Тема: АНАЛИЗ МОРФОЛОГИИ МУТАНТОВ ПРИОННОГО БЕЛКА SUP 35
Закажите новую по вашим требованиям
Представленный материал является образцом учебного исследования, примером структуры и содержания учебного исследования по заявленной теме. Размещён исключительно в информационных и ознакомительных целях.
Workspay.ru оказывает информационные услуги по сбору, обработке и структурированию материалов в соответствии с требованиями заказчика.
Размещение материала не означает публикацию произведения впервые и не предполагает передачу исключительных авторских прав третьим лицам.
Материал не предназначен для дословной сдачи в образовательные организации и требует самостоятельной переработки с соблюдением законодательства Российской Федерации об авторском праве и принципов академической добросовестности.
Авторские права на исходные материалы принадлежат их законным правообладателям. В случае возникновения вопросов, связанных с размещённым материалом, просим направить обращение через форму обратной связи.
📋 Содержание
2. Обзор литературы
2.1. Прионы, общие сведения
2.2. Болезни, вызываемые прионами
2.3. Белок Sup35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae,фактор [PSI+]
2.4. Мутации в гене SUP35
3. Методы исследования и материалы
3.1. Атомная силовая микроскопия
3.2. Сканирующий электронный микроскоп
3.3. Приготовление образцов для АСМ и СЭМ
3.4. Обработка изображений с помощью NanoScope Analysis, FibrilJ
3.5. Материалы
4. Экспериментальные результаты и их обсуждение
4.1. Анализ изображений, полученных методом АСМ
4.1.1. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp wT
4.1.2. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M0
4.1.3. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M1
4.1.4. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M2
4.1.5. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M3
4.1.6. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M4
4.1.7. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M5
4.1.8. Сводная таблица линейных характеристик для дикого типа белка Sup35NMp и егомутантных форм.
4.2. Анализ изображений, полученные методом СЭМ
4.2.1. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-wT
4.2.2. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M0
4.2.3. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M1
4.2.4. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M2
4.2.5. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp-M4
4.2.6. Анализ фибрилл прионного белка Sup35NMp- M5
Сводная таблица линейных характеристик для дикого типа прионного белка
«Шубы» дикого типа и мутантов прионного белка Sup35NMp.
Результаты
Благодарности
Список литературы
📖 Введение
аномальное формирование пространственной структуры белков. В том случае, если по каким-то причинам белок перешел в неправильное состояние, это может привести к формированию амилоидов - фибриллярных структур. Длинные и жесткие нити могут образовывать бляшки в мозгу, почках и других органах, вызывая такие болезни как: Амилоидоз, болезнь Альцгеймера и т.д.
Прионы — это инфекционные агенты, механизм действия которых основан на изменении конформационной структуры белков. Белки, способные прионизоваться, найдены как у высших, так и у низших эукариот. Одним из самых изученных является фактор [PSI+] — прионная форма белка Sup35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae. На биологическом факультете СанктПетербургского государственного университета был получен набор из шести мутаций этого белка.
Задачей данной работы, было исследовать линейные характеристики образовавшихся агрегатов для каждой мутации. Эти данные могут помочь в дальнейшем определить факторы, обеспечивающие стабильность таких структур и на основе этого создать лекарственные средства, блокирующие их образование.
✅ Заключение
Установили, что возникает конкуренция за связывание с гидрофильной подложкой слюды между фибриллярными структурами и мономерным белком.
Фибриллы, полученные из прионного белка Sup35NMp мутаций М0, М1, М4, М5,
склонны к слипанию и образованию длинных, вытянутых структур.
Фибриллы окружены «шубами», состоящими из мономерного белка, который предположительно, стабилизирует сгруппированные фибриллы.
Наличие мутаций влияет как на диаметры, так и на «шубы» фибрилл



