the
mitoproteome to nitrogen sources (nitrate and ammonium) in Chlamydomonas reinhardtii:
The logic of Aox1 gene localization. Biochimica et Biophysica Acta. 1797, 994–1003.
37. Gillet, S., Decottignies, P., Chardonnet, S., Le Maréchal, P., 2006. Cadmium response and
redox in targets in Chlamydomonas reinhardtii: a proteomic approach. Photosynth. Res.
89, 201–211.
38. Gonzàlez-Meler, M.A., Ribas-Carbo, M., Giles, L., Siedow, J.N., 1999. The effect of
growth and measurement temperature on the activity ofthe alternative respiratory pathway.
Plant Physiol. 120, 765–772.
39. Gorman, D.S., Levine, R.P., 1965. Cytochrome and plastocyanin, their sequences in the
photosynthetic electron transport chain of Chlamydomonas reinhardtii. Proc. Natl. Acad.
Sci. U. S. A. 54, 1665–1669.
40. Gupta, K. J., Shah, J. K., Brotman, Y., Jahnke, K., Willmitzer, L., Kaiser, W. M., Bauwe,
H., Igamberdiev, A. U., 2012. Inhibition of aconitase by nitric oxide leads to induction of
the alternative oxidase and to a shift of metabolism towards biosynthesis of amino acids. J.
Exp. Bot. 63, 1773–1784.
41. Hanqing Feng, Dongdong Guan, Kun Sun, Yifeng Wang, Tengguo Zhang, Rongfang
Wang. 2013. Expression and signal regulation of the alternative oxidase genes under
abiotic stresses. Acta Biochim Biophys Sinю 45 (12), 985-994.
42. Hemschemeier, A., Casero, D., Liu, B., Benning, C., Pellegrini, M., Happe, T., Merchant,
S., 2013. Copper response regulator1-dependent and -independent responses of the
Chlamydomonas reinhardtii transcriptome to dark anoxia. Plant Cell 25, 3186–3211.
43. Hemschemeier, A., Melis, A., Happe, T., 2009. Analytical approaches to photobiological
hydrogen production in unicellular green algae. Photosynth. Res. 102, 523–526.
44. Heyno, E., Klose, C., Krieger-Liszkay, A., 2008. Origin of cadmium-induced reactive
oxygen species production: mitochondrial electron transfer versus plasma membrane
NADPH oxidase. New Phytol. 179, 687–699.
45. Ho, L.H.M., Giraud, E., Uggalla, V., Lister, R., Clifton, R., Glen, A., Thirkettle-Watts, D.,
Van Aken, O., Whelan, J., 2008. Identification of regulatory pathways controlling gene
expression of stress-responsive mitochondrial proteins in Arabidopsis. Plant Physiol. 147,
1858–1873.
46. Huang, X., Von-Rad, U., Durner, J., 2002. Nitric oxide induces transcriptional activation
of the nitric oxide-tolerant alternative oxidase inArabidopsissuspension cell. Planta. 215,
914– 923.62
47. Ito, K., Ogata, T., Kakizaki, Y., Elliott, C., Albury, M. S., Moore, A. L., 2011.
Identification of a gene for pyruvate-insensitive mitochondrial alternative oxidase
expressed in the thermogenic appendices in Arum maculatum. Plant physiology. 157,
1721–1732.
48. Ito, Y., Saisho, D., Nakazono, M., Tsutsumi, N., Hirai, A., 1997. Transcript levels of
tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature. Gene.
203, 121–129.
49. Jacobs, J., Pudollek, S., Hemschemeier, A., Happe, T., 2009. A novel, anaerobically
induced ferredoxin in Chlamydomonas reinhardii. FEBS Lett. 583, 325–329.
50. Johnson, C., Boden, E., Arias, J., 2003. Salicylic acid and NPR1induce the recruitment
oftrans-activating TGA factors to a defense gene promoter in Arabidopsis. Plant Cell. 15:
1846–1858,
51. Juszczuk, I. M., Rychter, A. M., 2003. Alternative oxidase in higher plants. Acta
Biochimica Polonica. 50 (4), 1257-1271.
52. Keunen, E., Remans, T., Bohler, S., Vangronsveld, J., Cuypers, A., 2011. Metal-induced
oxidative stress and plant mitochondria. Int. J. Mol. Sci. 12, 6894–6918.
53. Kim, J., Kim, H. Y., 2006. Functional analysis of a calcium-binding transcription factor
involved in plant salt stress signaling. FEBS Lett. 580, 5251–5256.
54. Kindle, K. L., 1990. High-frequency nuclear transformation of Chlamydomonas
reinhardtii. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 87, 1228–1232.
55. Kindle, K. L., 1998. Nuclear transformation: technology and applications. In JD Rochaix,
M Goldschmidt-Clermont, S Merchant, eds, The Molecular Biology of Chloroplasts and
Mitochondria in Chlamydomonas. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, The
Netherlands, 41–61.
56. Kirimura, K., et Yoda, M., Ko, I., Oshida, Y., Miyake, K., Usami, S., 1999. Cloning and
sequencing of the chromosomal DNA and cDNA encoding the mitochondrial citrate
synthase of Aspergillus niger WU-2223L. J Biosci Bioeng. 88 (3), 237-43.
57. Kropat, J., Tottey, S., Birkenbihl, R.P., Depège, N., Huijser, P., Merchant, S., 2005. A
regulator of nutritional copper signaling in Chlamydomonas is an SBP domain protein that
recognizes the GTAC core of copper response element. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 102,
18730–18735.
58. Ku, H. S., Leopold, A. C., 1970. Mitochondrial responses to ethylene and other
hydrocarbons. Plant Physiol. 46, 842–844.
59. Laemmli, U. K., 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of63
bacteriophage T4. Nature. 227, 680-685.
60. Lambertz, C., Hemschemeier, A., Happe, T., 2010. Anaerobic expression of the
ferredoxin-encoding FDX5 gene of Chlamydomonas reinhardtii is regulated by the Crr1
transcription factor. Eukaryot. Cell 9, 1747–1754.
61. Li, Z., Xing, D., 2011. Mechanistic study of mitochondria-dependent programmed cell
death induced by aluminum phytotoxicity using fluorescence techniques. J. Exp. Bot. 62,
331–343.
62. Marti, M. C., Florez-Sarasa, I., Camejo, D., Ribas-Carbό, M., Lázaro, J. J., Sevilla, F.,
Jiménez, A., 2011. Response of mitochondrial thioredoxin PsTrxo1, antioxidant enzymes,
and respiration to salinity in pea (Pisum sativum, L.) leaves. J. Exp. Bot. 62, 3863–3874.
63. Maxwell, D. P., Nickels, R., McIntosh, L., 2002. Evidence of mitochondrial involvement
in the transduction of signals required for the induction of genes associated with pathogen
attack and senescence. Plant. J. 29, 269–279.
64. McCabe, T. C., Finnegan, P. M., Harvey Millar, A., Day, D. A., Whelan, J., 1998. Differential expression of alternative oxidase genes in soybean cotyledons during
postgerminative development. Plant Physiol. 118, 675–682.
65. McDonald, A. E., Vanlerberghe, G. C., 2006. Origins, evolutionary history, and taxonomic
distribution of alternative oxidase and plastoquinol terminal oxidase. Comparative
Biochemistry and Physiology. Part D 1, 357–364.
66. Mclntosh, L., 1994. Molecular Biology of the Alternative Oxidase. Plant Physiol. 105,
781-786.
67. Medentsev, A. G., Arinbasarova, A. Y., Akimenko, V. K., 1999. Regulation and
physiological role of cyanide-resistant oxidases in fungi and plants. Biochemistry. 64,
1230–1243.
68. Melis, A., Zhang, L., Forestier, M., Ghirardi, M.L., Seibert, M., 2000. Sustained
photobiological hydrogen gas production upon reversible inactivation of oxygen evolution
in the green alga Chlamydomonas reinhardtii. Plant Physiol. 122, 127–136.
69. Millar, A.H., Bergersen, F.J., Day, D.A., 1994. Oxygen affinity of terminal oxidases in
soybean mitochondria. Plant Physiol. Biochem. 32, 847–852.
70. Mittler, R., Vanderauwera, S., Suzuki, N., Miller, G., Tognetti, V.B., Vandepoele, K.,
Gollery, M., Shulaev, V., Van Breusegem, F., 2011. ROS signaling: the new wave? Trends
Plant Sci. 16, 300-309.
71. Molen, T.A., Rosso, D., Piercy, S., Maxwell, D.P., 2006. Characterization of the
alternative oxidase of Chlamydomonas reinhardtii in response to oxidative stress and a64
shift in nitrogen source. Physiol. Plant. 127, 74–86.
72. Molnar, A., Basset, A., Thuenemann, E., Schwach, F., Karkare, S., Ossowski, S., Weigel,
D., Baulcombe, D., 2009. Highly specific gene silencing by artificial microRNAs in the
unicellular alga Chlamydomonas reinhardtii. Plant J. 58, 165–174.
73. Murakami, Y., Toriyama, K., 2008. Enhanced high temperature tolerance in transgenic rice
seedlings with elevated levels of alternative oxidase, OsAOX1a. Plant Biotechnol. 25,
361–364.
74. Mus, F., Dubini, A., Seibert, M., Posewitz, M.C., Grossman, A.R., 2007. Anaerobic
acclimation in Chlamydomonas reinhardtii: anoxic gene expression, hydrogenase
induction, and metabolic pathways. J. Biol. Chem. 282, 25475–25486.
75. Neill, S. J., Desikan, R., Clarke, A., Hurst, R. D., Hancock, J. T., 2002. Hydrogen peroxide
and nitric oxide as signaling molecules in plants. J Exp Bot. 53, 1237–1247.
76. Neimanis, K., Staples, J. F., Hüner, N. P., and McDonald, A. E., 2013. Identification,
expression, and taxonomic distribution of alternative oxidases in non-angiosperm plants.
Gene. 526, 275–286.
77. Nguyen, A.V., Thomas-Hall, S.R., Malno, A., Timmins, M., Mussgnug, J.H., Rupprecht,
J., Kruse, O., Hankamer, B., Schenk, P.M., 2008. Transcriptome for photobiological
hydrogen production induced by sulfur deprivation in the green alga Chlamydomonas
reinhardtii. Eukaryot. Cell 7, 1965–1979.
78. Norman, C., Howell, K. A., Millar, A. H., Whelan, J. M., Day, D. A., 2004. Salicylic acid
is an uncoupler and inhibitor of mitochondrial electron transport. Plant Physiol. 134, 492–
501.
79. Ostroukhova, M., Zalutskaya, Z., Ermilova, E., 2017. New insights into AOX2
transcriptional regulation in Chlamydomonas reinhardtii. European Journal of
Protistology. 58, 1-8.
80. Pádua, M., Aubert, S., Casimiro, A., Bligny, R., Millar, A.H., Day, D.A., 1999. Induction
of alternative oxidase by excess copper in sycamore cell suspensions. Plant Physiol.
Biochem. 37, 131–137.
81. Parsons, H.L., Yip, J.Y.H., Vanlerberghe, G.C., 1999. Increased respiratory restriction
during phosphate-limited growth in transgenic tobacco cells lacking alternative oxidase.
Plant Physiol. 121, 1309–1320.
82. Polidoros, A.N., Mylona P.V., Arnholdt-Schmitt, 2009. Aoxgene structure, transcript variation and expression n plants. Physiologia Plantarum. 137, 342-353.
83. Popov, N. [Reliable micromethod for determination of the protein content in tissue65
homogenates] / Popov, N., Schmitt, M., Schulzeck, S., Matthies, H., 1975. Acta Biol Med
Ger. 34, 1441-1446.
84. Quesada, A., Galvan, A., Schnell, R.A., Lefebvre, P.A., Fernandes, E., 1993. Five nitrate
assimilation-related loci are clustered in Chlamydomonas reinhardtii. Mol. Gen. Genet.
240, 387–394.
85. Quinn, J.M., Barraco, P., Eriksson, M., Merchant, S., 2000. Coordinate copper- and
oxygen-responsive Cyc6 and Cpx1 expression in Chlamydomonas is mediated by the same
element. J. Biol. Chem. 275, 6080–6089.
86. Quinn, J.M., Eriksson, M., Moseley, J.L., Merchant, S., 2002. Oxygen deficiency
responsive gene expression in Chlamydomonas reinhardtii through a copper-sensing signal
transduction pathway. Plant Physiol. 128, 463–471.
87. Rachmilevitch, S., Xu, Y., Gonzalez-Meler, M.A., Huang, B., Lambers, H., 2007.
Cytochrome and alternative pathway activity in roots of thermal and non-thermal Agrostis
species in response to high soil temperature. Physiol. Plant. 129, 163–174.
88. Rentel, M. C., Knight, M. R., 2004. Oxidative stress-induced calcium signaling in
Arabidopsis. Plant Physiol. 135, 1471–1479.
89. Rhoads, D. M., McIntosh, L., 1993. Cytochrome and alternative pathway respiration in
tobacco. Effects of salicylic acid. Plant Physiol. 103, 877–883.
90. Rhoads, D.M., Subbaiah, C.C., 2007. Mitochondrial retrograde regulation in plants.
Mitochondrion 7, 177–194.
91. Rhoads, D.M., Umbach, A.L., Subbaiah, C.C., Siedow, J.N., 2006. Mitochondrial reactive
oxygen species. Contribution to oxidative stress and interorganellar signaling. Plant
Physiol. 141, 357–366.
92. Saisho, D., Nakazono, M., Lee, K.H., Tsutsumi, N., Akita, S., Hirai, A., 2001а. The gene
for alternative oxidase-2 (AOX2) from Arabidopsis thaliana consists of five exons unlike
other AOXgenes and is transcribed at an early stage during germination. Genes Genet.
Syst. 76, 89–97.
93. Saisho, D., Nakazono, M., Tsutsumi, N., Hirai, A., 2001b. ATP synthesis inhibitors as well
as respiratory inhibitors increase steady-state level of alternative oxidase mRNA in Arabidopsis thaliana. J Plant Physiol. 158, 241–245.
94. Saisho, D., Nambara, E., Naito, S., Tsutsumi, N., Hirai, A., Nakazono, M., 1997. Characterization of the gene family for alternative oxidase from Arabidopsis thaliana. Plant Mol
Biol. 35, 585–596.
95. Sakihama, Y., Nakamura, S., Yamasaki, H., 2002. Nitric oxide production mediated by66
nitrate reductase in the green alga Chlamydomonas reinhardtii: an alternative NO
production pathway in photosynthetic organisms, Plant Cell Physiol. 43 (3), 290–297.
96. Shao, N., Beck, C.F., Lemaire, S.D., Krieger-Liszkay, A., 2008. Photosynthetic electron
flow affects H2O2 signaling by inactivation of catalase in Chlamydomonas reinhardtii.
Planta 228, 1055–1066.
97. Siedow, J. N., Umbach, A. L., Moore, A. L., 1995. The active site of the cyanide-resistant
oxidase from plant mitochondria contains a binuclear iron center. FEBS Lett. 362, 10-14.
98. Smith, C. A., Melino, V. J., Sweetman, C., Soole, K. L., 2009. Manipu lation of alternative
oxidase can influence salt tolerance in Arabidopsis thaliana. Physiologia plantarum. 137,
459–472.
99. Song, S., Qi, T., Huang, H., Ren, Q., Wu, D., Chang, C., Peng, W., et al., 2011. The
jasmonate-ZIM domain proteins interact with the R2R3-MYB transcription factors
MYB21and MYB24to affect jasmonate-regulated stamen development inArabidopsis.
Plant Cell. 23, 1000–1013.
100. Stael, S., Wurzinger, B., Mair, A., Mehlmer, N., Vothknecht, U. C., Teige, M., 2012. Plant
calcium signaling: an emerging field. J Exp Bot. 63, 1525–1542.
101. Takeda, S., Gapper, C., Kaya, H., Bell, E., Kuchitsu, K., Dolan, L., 2008. Local positive
feedback regulation determines cell shape in root hair cells. Science. 319, 1241–1244.
102. Theodorou, M.E., Plaxton, W.C., 1993. Metabolic adaptations of plant respiration to
nutritional phosphate deprivation. Plant Physiol. 101, 339–344.
103. Umbach, A. L., Siedow, J. N., 2000. Covalent and Noncovalent Dimers of the CyanideResistant Alternative Oxidase Protein in Higher Plant Mitochondria and Their Relationship
to Enzyme Activity. Plant physiology. 103, 845–854
104. Vanlerberghe, G.C., 1997. Alternative oxidase: From Gene to Function. Annu. Rev. Plant
Physiol. Plant Mol. Biol. 48, 703–34.
105. Vanlerberghe, G.C., 2013. Alternative oxidase, a mitochondrial respiratory pathway to
maintain metabolic and signaling homeostasis during abiotic and biotic stress in plants. Int.
J. Mol. Sci. 14: 6805–6847.
106. Vishwakarma, A., Tetali, S.D., Selinski, J., Scheibe, R., Padmasree, K., 2015. Importance
of the alternative oxidase (AOX) pathway in regulating cellular redox and ROS
homeostasis to optimize photosynthesis during restriction of the cytochrome oxidase
pathway in Arabidopsis thaliana. Ann. Bot. 116, 555–569.
107. Wang, J., Rajakulendran, N., Amirsadeghi, S., Vanlerberghe, G.C., 2011. Impact of
mitochondrial alternative oxidase expression on the response of Nicotiana tabacum to cold67
temperature. Physiol. Plant. 142, 339–351.
108. Watanabe, C.K., Hachiya, T., Terashima, I., Noguchi, K., 2008. The lack of alternative
oxidase at low temperature leads to a disruption of the balance in carbon and nitrogen
metabolism, and to an up-regulation of antioxidant defense systems in Arabidopsis
thaliana leaves. Plant Cell Environ. 31, 1190–1202.
109. Wiciarz, M., Gubernator, B., Kruk J., Niewiadomska, E., 2015. Enhanced chloroplastic
generation of H2O2 in stress-resistant Thellungiella salsuginea in comparison to
Arabidopsis thaliana. Physiol Plant. 153, 467–476.
110. Wrzaczek, M., Brosché, M., Kangasjärvi, J., 2013. ROS signaling loops - production,
perception, regulation. Curr. Opin. Plant Biol. 16, 575-82.
111. Xiong, L., Zhu, J. K., 2002. Molecular and genetic aspects of plant responses to osmotic
stress. Plant Cell Environ. 25, 131– 139.
112. Xu, M. J., Dong, J. F., 2008. Synergistic action between jasmonic acid and nitric oxide in
inducing matrine accumulation of Sophora flavescens suspension сells. J Integr Plant Biol.
50, 92–101.
113. Zalutskaya, Z., Lapina, T., Ermilova, E., 2015. The Chlamydomonas reinhardtii alternative
oxidase 1 is regulated by heat stress. Plant Physiol. Biochem. 97, 229–234.
114. Zalutskaya, Z., Ostroukhova, M., Ermilova, E., 2016. The Chlamydomonas alternative
oxidase 1 is regulated by cadmium stress: new insights into control of expression. Environ.
Exp. Bot. 130, 133–140.
115. Zhang, D. W., Xu, F., Zhang, Z. W., Chen, Y.E., Du, J.B., Jia, S.D., Yuan, S., et al., 2010.
Effects of light on cyanide-resistant respiration and alternative oxidase function in
Arabidopsis seedlings. Plant Cell Environ. 33, 2121–2131.
116. Zhang, L., Xing, D., 2008. Methyl jasmonate induces production of reactive oxygen
species and alterations in mitochondrial dynamics that precede photosynthetic dysfunction
and subsequent cell death. Plant Cell Physio. 49, 1092–1111.
117. Zsigmond, L., Szepesi, A., Tari, I., Rigό, G., Király, A., Szabados, L., 2012.
Overexpression of the mitochondrial PPR40gene improves salt tolerance in Arabidopsis.
Plant Sci. 182, 87–93.
118. Зайцева, Л. Г., Овчинникова, Т. В., Гринкевич, В. А., 2000. Испорт белков в
митохондрии. Биоорганическая химия. 26 (9), 643-661.
119. Рогов, А. Г., Суханова, Е. И., Уральская, Л. А., Аливердиева, Д. А., Звягильская, Р.
А., 2014. Альтернативная оксидаза: распространение, индукция, свойства, структура,
регуляция, функции. Успехи биологической химии. 54, 413-456.

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.



Подобные работы


©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ