Тип работы:
 Предмет:
 Язык работы:


Анализ агрегации фрагментов белка VTG2 Gallus domesticusв дрожжевой модельной системе

Работа №128319

Тип работы

Дипломные работы, ВКР

Предмет

биология

Объем работы50
Год сдачи2021
Стоимость4310 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
17
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


Список использованных сокращений 4
Введение 5
1. Обзор литературы 7
1.1. Амилоиды 7
1.1.1. Структурные особенности амилоидных фибрилл 7
1.1.2. Универсальные физико-химические свойства амилоидных фибрилл 9
1.2. Разнообразие амилоидов 10
1.2.1. Патологические амилоиды 10
1.2.2. Функциональные амилоиды 11
1.2.3. Функциональные амилоиды половых клеток 13
1.3. Вителлогенез у птиц 15
1.3.1. Стадии вителлогенеза 15
1.3.2. Состав яичного желтка птиц 18
1.4. Вителлогенин-2 - главный предшественник запасных белков яичного
желтка у птиц 19
2. Материалы и методы 22
2.1. Штаммы микроорганизмов, среды и условия культивирования 22
2.2. Генетические методы 22
2.3. Получение фрагментов гена VTG2 Gallus domesticus 24
2.4. Конструирование плазмид 25
2.5. Выделение белкового лизата из дрожжевых клеток 27
2.6. Фракционирование дрожжевого клеточного лизата 27
2.7. Белковый гель-электрофорез и Вестерн-блоттинг 28
2.8. Флуоресцентная микроскопия 28
3. Результаты и обсуждение 30
3.1. Биоинформатический поиск потенциально амилоидогенных
последовательностей VTG2 и получение плазмид для анализа агрегации фрагментов VTG2 в клетках S. cerevisiae 30
3.2. Анализ агрегации фрагментов белка VTG2 в клетках S. cerevisiaeс
помощью флуоресцентной микроскопии 35
3.3. Биохимический анализ агрегации фрагментов белка VTG2 в дрожжевых
клетках и анализ устойчивости агрегатов к SDS 37
4. Выводы 40
Список литературы 41
Благодарности

Амилоиды представляют собой белковые фибриллярные агрегаты, имеющие упорядоченную межмолекулярную кросс-бета структуру. Амилоиды ассоциированы с большим количеством социально значимых амилоидозов и потому являются предметом многих клинических и фундаментальных исследований. К числу амилоидозов принадлежат нейродегенеративные болезни Альцгеймера, Паркинсона, Хангтингтона, латеральный амиотрофический склероз, прионные заболевания. Вместе с тем ежегодно появляются сведения о функциональных амилоидах, выполняющих жизненно важную роль в организме живых существ самых разных таксонов. Так, белок Curli принимает участие в образовании биопленок бактерий; гидрофобины грибов участвуют в адгезии и формировании спор (Bleem &Daggett, 2017); белок Pmel17 необходим для биогенеза и запасания меланина (Fowler et al., 2006). Помимо амилоидов выделяют амилоидоподобные белки, которые способны формировать белковые агрегаты, проявляющие некоторые из физико-химических характеристик амилоидов in vivoи in vitro.
Поиск публикаций в базе данных Pubmed по термину «amyloid» выдает две статьи за период с 1921 по 1930 гг. и около 25 тыс. за период с 2001 по 2010 гг. (Kisilevsky et al., 2016). В 2020 году число публикаций составило 7 501. Непрекращающийся лавинообразный рост числа работ, посвященных амилоидам, свидетельствует о всё возрастающем интересе к этой области исследований. По всей вероятности, на сегодняшний день охарактеризована лишь небольшая часть паталогических и функциональных амилоидов.
Ранее в нашей лаборатории были получены данные, которые позволяют выдвинуть гипотезу о существовании амилоидов в ооцитах курицы Gallus domesticus.Так, было показано, что амилоид-специфичный краситель Тиофлавин S окрашивает ооциты, а также клетки фолликулярного эпителия на ранней стадии развития ооцитов.
Результаты окрашивания криосрезов яичников домашней курицы дали основание для проведения протеомного скрининга амилоидоподобных белков из ооцитов курицы. Этот разработанный в нашей лаборатории метод позволяет выявить во всех тканях любых организмов белки, которые формируют патологические и функциональные амилоидоподобные агрегаты. Метод основан на таком свойстве амилоидных фибрилл как устойчивость к ионному детергенту додецилсульфату натрия (SDS) (Ryzhova et al., 2018). В протеомном скрининге белков, формирующих SDS-устойчивые агрегаты в ооцитах курицы, был выявлен белок Vitellogenin-2 (VTG2), выполняющий функцию главного предшественника запасных белков яичного желтка, что послужило предпосылкой для проведения дальнейших исследований.
В данной работе мы сфокусировали внимание на выявлении фрагментов белка VTG2, способных формировать детергент-устойчивые агрегаты. Для этих целей наилучшим образом подходит дрожжевая модельная система, в которой можно анализировать агрегацию гетерологичных белков, слитых с последовательностью флуоресцирующего белка, с помощью как цитологических, так и биохимических методов.
Таким образом, целью работы является анализ агрегации фрагментов белка VTG2 Gallus domesticusв дрожжевой модельной системе. Для решения поставленной цели были сформулированы следующие задачи:
1. Сконструировать плазмиды, которые продуцируют в дрожжевых клетках химерные белки, содержащие фрагменты VTG2, слитые с репортерной последовательностью флуоресцирующего белка YFP.
2. С помощью флуоресцентной микроскопии оценить способность исследуемых химерных белков формировать агрегаты в клетках дрожжей S. cerevisiae.
3. Провести анализ агрегации химерных белков, содержащих различные фрагменты VTG2, с помощью метода фракционирования дрожжевых клеточных лизатов.
4. Провести анализ устойчивости агрегирующих фрагментов VTG2 к обработке 1% SDS.


Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

1. Белок VTG2 содержит потенциально амилоидогенные последовательности.
2. Фрагменты белка VTG2 с 140-й по 497-ю аминокислоту, с 696-й по 1019-ю аминокислоту и с 1456-й по 1517-ю аминокислоту, слитые с YFP, формируют в клетках дрожжей S. cerevisiaeагрегаты.
3. Агрегаты, формируемые фрагментом белка VTG2 с 140-й по 497-ю аминокислоту, проявляют частичную устойчивость к 1% SDS.



1. Галкин, А. П., Велижанина, М. Е., Сопова, Ю. В., Шенфельд, А. А.,
Задорский, С. П. (2018). Прионы и неинфекционные амилоиды млекопитающих - сходства и отличия. Биохимия, 83(10), 1476-1489.
https://doi.org/10.1134/s0320972518100044
2. Ahmed, A. B., &Kajava, A. V. (2013). Breaking the amyloidogenicity code: Methods to predict amyloids from amino acid sequence. FEBSLetters, 587(8), 1089-1095. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2012.12.006
3. Ahmed, A. B., Znassi, N., Chateau, M. T., & Kajava, A. V. (2015). A structure¬based approach to predict predisposition to amyloidosis. Alzheimer S and Dementia, 11(6), 681-690. https://doi.org/10.1016/jjalz.2014.06.007
4. Anton, M., & Gandemer, G. (1997). Composition, solubility and emulsifying properties of granules and plasma of egg yolk. Journal of Food Science, 62(3), 484-487. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1997.tb04411.x
5. Antonets, K. S., Belousov, M. V., Sulatskaya, A. I., Belousova, M. E., Kosolapova, A. O., Sulatsky, M. I., ... Nizhnikov, A. A. (2020). Accumulation of storage proteins in plant seeds is mediated by amyloid formation. PLoS Biology, 18(7), e3000564. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3000564
6. Baghban, R., Farajnia, S., Rajabibazl, M., Ghasemi, Y., Mafi, A. A., Hoseinpoor, R., ... Aria, M. (2019). Yeast Expression Systems: Overview and Recent Advances. Molecular Biotechnology, 61(5), 365-384. https://doi.org/10.1007/s12033-019-00164-8
7. Barnhart, M. M., & Chapman, M. R. (2006). Curli biogenesis and function. Annual
Review of Microbiology, 60, 131-147.
https://doi.org/10.1146/annurev.micro.60.080805.142106
8. Benson, M. D., Buxbaum, J. N., Eisenberg, D. S., Merlini, G., Saraiva, M. J. M., Sekijima, Y., ... Westermark, P (2020). Amyloid nomenclature 2020: update and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) nomenclature committee. Amyloid, 27(4), 217-222. https://doi.org/10.1080/13506129.2020.1835263
9. Benson, M. D., James, S., Scott, K., Liepnieks, J. J., & Kluve-Beckerman, B. (2008). Leukocyte chemotactic factor 2: A novel renal amyloid protein. Kidney International, 74(2), 218-222. https://doi.org/10.1038/ki.2008.152
10. Bergstrom, J., Murphy, C. L., Weiss, D. T., Solomon, A., Sletten, K., Hellman, U., & Westermark, P (2004). Two different types of amyloid deposits - Apolipoprotein A-IV and transthyretin - In a patient with systematic amyloidosis. Laboratory Investigation, 84(8), 981-988. https://doi.org/10.1038/labinvest.3700124
11. Birnboim, H. C., & Doly, J. (1979). A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA. Nucleic Acids Research, 7(6), 1513-1523. https://doi.org/10.1093/nar/7.6.1513
12. Bleem, A., & Daggett, V. (2017). Structural and functional diversity among amyloid
proteins: Agents of disease, building blocks of biology, and implications for molecular engineering. Biotechnology and Bioengineering, 114(1), 7-20.
https://doi.org/10.1002/bit.26059
13. Bourin, M., Gautron, J., Berges, M., Hennequet-Antier, C., Cabau, C., Nys, Y., & Rdhault-Godbert, S. (2012). Transcriptomic profiling of proteases and antiproteases in the liver of sexually mature hens in relation to vitellogenesis. BMC Genomics, 13, 457. https://doi.org/10.1186/1471-2164-13-457
14. Brachmann, C. B., Davies, A., Cost, G. J., Caputo, E., Li, J., Hieter, P., & Boeke, J.
D. (1998). Designer deletion strains derived from Saccharomyces cerevisiae S288C: A useful set of strains and plasmids for PCR-mediated gene disruption and other applications. Yeast, 14(2), 115-132. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-
0061(19980130)14:2<115::AID-YEA204>3.0.CO;2-2
15. Brookmeyer, R., Evans, D. A., Hebert, L., Langa, K. M., Heeringa, S. G., Plassman, B. L., & Kukull, W. A. (2011). National estimates of the prevalence of Alzheimer's disease in the United States. Alzheimer's & dementia: the journal of the Alzheimer's Association, 7(1), 61-73. https://doi.org/10.1016/_j.jalz.2010.11.007
16. Burley, R. W., & Cook, W. H. (1961). Isolation and composition of avian egg yolk granules and their constituent alpha- and beta-lipovitellins. Canadian Journal of Biochemistry and Physiology, 39, 1295-1307. https://doi.org/10.1139/o61-136
17. Burley, R. W., Evans, A. J., & Pearson, J. A. (1993). Molecular aspects of the synthesis and deposition of hens’ egg yolk with special reference to low density lipoprotein. Poultry Science, 72(5), 850-855. https://doi.org/10.3382/ps.0720850
18. Buxbaum, J. N., & Linke, R. P (2012). A molecular history of the amyloidoses. Journal of Molecular Biology, 421(2-3), 142-59. https://doi.org/10.1016/_j.jmb.2012.01.024
19. Cherny, I., Rockah, L., Levy-Nissenbaum, O., Gophna, U., Ron, E. Z., & Gazit, E. (2005). The formation of Escherichia coli curli amyloid fibrils is mediated by prion-like peptide repeats. Journal of Molecular Biology, 352(2), 245-252. https://doi.org/10.1016/jjmb.2005.07.028
20. Cousens, L. S., Shuster, J. R., Gallegos, C., Ku, L., Stempien, M. M., Urdea, M. S., ... Tekamp-Olson, P. (1987). High level expression of proinsulin in the yeast, Saccharomyces cerevisiae. Gene, 61(3), 265-275. https://doi.org/10.1016/0378- 1119(87)90190-9
21. de Jong, W., Wosten, H. A. B., Dijkhuizen, L., & Claessen, D. (2009). Attachment
of Streptomyces coelicolor is mediated by amyloida fimbriae that are anchored to the cell surface via cellulose. Molecular Microbiology, 73(6), 1128-1140.
https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2009.06838.x
22. Dispenzieri, A., Gertz, M. A., & Buadi, F. (2012). What do I need to know about immunoglobulin light chain (AL) amyloidosis? Blood Reviews, 26(4), 137-154. https://doi.org/10.1016/j.blre.2012.03.001
23. Egge, N., Muthusubramanian, A., & Cornwall, G. A. (2015). Amyloid properties of
the mouse egg zona pellucida. PLoS ONE, 10(6), e0129907.
https://doi .org/ 10.1371/j ournal .pone.0129907
24. Elkin, R. G., Freed, M. B., Danetz, S. A. H., & Bidwell, C. A. (1995). Proteolysis of Japanese quail and chicken plasma apolipoprotein B and vitellogenin by cathepsin D: Similarity of the resulting protein fragments with egg yolk polypeptides. Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology, 112(2), 191-196. https://doi.org/10.1016/0305-0491(95)00062-3
25. Etches, R. J. (1996). Reproduction in Poultry. CAB International, Wallingford, United Kingdom.
26. Farzaneh, M., Hassani, S. N., Mozdziak, P., & Baharvand, H. (2017). Avian
embryos and related cell lines: A convenient platform for recombinant proteins and vaccine production. Biotechnology Journal, 12(5), 1600598.
https://doi.org/10.1002/biot.201600598
27. Fioriti, L., Myers, C., Huang, Y Y., Li, X., Stephan, J. S., Trifilieff, P., ... Kandel,
E. R. (2015). The Persistence of Hippocampal-Based Memory Requires Protein Synthesis Mediated by the Prion-like Protein CPEB3. Neuron, 86(6), 1433-1448. https://doi.org/10.1016/_j.neuron.2015.05.021
28. Fowler, D. M., Koulov, A. V., Alory-Jost, C., Marks, M. S., Balch, W. E., & Kelly, J. W. (2006). Functional amyloid formation within mammalian tissue. PLoS Biology, 4(1), e6. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.0040006
29. Galkin, A. P., & Sysoev, E. I. (2021). Stress Response Is the Main Trigger of Sporadic Amyloidoses. International journal of molecular sciences, 22(8), 4092. https://doi.org/10.3390/ijms22084092
30. Gejyo, F., Yamada, T., Odani, S., Nakagawa, Y., Arakawa, M., Kunitomo, T., ... Schmid, K. (1985). A new form of amyloid protein associated with chronic hemodialysis was identified as p2-microglobulin. Biochemical and Biophysical Research Communications, 129(3), 701-706. https://doi.org/10.1016/0006-291X(85)91948-5
31. Gilbert, A. B. (1979). Female genital tract. In King, A. S., & McLelland J. (Eds.), Form and Function in Birds. Academic Press, London, United Kingdom, 237-360.
32. Glenner, G. G., & Wong, C. W. (1984). Alzheimer’s disease: Initial report of the
purification and characterization of a novel cerebrovascular amyloid protein. Biochemical and Biophysical Research Communications, 120(3), 885-890.
https://doi.org/10.1016/S0006-291X(84)80190-4
33. Gu, L., Liu, C., Stroud, J. C., Ngo, S., Jiang, L., & Guo, Z. (2014). Antiparallel triple-strand architecture for prefibrillar Ap42 oligomers. Journal of Biological Chemistry, 289(39), 27300-27313. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.569004
34. Guyonnet, B., Egge, N., & Cornwall, G. A. (2014). Functional Amyloids in the Mouse Sperm Acrosome. Molecular and Cellular Biology, 34(14), 2624-2634. https://doi.org/10.1128/mcb.00073-14
35. Hamodrakas, S. J., Jones, C. W., & Kafatos, F C. (1982). Secondary structure predictions for silkmoth chorion proteins. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Protein Structure and Molecular, 700(1), 42-51. https://doi.org/10.1016/0167-4838(82)90289-8
36. Hanahan, D. (1985). Techniques for transformation of E. coli. In Glover, D. M. (Ed.), DNA cloning: a practical approach. IRL Press, Oxford, United Kingdom 1, 109¬135.
37. Hardy, D. M., Oda, M. N., Friend, D. S., & Huang, T. T. F. (1991). A mechanism for differential release of acrosomal enzymes during the acrosome reaction. Biochemical Journal, 275(Pt-3), 759-766. https://doi.org/10.1042/bj2750759
38. Hermsdorf, C. L., Schraer, R., & Taylor, W. D. (1979). Effect of Calcium on the Monomer-Dimer Association of Calcium-Binding Protein in the Serum of Laying Hens. Proceedings of the Society for Experimental Biology and Medicine, 162(3), 383-388. https://doi.org/10.3181/00379727-162-40687
39. Hervas, R., Rau, M. J., Park, Y., Zhang, W., Murzin, A. G., Fitzpatrick, J. A. J., ...
Si, K. (2020). Cryo-EM structure of a neuronal functional amyloid implicated in memory persistence in Drosophila. Science, 367(6483), 1230-1234.
https://doi.org/10.1126/science.aaw1114
40. Iconomidou, V. A., Vriend, G., & Hamodrakas, S. J. (2000). Amyloids protect the
silkmoth oocyte and embryo. FEBS Letters, 479(3), 141-145.
https://doi.org/10.1016/S0014-5793(00)01888-3
41. Iconomidou, V., & Hamodrakas, S. (2008). Natural Protective Amyloids. Current Protein & Peptide Science, 9(3), 291-309. https://doi.org/10.2174/138920308784534041
42. Inoue, H., Nojima, H., & Okayama, H. (1990). High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids. Gene, 96(1), 23-28. https://doi.org/10.1016/0378- 1119(90)90336-P
43. Ito, Y., Kihara, M., Nakamura, E., Yonezawa, S., & Yoshizaki, N. (2003). Vitellogenin transport and yolk formation in the quail ovary. Zoological Science, 20(6), 717-726. https://doi.org/10.2108/zsj.20.717
44. Johnson, A. L., & Woods, D. C. (2007). Ovarian dynamics and follicle development. In Jamieson, B. G. M. (Ed.), Reproductive Biology and Phylogeny of Birds. Science Publishers, Enfield, NH, United States, 6A, 243-277.
45. Jovine, L., Darie, C. C., Litscher, E. S., & Wassarman, P. M. (2005). Zona pellucida
domain proteins. Annual Review of Biochemistry, 74, 83-114.
https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.74.082803.133039
46. Kafatos, F C., Regier, J. C., Mazur, G. D., Nadel, M. R., Blau, H. M., Petri, W. H., ... Koehler, M. (1977). The eggshell of insects: differentiation-specific proteins and the control of their synthesis and accumulation during development. Results and problems in cell differentiation, 8, 45-145. https://doi.org/10.1007/978-3-540-37332-2_2
47. Kaiser C., Michaelis S., & Mitchell A. (1994). Methods in yeast genetics. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.
48. Kajava, A. V., Baxa, U., & Steven, A. C. (2010). p arcades: recurring motifs in naturally occurring and disease-related amyloid fibrils. The FASEB Journal, 24(5), 1311-1319.https://doi.org/10.1096/fj.09-145979
49. Kalebina, T. S., Plotnikova, T. A., Gorkovskii, A. A., Selyakh, I. O., Galzitskaya, O. V., Bezsonov, E. E., ... Kulaev, I. S. (2008). Amyloid-like properties of Saccharomyces cerevisiae cell wall glucantransferase Bgl2p: prediction and experimental evidences. Prion, 2(2), 91-96. https://doi.org/10.4161/pri.2.2.6645
50. Kisilevsky, R., Raimondi, S., & Bellotti, V. (2016). Historical and current concepts of Fibrillogenesis and In vivo Amyloidogenesis: Implications of amyloid tissue targeting. Frontiers in Molecular Biosciences, 3, 17. https://doi.org/10.3389/fmolb.2016.00017
51. Kruttner, S., Stepien, B., Noordermeer, J. N., Mommaas, M. A., Mechtler, K., Dickson, B. J., & Keleman, K. (2012). Drosophila CPEB Orb2A Mediates Memory Independent of Its RNA-Binding Domain. Neuron, 76(2), 383-395. https://doi.org/10.1016/jmeuron.2012.08.028
52. Kushnirov, V. V., Alexandrov, I. M., Mitkevich, O. V., Shkundina, I. S., & Ter-Avanesyan, M. D. (2006). Purification and analysis of prion and amyloid aggregates. Methods, 39(1), 50-55. https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2006.04.007
53. Laemmli, U. K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(5259), 680-685. https://doi.org/10.1038/227680a0
54. Liapis, K., Panagopoulou, P., Charitaki, E., Rowczenio, D., Gilbertson, J., Papathoma, A., ... Kastritis, E. (2019). Hereditary systemic amyloidosis caused by K19T
apolipoprotein C-II variant. Amyloid, 26(1), 52-53.
https://doi.org/10.1080/13506129.2018.1562442
55. Litscher, E. S., & Wassarman, P. M. (2018). The Fish Egg’s Zona Pellucida.
Current Topics in Developmental Biology, 130, 275-305.
https://doi.org/10.1016/bs.ctdb.2018.01.002
56. Mackay, J. P., Matthews, J. M., Winefield, R. D., Mackay, L. G., Haverkamp, R. G.,
& Templeton, M. D. (2001). The hydrophobin EAS is largely unstructured in solution and functions by forming amyloid-like structures. Structure, 9(2), 83-91.
https://doi.org/10.1016/S0969-2126(00)00559-1
57. Maji, S. K., Perrin, M. H., Sawaya, M. R., Jessberger, S., Vadodaria, K., Rissman,
R. A., ... Riek, R. (2009). Functional amyloids as natural storage of peptide hormones in pituitary secretory granules. Science, 325(5938), 328-332.
https://doi.org/10.1126/science.1173155
58. Mann, K., & Mann, M. (2008). The chicken egg yolk plasma and granule proteomes. Proteomics, 8(1), 178-191. https://doi.org/10.1002/pmic.200700790
59. Margittai, M., & Langen, R. (2006). Side chain-dependent stacking modulates tau filament structure. Journal of Biological Chemistry, 281(49), 37820-37827. https://doi.org/10.1074/jbc.M605336200
60. Mason, T. O., & Shimanovich, U. (2018). Fibrous Protein Self-Assembly in
Biomimetic Materials. Advanced Materials, 30(41), e1706462.
https://doi.org/10.1002/adma.201706462
61. Maury, C. P. J. (2009). The emerging concept of functional amyloid. Journal of Internal Medicine, 265(3), 329-334. https://doi.org/10.1111/j.1365-2796.2008.02068.x
62. Nepomuceno, A. I., Muddiman, D. C., & Petitte, J. N. (2015). Global proteomic analysis of functional compartments in immature avian follicles using laser microdissection coupled to LC-MS/MS. Journal of Proteome Research, 14(9), 3912-3923. https://doi .org/ 10.1021/acs.j proteome .5b00346
63. Nimpf, J., & Schneider, W. J. (1998). The VLDL receptor: An LDL receptor relative with eight ligand binding repeats, LR8. Atherosclerosis, 141(2), 191-202. https://doi.org/10.1016/S0021-9150(98)00172-5
64. Otoo, H. N., Kyeng, G. L., Qiu, W., & Lipke, P N. (2008). Candida albicans Als adhesins have conserved amyloid-forming sequences. Eukaryotic Cell, 7(5), 776-782. https://doi.org/10.1128/EC.00309-07
65. Perry, M. M., & Gilbert, A. B. (1979). Yolk transport in the ovarian follicle of the hen (Gallus domesticus): Lipoprotein-like particles at the periphery of the oocyte in the rapid growth phase. Journal of Cell Science, 39, 257-272.
66. Picken, M. M. (2007). Immunoglobulin light and heavy chain amyloidosis AL/AH: Renal pathology and differential diagnosis. Contributions to Nephrology, 153, 135-155. https://doi.org/10T159/000096765
67. Pimentel, R. N., Navarro, P A., Wang, F., Robinson, L. R. G., Cammer, M., Liang,
F. , ... Keefe, D. L. (2019). Amyloid-like substance in mice and human oocytes and embryos. Journal of Assisted Reproduction and Genetics, 36(9), 1877-1890. https://doi.org/10.1007/s10815-019-01530-w
68. Podrabsky, J. E., Carpenter, J. F., & Hand, S. C. (2001). Survival of water stress in annual fish embryos: Dehydration avoidance and egg envelope amyloid fibers. American Journal of Physiology - Regulatory Integrative and Comparative Physiology, 280(1), R123- R131. https://doi.org/10.1152/ajpregu.2001.280.1.r123
69. Polymeropoulos, M. H., Lavedan, C., Leroy, E., Ide, S. E., Dehejia, A., Dutra, A., Pike, B., ... Stenroos, E. S. (1997). Mutation in the alpha-synuclein Gene Identified in Families with Parkinson’s Disease. Science, 276(5321), 2045-2047.
70. Ramsook, C. B., Tan, C., Garcia, M. C., Fung, R., Soybelman, G., Henry, R., ... Lipke, P. N. (2010). Yeast cell adhesion molecules have functional amyloid-forming sequences. Eukaryotic Cell, 9(3), 393-404. https://doi.org/10.1128/EC.00068-09
71. Regier, J. C., & Kafatos, F. C. (1985). Comprehensive Insect Physiology,
Biochemistry and Pharmacology. In Kerkut, G. A., & Gilbert, L. I. (Eds.), Insect Science and Its Application. Pergamon Press, Oxford, New York, 1, 113-151.
https://doi.org/10.1017/s1742758400006792
72. Rdhault-Godbert, S., & Guyot, N. (2018). Vitellogenesis and yolk proteins, birds. In Encyclopedia of Reproduction. Academic Press, London, United Kingdom, 6, 278-284. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-809633-8.20568-2
73. Retzek, H., Steyrer, E., Sanders, E. J., Nimpf, J., & Schneider, W. J. (1992).
Molecular Cloning and Functional Characterization of Chicken Cathepsin D, a Key Enzyme for Yolk Formation. DNA and Cell Biology, 11(9), 661-672.
https://doi.org/10.1089/dna.1992.11.661
74. Rose, M., Winston, F., & Hieter, P (1989). Methods in Yeast Genetics - A Laboratory Course Manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.
75. Ryzhova, T. A., Sopova, J. V., Zadorsky, S. P., Siniukova, V. A., Sergeeva, A. V., Galkina, S. A., ... Galkin, A. P. (2018). Screening for amyloid proteins in the yeast proteome. Current Genetics, 64(2), 469-478. https://doi.org/10.1007/s00294-017-0759-7
76. Sambrook, J., Fritsch, E. F., & Maniatis, T. (1989). Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2nd ed. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.
77. Saunders, H. M., & Bottomley, S. P (2009). Multi-domain misfolding: Understanding the aggregation pathway of polyglutamine proteins. Protein Engineering, Design and Selection, 22(8), 447-451. https://doi.org/10.1093/protein/gzp033
78. Saveanu, L., Fruci, D., & Van Endert, P M. (2002). Beyond the proteasome: Trimming, degradation and generation of MHC class I ligands by auxiliary proteases. Molecular Immunology, 39(3-4), 203-215. https://doi.org/10.1016/S0161-5890(02)00102- 5
79. Sergeeva, A. V., Sopova, J. V., Belashova, T. A., Siniukova, V. A., Chirinskaite, A. V., Galkin, A. P., & Zadorsky, S. P (2019). Amyloid properties of the yeast cell wall protein Toh1 and its interaction with prion proteins Rnq1 and Sup35. Prion, 13(1), 21-32. https://doi.org/10.1080/19336896.2018.1558763
80. Sergeeva, A. V., & Galkin, A. P. (2020). Functional amyloids of eukaryotes: criteria, classification, and biological significance. Current Genetics, 66(5), 849-866. https://doi.org/10.1007/s00294-020-01079-7
81. Shen, X., Steyrer, E., Retzek, H., Sanders, E. J., & Schneider, W. J. (1993). Chicken oocyte growth: receptor-mediated yolk deposition. Cell & Tissue Research, 272(3), 459-471.https://doi.org/10.1007/BF00318552
82. Si, K., Choi, Y. B., White-Grindley, E., Majumdar, A., & Kandel, E. R. (2010). Aplysia CPEB Can Form Prion-like Multimers in Sensory Neurons that Contribute to Long-Term Facilitation. Cell, 140(3), 421-435. https://doi.org/10.1016Zj.cell.2010.01.008
83. Siniukova, V. A., Sopova, J. V., Galkina, S. A., & Galkin, A. P (2020). Search for functional amyloid structures in chicken and fruit fly female reproductive cells. Prion, 14(1), 278-282. https://doi.org/10.1080/19336896.2020.1859439
84. Sopova, J. V., Koshel, E. I., Belashova, T. A., Zadorsky, S. P., Sergeeva, A. V., Siniukova, V. A., ... Galkin, A. P. (2019). RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form. Scientific Reports, 9(1), 18983. https://doi.org/10.1038/s41598-019- 55528-6
85. Takegawa, K., Tohda, H., Sasaki, M., Idiris, A., Ohashi, T., Mukaiyama, H., ... Kumagai, H. (2009). Production of heterologous proteins using the fission-yeast (Schizosaccharomyces pombe) expression system. Biotechnology and Applied Biochemistry, 53(Pt 4), 227-235. https://doi.org/10.1042/ba20090048
86. Toyama, B. H., & Weissman, J. S. (2011). Amyloid structure: Conformational diversity and consequences. Annual Review of Biochemistry, 80, 557-585. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-090908-120656
87. Wallace, R. A. (1985). Vitellogenesis and oocyte growth in nonmammalian vertebrates. Developmental Biology, 1, 127-177. https://doi.org/10.1007/978-1-4615-6814- 8_3
88. Wessels, J. G. H. (1997). Hydrophobins: Proteins that change the nature of the fungal surface. Advances in Microbial Physiology, 38, 1-45. https://doi.org/10.1016/s0065- 2911(08)60154-x
89. Wickner, R. B., Shewmaker, F., Edskes, H., Kryndushkin, D., Nemecek, J.,
McGlinchey, R., ... Winchester, C. L. (2010). Prion amyloid structure explains templating: How proteins can be genes. FEMS Yeast Research, 10(8), 980-991.
https://doi.org/10.1111/j.1567-1364.2010.00666.x
90. Williams, D. L., Sho-Ya, W., & Capony, F. (1979). Multiple response patterns to oestrogenic stimulation in the avian liver. Journal of Steroid Biochemistry, 11(1A), 231-236.https://doi.org/10.1016/0022-4731(79)90302-9
91. Wishart, G. J., & Horrocks, A. J. (2000). Fertilization in birds. In J. J. Tarin, & A. Cano (Eds.), Fertilization in protozoa and metazoan animals: cellular and molecular aspects. Springer-Verlag, Berlin, Germany, 193-222. https://doi.org/10.1007/978-3-642- 58301-8_5
92. Wolfe, L. S., Calabrese, M. F., Nath, A., Blaho, D. V., Miranker, A. D., & Xiong, Y (2010). Protein-induced photophysical changes to the amyloid indicator dye thioflavin T. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 107(39), 16863-16868. https://doi.org/10.1073/pnas.1002867107
93. Wosten, H. A. B. (2001). Hydrophobins: Multipurpose proteins. Annual Review of Microbiology, 55, 625-646. https://doi.org/10.1146/annurev.micro.55.E625
94. Wyburn, G. M., Aitken, R. N., & Johnston, H. S. (1965). The ultrastructure of the zona radiata of the ovarian follicle of the domestic fowl. Journal of Anatomy, 99(Pt 3), 469-484.
95. Xia, K., Trasatti, H., Wymer, J. P., & Colon, W. (2016). Increased levels of hyper-stable protein aggregates in plasma of older adults. Age, 38(3), 56.
https://doi.org/10.1007/s11357-016-9919-9
96. Yadgary, L., Wong, E. A., & Uni, Z. (2014). Temporal transcriptome analysis of the chicken embryo yolk sac. BMC Genomics, 15(1), 690. https://doi.org/10.1186/1471-2164- 15-690
97. Yamamura, J., Adachi, T., Aoki, N., Nakajima, H., Nakamura, R., & Matsuda, T. (1995). Precursor-product relationship between chicken vitellogenin and the yolk proteins: the 40 kDa yolk plasma glycoprotein is derived from the C-terminal cysteine-rich domain of vitellogenin II. Biochimica et biophysica acta, 1244(2-3), 384-394. https://doi.org/10.1016/0304-4165(95)00033-8
98. Zarnescu, O. (2004). Ultrastructural observations of previtellogenic ovarian follicles of dove. Zygote, 12(4), 285-292. https://doi.org/10.1017/S0967199404002837

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.




©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.