Тип работы:
 Предмет:
 Язык работы:


Изучение биологической активности пептидов слюны человека

Работа №124920

Тип работы

Дипломные работы, ВКР

Предмет

биология

Объем работы44
Год сдачи2018
Стоимость4325 руб.
ПУБЛИКУЕТСЯ ВПЕРВЫЕ
Просмотрено
17
Не подходит работа?

Узнай цену на написание


ПЕРЕЧЕНЬ УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ 4
ВВЕДЕНИЕ 5
1.ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 7
1.1. Белковый состав слюны 7
1.2. Характеристика отдельных групп белков слюны 8
1.2.1. Альбумины слюны 8
1.2.2. Пролин-богатые белки слюны 9
1.2.3. Тирозин-богатые белки 10
1.3. Антимикробные пептиды 10
1.3.1. Классификация антимикробных пептидов 11
1.3.2. Механизмы действия антимикробных пептидов 11
1.3.3. Другие биологические свойства АМП 13
1.3.4. Антимикробные пептиды слюны человека 13
1.4. Пролин-богатые АМП 16
1.4.1. Пролин-богатые пептиды слюны человека 17
2 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 19
2.1. Получение и подготовка пробы слюны человека 19
2.2. Высокоэффективная жидкостная хроматография 19
2.3. Электрофоретический анализ белков и пептидов 19
2.3.1. Электрофорез в кислой буферной системе в присутствии мочевины 19
2.3.2. Электрофорез в присутствии додецил сульфата натрия 20
2.4. Методы оценки влияния белков и пептидов слюны на микроорганизмы 21
2.4.1. Оценка антимикробной активности методом серийных разведений в жидкой питательной среде, содержащей микроорганизмы 21
2.4.2. Оценка антимикробной активности белковых фракций в жидкой питательной среде, содержащей микроорганизмы 22
2.4.3. Оценка совместного антимикробного действия исследуемых пептидов методом серийных разведений по принципу "шахматной доски" 22
2.5. Масс-спектрометрия 23
2.6.Статистическая обработка результатов 23
3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ 24
3.1. Исследование пептидного состава слюны 24
3.2. Оценка антимикробной активности пептидов слюны человека 29
3.2.1. Оценка антимикробной активности индивидуальных фракций пептидов 29
3.2.2. Оценка совместного действия пептидов 30
4.ОБСУЖДЕНИЕ 32
ВЫВОДЫ 33
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 34


Слюна - это важная биологическая жидкость, выполняющая множество функций, среди которых: работа в качестве смазочного материала для понижения трения, поддержка оптимального уровня pH, осуществление начальных этапов пищеварения, способствование образованию пищевых комков, предотвращение эрозии и деминерализации зубов, а также адгезии на их поверхности микроорганизмов, обеспечение вкусовых ощущений. Отдельно, в виду её бесспорной важности, стоит защитная функция, ведь ротовая полость выступает в качестве основного пути проникновения патогенных бактерий в организм. Однако, несмотря на факт попадания в ротовую полость различных групп микроорганизмов, потенциально способных вызвать инфекционные заболевания, в норме этого не происходит. Действительно, слюна, действуя как компонент естественной защиты организма против внешних патогенов, выполняет эту свою функцию с поразительной эффективностью. Её компоненты обладают противомикробными, противовирусными и противогрибковыми свойствами; играют важную роль в поддержании здоровья человека в целом(Huq, 2007; Pfaffe, 2011; Castagnola, 2011; Carpenter, 2013; Zasloff, 2002). Так, компонентом слюны являются антимикробные пептиды (АМП) врожденного иммунитета, представляющие собой небольшие катионные пептиды с массой до 10кДа. К числу АМП слюны человека относятся альфа- и бета-дефенсины, кателицидины, гистатины и др. Кроме того, в секретах слюнных желез содержится большое количество белков и пептидов, часть которых хорошо изучена, но многие остаются совершенно не исследованными, и их функция не понятна.
Одними из мажорных компонентов секретов слюнных желез являются пролин-богатые пептиды. У ряда видов животных пролин-богатые пептиды (ПБП) содержатся в фагоцитах и играют роль основных противомикробных факторов. У человека ПБП отсутствуют в фагоцитирующих клетках, но содержатcя в слюне.
Изучение антибактериальной активности ПБП слюны человека, в том числе при их совместном действии с АМП, поможет понять биологическую значимость этих соединений, а в перспективе, возможно, и создать на их основе новые комбинированные антимикробные препараты для обработки полости рта при развитии инфекционного процесса. Поэтому детальное исследование биологической активности ПБП слюны является актуальной задачей биохимии и экспериментальной медицины.
Целью данной работы является оценка антимикробной активности белков и пептидов слюны человека, а также анализ сочетанного антибактериального действия синтетических аналогов пептидов, содержащихся в слюне (фрагмента пролин-богатого белка Р-F, кателицидинаLL-37, гистатина 5).
Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:
1. Разделение белков слюны человека с помощью обращено-фазовой высокоэффективной жидкостной хроматографии (ОФ ВЭЖХ) и последующий электрофоретический анализ белкового состава полученных фракций.
2. Оценка антимикробной активности белков и пептидов во фракциях, полученных после хроматографического разделения, масс-спектрометрический анализ состава фракций, в которых выявляется антимикробная активность, в отношении грамотрицательных и грамположительных бактерий.
3. Анализ состава фракций, имеющих антимикробную активность: на основании данных масс-спектрометрии сравнение молекулярных масс пептидов в этих фракциях с массами пептидов, описанных в литературе (фрагменты пролин-богатых белков слюны человека, антимикробные пептиды), с целью выяснения, какие соединения могут определять проявление антимикробной активности в слюне человека.
4. Оценка антимикробной активности синтетических аналогов пептидов, содержащихся в слюне (кателицидинаLL-37, гистатина 5, фрагмента пролин-богатого белка Р-F), а также их совместного действия на грамотрицательные и грамположительные бактерии.
Таким образом, в результате выполнения задач работы будут получены новые данные о защитных свойствах компонентов слюны человека, впервые будет исследовано совместное антибактериальное действие фрагмента катионного пролин-богатого белка слюны и антимикробных пептидов, что предоставит новую информацию для выяснения роли пролин-богатых белков в противоинфекционной защите.


Возникли сложности?

Нужна помощь преподавателя?

Помощь в написании работ!
ДИПЛОМНЫЕ МАГИСТЕРСКИЕ ДИССЕРТАЦИИ
КУРСОВЫЕ СТАТЬИ ВКР

1. По данным аналитических электрофорезов, показано, что в составе фракций, полученных после ОФ ВЭЖХ, детектируются белки и пептиды с суммарным положительным зарядом и с молекулярными массами 3-16 кДа.
2. В составе фракций, полученных после хроматографического разделения белков слюны человека, имеются пробы, содержащие белки с высокой антимикробной активностью в отношении грамотрицательной бактерии EscherichiacoliML35p и грамположительной StaphylococcusaureusSG511.
3. Данные полученные с помощью аналитического электрофореза в присутствии додецил-сульфата натрия, подтверждаются результатами масс-спектрометрического анализа, на основании которого можно предположить, что фракции, в которых детектируется антимикробная активность, включают дефенсиныHNP-1, hBD2, лизоцим, кателицидинLL-37, фрагменты катионных пролин-богатых белков.
4. Анализ сочетанного антимикробного действия синтетических аналогов пептидов, которые по данным литературы, присутствуют в слюне человека, показал, что при применении комбинации кателицидина или гистатина-5 и фрагмента ПББ P-F наблюдаются синергические эффекты совместного антимикробного действия в отношении E. coliML35p и S. aureusSG511.
Таким образом, на основе полученных данных можно предположить, что одним из важных факторов, обеспечивающих антимикробную защиту ротовой полости, является совместное действие антимикробных пептидов врожденного иммунитета (АМП), а также АМП и фрагментов пролин-богатых катионных белков слюны.



1. Вавилова Т. П., Янушев О.О., Островская И. Г. Слюна. Аналитические возможности и перспективы. // Издательство БИНОМ, 2014. – 312с.
2. Жаркова М. С.,Орлов Д.С., Кокряков В.Н., Шамова О.В. АНТИМИКРОБНЫЕПЕПТИДЫМЛЕКОПИТАЮЩИХ: КЛАССИФИКАЦИЯ, БИОЛОГИЧЕСКАЯРОЛЬ, ПЕРСПЕКТИВЫ ПРАКТИЧЕСКОГО ПРИМЕНЕНИЯ. // Вестник СПбГУ. Сер. 3. 2014. Вып. 1 УДК 577.1; 615.281.9
3. Колесов С.А., Коркоташвили Л.В., Широкова Н.Ю. и др. Концентрация эпидермального фактора роста в биосубстратах и количество макрофагов при заживлении дефекта у детей и подростков с язвенной болезнью двенадцатиперстной кишки // Клиническая лабораторная диагностика. 2010. № 11. С. 11.
4. Кокряков В.Н. Очерки о врожденном иммунитете. // СПб.: Наука, 2006. 261 с.
5. КочуроваЕ.В., КозловС. В. Диагностические возможности слюны. // Клиничсекая лабораторная диагностика 2014. Vol. 1 F13-5
6. Шамова О. В., Сакута Г.А., Орлов Д. С., Зенин В.В. и др.Действие антимикробных пептидов из нейтрофильных гранулоцитов на опухолевые и нормальные клетки в культуре. // Жур. Цитология Том 49, 2007.
7. AbikoY.,SaitohM., NishimuraM., YamazakiM., SawamuraD., KakuT. Roleofbeta-defensinsinoralepithelialhealthand disease. // Med. Mol. Morphol, 2007. Vol. 40 (4) P. 179–184.
8. Amado F.M.,Vitorino R.M., Domingues P.M. et al. Analysis of the human saliva proteome // Expert. Rev. Proteomics. 2005. Vol. 2. № 4. P.521
9. Akalin F.A., Bulut S., Yavuzyilmaz E. Beta 2-microglobulin levels in serum and saliva of patients with juvenile periodontitis. //J. Nihon Univ. Sch. Dent1993. Vol. 35 (4) P. 230–234
10. Allaker R.P., Zihni C., Kapas S. An investigation into the antimicrobial effects of adrenomedullin on members of the skin, oral, respiratory tract and gut microflora. //FEMS Immunol. Med. Microbiol,1999. Vol. 23 (4) P. 289–293.
11. Allgrove J.E., Gomes E., Hough J., Gleeson M. Effects of exercise intensity on salivary antimicrobial proteins and markers of stress in active men.//J. Sports Sci. 2008Vol. 26 (6) P. 653–661.
12. Amerongen A., Veerman V. Saliva - the defender of the oral cavity // Oral Diseases., 2002. Vol. 8. P. 12-22.
13. Bercier J.G., Al-Hashimi I., Haghighat N., Rees T.D., Oppenheim, F.G. Salivary histatins in patients with recurrent oral candidiasis. // J. Oral Pathol. Med., 1999. Vol. 28 (1) P. 26–29.
14. Boman H. G. Antibacterial peptides: Basic facts and emerging concepts // J. Inter. Med. 2003. Vol. 254. P. 197–215.
15. Brogden, K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria?.// Nat. Rev. Microbiol. , 2005. Vol. 3 (3) P. 238–250.
16. Carpenter GH. The secretion, components, and properties of saliva. //Annu Rev Food Sci. Technol 2013. Vol. 4 F267–76.
17. Castagnola M., Cabras T., Iavarone F., Fanali C., Nemolato S., Peluso G. et.al. The human salivary proteome : a critical overview of the results obtained by different proteomic platforms. //Expert Rev. Proteomics 2012. Vol. 9(1) P. 33-46
18. Castagnola M., Picciotti P.M., Messana I., Fanali C., Fiorita A., Cabras T., et al. Potential applications of human saliva as diagnostic fluid. //ActaOtorhinolaryngolItal 2011. Vol. 31 P. 347–57
19. Cuevas-Córdoba B., Santiago-García J. Saliva: a fluid of study for OMICS // OMICS. 2014. Vol. 18. № 2. P. 87.
20. Dale B.A., Tao R., Kimball J.R., Jurevic R.J. Oral antimicrobial peptides and biological control of caries. // BMC Oral Health 6 (Suppl. 1), S13, 2006.
21. Dale B.A., Krisanaprakornkit S. Defensin antimicrobial peptides in the oral cavity. // J. Oral Pathol. Med, 2001. Vol. 30 (6) P. 321–327.
22. DawidsonI., Blom M., Lundeberg T., Theodorsson E., AngmarMansson B. Neuropeptides in the saliva of healthy subjects. // Life Sci., 1997. Vol. 60 (4–5) P. 269–278.
23. De Smet K., Contreras R. Human antimicrobial peptides: defensins, cathelicidins and histatins. // BiotechnolLett, 2005 Vol. 27 F1337–47
24. Denny P., Hagen F.K., Hardt M., Liao L., Yan W., Arellanno M., Bassilian, Set al. The proteomes of human parotid and submandibular/sublingual gland salivas collected as the ductal secretions. // J. Proteome Res., 2008Vol. 7 (5) P. 1994–2006.
25. Diamond G., Beckloff N., Ryan L.K. Host defense peptides in the oral cavity and the lung: similarities and differences. // J Dent Res., 2008. Vol. 87(10) P. 915-927.
26. Diamond G., Ryan L., 2011. Beta-defensins: what are they really doing in the oral cavity?.//Oral Dis. Vol. 17 (7) P. 628–635.
27. DhaifalahI., Andrys C., Drahosova M., MusilovaI., Adamik Z., Kacerovsky, M.Azurocidin levels in maternal serum in the first trimester can predict preterm prelabor rupture of membranes. // J. Matern. Fetal Neonatal. Med., 2014. Vol. 27 (5) P. 511–515.
28. Fabian T., Hermann P., Beck A., Fejerdy F, Fabian G. Salivary Defense Proteins: Their Network and Role in Innate and Acquired Oral Immunity // Int J Mol Sci., 2012 Vol. 13(4) P. 4295–4320
29. Fanali C., Inzitari R., Cabras T., Pisano E., Castagnola M., Celletti R., Manni A., Messana I. Alpha-defensin levels in whole saliva of totally edentulous subjects. // Int. J. Immunopathol. Pharmacol, 2007. Vol. 21 (4) P. 845–849.
30. Freund C.Schmalz H.G. Sticht J. KuhneR. Proline-rich sequence recognition domains (PRD): ligands, function and inhibition.// Handb. Exp. Pharmacol., 2008. Vol. 186 P. 407-429.
31. Gabay J.E., Scott R.W., Campanelli D., Griffith J., Wilde C., Marra M.N., Seeger M., Nathan C.F. Antibiotic proteins of human polymorphonuclear leukocytes. // Proc. Natl. Acad. Sci., 1989. Vol. 86 (14) P. 5610–5614.
32. Ganz T. Defensins: antimicrobial peptides of innate immunity. // Nat. Rev. Immunol, 2003. Vol. 3 (9) P. 710–720.
33. Ganz T., Selsted M.E., Szklarek D., Harwig S., DaherK., Bainton D.F., Lehrer R.I.Defensins. Natural peptide antibiotics of human neutrophils. J. Clin. Invest, 1985. Vol. 76 (4) P. 1427.
34. Giuliani A., Pirri G., Fabiole S., Nicoletto S. Antimicrobial peptides: an overview of a promising class of therapeutics // Central European Journal of Biology, 2007. Vol. 2. P. 1-33
35. Gomes Pde, S., Fernandes, M.H. Defensins in the oral cavity: distribution and biological role.//J. Oral Pathol. Med, 2010 Vol. 39 (1) P. 1–9.
36. Gordon Y.J., Huang L.C., Romanowski E.G., Yates K.A., Proske R.J., McDermott A.M. Human cathelicidin LL-37, a multifunctional peptide, is expressed by ocular surface epithelia and has potent antibacterial and antiviral activity. // Curr. Eye Res., 2005a. Vol. 30 (5) P. 385–394.
37. Gordon Y.J., Romanowski E.G., McDermott A.M. A review of antimicrobial peptides and their therapeutic potential as anti-infective drugs. // Curr. Eye Res., 2005b. Vol. 30 (7) P. 505–515.
38. Gorr S.-U. Antimicrobial peptides in periodontal innate defense. // 2011
39. Gorr S.U. Antimicrobial peptides of the oral cavity. // Periodontology,2009. Vol. 51P. 152–180.
40. Gorr SU, Abdolhosseini M. Antimicrobial peptides and periodontal disease // J ClinPeriodontol., 2011. Vol. 38 Suppl 11:126-41
41. Greer A., Zenobia C., Darveau R.P. Defensins and LL-37: a review of function in the gingival epithelium. // Periodontology 2000 , 2013. Vol.63 (1) P. 67–79
42. Guliz N.G., Dogukan Y. ,EijaK, GursoyU.SalivaryAntimicrobial Peptides in Early Detection of Periodontitis Front. //Cell.Infect.Microbiol,2015, 5:99.
43. Huq NL, Cross KJ, Ung M, Myroforidis H, Veith PD, Chen D, et al. A review of the salivary proteome and peptidome and saliva-derived peptide therapeutics. //Int J Pept Res Ther 2007. Vol. 13 F547–64.
44. Helmerhorst E.J., Oppenheim F.G. Saliva: a dynamic proteome // J. Dent. Res. 2007. Vol. 86. № 8. P. 680.
45. Helmerhorst E.J., Sun X Salih E, Oppenheim F.G. Identification of Lys-Pro-Gln as a novel cleavage site specificity of saliva-associated proteases.// J. Biol.Chem. 2008 Vol. 283 P. 19957–19966.
46. Hieshima K., Ohtani H., Shibano M., Izawa D., Nakayama T., Kawasaki, Y., Shiba, F., Shiota M., Katou F., Saito T., Yoshie O. CCL28 has dual roles in mucosal immunity as a chemokine with broad-spectrum antimicrobial activity.//J. Immunol., 2003. Vol. 170 (3) P. 1452–1461.
47. Hoskin D., Ramamoorthy A. Studies on anticancer activities of antimicrobial peptides // BiochimBiophys Acta,2008. Vol. 1778. P. 357-375.
48. Isogai, E., Isogai, H., Matuo, K., Hirose, K., Kowashi, Y., Okumuara, K., Hirata, M., Sensitivity of genera Porphyromonas and Prevotella to the bactericidal action of Cterminal domain of human CAP18 and its analogues. // Oral Microbiol. Immunol., 2003b Vol. 18 (5) P. 329–332.
49. Jenssen H., Hamill P., Hancock R. Peptide Antimicrobial Agents // Clinical Microbiology Reviews, 2006. Vol. 19 P. 491-511.
50. KarimE.I.,LindenI.A, OrrG.J., LundyD.F. Antimicrobial activity of neuropeptides against a range of microorganisms from skin, oral, respiratory and gastrointestinal tract sites. //J. Neuroimmunol, 2008. Vol. 200 (1–2) P. 11–16.
51. Kosciuczuk, E.M., Lisowski P., Jarczak J., Strzalkowska N., Jozwik A., Horbanczuk J., Krzyzewski J., Zwierzchowski L., Bagnicka E. Cathelicidins: family of antimicrobial peptides. // A review. Mol. Biol. Rep., 2012. Vol. 39 (12) P. 10957–10970.
52. Krisanaprakornkit S., Weinberg A., Perez C.N., Dale B.A.. Expression of the peptide antibiotic human b-defensin 1 in cultured gingival epithelial cells and gingival tissue. // Infect. Immun., 1998Vol. 66 (9) P.4222–4228.
53. Lehrer R.I., Ganz T. Cathelicidins: a family of endogenous antimicrobial peptides. // Curr. Opin. Hematol., 2002. Vol. 9 (1) P. 18–22
54. Lo´pez-Garcı´a B., Lee P., YamasakiK., Gallo R.L. Antifungal activity of cathelicidins and their potential role in Candida albicans skin infection. //J. Invest. Dermatol., 2005. Vol. 125 (1) P.108–115.
55. MacKay B., Pollock J., Iacono V., Baum B. Isolation of milligram quantities of a group of histidine-rich polypeptides from human parotid saliva. // Infect. Immun., 1984.Vol. 44 (3) P. 688–694.
56. Markossian K.A. ZamyatninA.A.Kurganov B.I. Antibacterial proline-rich oligopeptides and their target proteins. // Biochem (Mosc)., 2004. Vol. 69 P. 1082-1091
57. Martin E.,Cardot Michel A., Raynal B., Badiou C., Laurent, F.Vandenesch, F., Etienne, J., Lina, G., Dumitrescu, O. Community-acquired meticillin-resistant Staphylococcus aureus strain USA300 resists staphylococcal protein A modulation by antibiotics and antimicrobial peptides.//Int. J. Antimicrob. Agents 2015. Vol.45 (1) P. 19–24
58. Messana I., Cabras T., Pisano E. et al. Trafficking and postsecretory events responsible for the formation of secreted human salivary peptides: a proteomics approach // Mol. Cell. Proteomics. 2008. Vol. 7. № 5. P. 911.
59. Murakami M., Ohtake T., Dorschner R., Gallo R. Cathelicidin antimicrobial peptides are expressed in salivary glands and saliva. // J. Dent. Res., 2002. Vol. 81 (12) P. 845–850.
60. Naseem M.,Khurshid Z., Sheikh Z., Najeeb S.,Shahab S.,Sohail M.Z. Oral antimicrobial peptides: Types and role in the oral cavity. // Saudi Pharmaceutical Journal 2015 (2016) Vol. 24 P. 515–524
61. NiuK ., Shao Z., Zhao L. LASP1-S100A11 axis promotes colorectal cancer aggressiveness by modulating TGF.//Smad signaling. Sci Rep., 2016. Vol.16. - 6:26112 .
62. Oppenheim F.G., Salih E., Siqueira W.L. et al. Salivary proteome and its genetic polymorphisms // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2007. F1098:22.
63. Oudhoff M.J., van den Keijbus P.A., Kroeze K.L., Nazmi K., Gibbs S., Bolscher J.G., VeermanE.CHistatins enhance wound closure with oral and non-oral cells. //J. Dent. Res., 2009. Vol. 88 (9) P. 846–850.
64. PasupuletiM., SchmidtchenA., Malmsten M. Antimicrobial peptides: key components of the innate immune system // Critical reviews in biotechnology, 2012. Vol.32 (2). P. 143-171
65. Pfaffe T, Cooper-White J, Beyerlein P, Kostner K, Punyadeera C. Diagnostic potential of saliva: current state and future applications. // ClinChem 2011. Vol. 57 F675–87
66. Pisano E., Cabras T., Montaldo C., Piras V., Inzitari R., Olmi C., Castagnola M., Messana I. Peptides of human gingival crevicular fluid determined by HPLC-ESI-MS.// Eur. J. Oral Sci., 2005. Vol. 113 (6) P. 462–468.
67. Podda E., Benincasa M., Pacor S., Micali F., Mattiuzzo M., Gennaro R., Scocchi M. Dual mode of action of Bac7, a proline-rich antibacterial peptide // BiochimicaBiophysicaActa., 2006. Vol. 1760 P. 1732-41700.
68. Quinones-Mateu M.E., Lederman M.M., Feng Z., Chakraborty B., Weber J., Rangel H.R., Marotta M.L., Mirza M., Jiang B., Kiser P., Medvik K., Sieg S.F., Weinberg A. // Human epithelial beta-defensins 2 and 3 inhibit HIV-1 replication. AIDS 17 2003. Vol. 16 P. 39–48.
69. Raj P.A., Edgerton M., Levine M. Salivary histatin 5: dependence of sequence, chain length, and helical conformation for candidacidal activity.//J. Biol. Chem., 1990. Vol. 265 (7) P. 3898–3905.
70. Roy K., Chakrabarti O., Mukhopadhyay D. Interaction of Grb2 SH3 domain with UVRAG in an Alzheimer‟s disease-like scenario. // Biochem Cell Biol., 2014. Vol. 92(3) P. 219-25.
71. RuhlS. Thescientific exploration of saliva in the post-proteomic era: from database back to basic function. // Expert Rev. Proteomics. 2012. Vol. 9(1) P. 85-96
72. Scocchi M., Tossi A., Gennaro R. // Cell. Mol. Life Sci., 2011. Vol. 68. P. 2317–2330.
73. Schulz B.L., Cooper-White J., Punyadeera C.K. Saliva proteome research: current status and future outlook // Crit. Rev. Biotechnol. 2013. Vol. 33. № 3. P. 246
74. Schenkels L., Veerman E., Nieuw A. Biochemical Composition of Human Saliva in Relation To Other Mucosal Fluids // Crit. Rev. Oral. Biol. Med.,1995. Vol. 6. P. 161-175.
75. Selsted M.E., Harwig S., Ganz T., Schilling J.W., Lehrer R. Primary structures of three human neutrophil defensins. // J. Clin. Invest., 1985. Vol. 76 (4) P. 1436.
76. Sinha S., Cheshenko N., Lehrer R.I., HeroldB.C.. NP-1, a rabbit alpha-defensin, prevents the entry and intercellular spread of herpes simplex virus type 2. //Antimicrob. Agents Chemother. , 2003 Vol. 47 (2) P. 494–500.
77. Spelmann N., Wong D.T. Saliva: diagnostics and therapeutic perspectives. // Oral Dis. 2011.Vol. 17(4) F 345-54
78. Tanaka D., Miyasaki K., Lehrer R. Sensitivity of Actinobacillusactinomycetemcomitans and Capnocytophaga spp. to the bactericidal action of LL-37: a cathelicidin found in human leukocytes and epithelium.//Oral Microbiol. Immunol., 2000. Vol. 15 (4) P. 226– 231.
79. Tecle T., Tripathi S., Hartshorn K.L Review: defensins and cathelicidins in lung immunity. //Innate Immun., 2010.Vol. 16 (3) P. 151– 159.
80. Trindade F, Amado F, Pinto da Costa J, Ferreira R, Maia C, Henriques I, Colaco B, Vitorino R. Salivary peptidomic as a tool to disclose new potential antimicrobial peptides. JProteomics., 2015. Vol. 6:115 P.49-57.
81. Vitorino R., Lobo M.J., Ferrer-Correira A.J., Dubin J.R., Tomer K.B., Domingues P.M., Amado F.M. Identification of human whole saliva protein components using proteomics. // Proteomics 4., 2004. Vol.4 P. 1109–1115.
82. Wang W., Owen S.M., Rudolph D.L., Cole A.M., Hong T., Waring A.J., Lal R.B., Lehrer R.I. Activity of alpha- and theta-defensins against primary isolates of HIV-1. //J. Immunol,2004. Vol. 173 (1) P. 515–520.
83. White S.H., Wimley W.C., Selsted M.E. Structure, function, and membrane integration of defensins. //Curr. Opin. Struct. Biol, 1995. Vol.5 (4) P. 521–527.
84. Xu T., Levitz S., Diamond R., Oppenheim F. Anticandidal activity of major human salivary histatins. // Infect. Immun., 1991. Vol. 59 (8) P. 2549–2554
85. Yasin B., Wang W., Pang M., Cheshenko N., Hong T., Waring A.J., Herold B.C., Wagar E.A., Lehrer R.I. Theta defensins protect cells from infection by herpes simplex virus by inhibiting viral adhesion and entry. // J. Virol., 2004. Vol. 78 (10) P. 5147–5156.
86. Yeaman M., Yount N. Mechanisms of Antimicrobial Peptide Action and Resistance // Pharmacological Reviews, 2003. Vol. 55 P. 28-55.
87. Zanetti, M., Gennaro, R., Scocchi, M., Skerlavaj, B. Structure and Biology of Cathelicidins. //The Biology and Pathology of Innate Immunity Mechanisms. Springer, 2002. P. 203–218.
88. Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellullar organisms. // Nature. 2002. Vol. 415. P. 359–365.
89. Zhang A., Sun H., Wang X. Salivary proteomics in biomedical research. // Clin. Chim. Acta. 2013. Vol. 415 F 216-5
90. Zahn M., Kieslich B., Berthold N., Knappe D., Hoffmann R., Strater N. // Protein PeptLett., 2014. V. 21. № 4. P.407-412

Работу высылаем на протяжении 30 минут после оплаты.



Подобные работы


©2025 Cервис помощи студентам в выполнении работ
.